Metabolismo de Proteínas y Aminoácidos Asignatura: Bioquímica

Introducción Proteínas (dieta) Aminoácidos Enzimas Hidrolíticas Absorción Intestinal AA (sangre) AA (tejidos) Sin modificación Transformación Degradación Digestión

Introducción Diferencias con glúcidos y lípidos Fuentes de Sustancias Nitrogenadas - Balance Nitrogenado Digestión Clasificación de los Aminoácidos

AMINOÁCIDOS Fondo metabólico Común o “pool de aa.” Origen Destino de AA Absorción Intestinal Degradación de Proteínas Tisulares Síntesis de aa (hígado) Introducción

AMINOÁCIDOS Fondo metabólico Común o “pool de aa.” Origen Destino de AA Absorción Intestinal Degradación de Proteínas Tisulares Síntesis de aa (hígado) Producción de Energía Síntesis de Compuestos Nitrogenados No proteicos Síntesis de Proteínas Introducción

Catabolismo de los Aminoácidos Separación del grupo amino: Transaminación Desaminación -NH 2 NH 3 Tóxico ORINA Hígado Urea

Catabolismo de los Aminoácidos R. de Transaminación Transferencia del grupo  -amino de un aa a un  -cetoácido. aminoácido 2 + cetoácido 1  cetoácido 2 + aminoácido 1 Es una reacción reversible. Las enzimas catalizadoras utilizan piridoxal fosfato como coenzima. Las transaminasas presentan isoenzimas con diferentes localizaciones.

Catabolismo de los Aminoácidos

Destino final del grupo amino de aminoácidos  - cetoácido + glutamato  -cetoácido + alanina  - cetoácido + aspartato  - ceto glutarato + NH3  UREA A R D C F G Q H I L M S Y W V Cisteína + piruvato + oxaloacetato +  -ceto glutarato Desaminación oxidativa Transaminación GLUTAMINA  -CG Transaminación

Catabolismo de los Aminoácidos R. de Desaminación de Glutamato El  - CG es el sustrato más frecuente en las reacciones de transaminación  Glutamato Glutamato: desaminación y oxidación catalizado por la glutamato deshidrogenasa (enzima de la mitocondrial). La misma enzima cataliza la reacción inversa. Esta enzima utiliza NAD o NADP como coenzima Esta reacción provee la mayor parte del NH 3 tisular.

Catabolismo de los Aminoácidos

Vías Metabólicas del Amoníaco Principal fuente de NH 3 : DO de glutamato El Hígado elimina la casi totalidad de NH 3 NH  -CG Glutamato + H 2 O Vías de eliminación de NH 3 Sintesis de Glutamina Síntesis de Urea

El NH3 puede ser unido al ácido glutámico por acción de la glutamina sintetasa (enzima mitocondrial). La reacción es prácticamente irreversible. Este mecanismo es especialmente importante en cerebro. La reacción inversa ocurre por acción de la glutaminasa (hígado y riñón) y no es la inversión de la formación de glutamina Vías Metabólicas del Amoníaco Síntesis de Glutamina

Vías Metabólicas del Amoníaco Síntesis de Glutamina

CO 2 +NH 3 +4 ~P (3 ATP) +Aspartato +H 2 O  UREA +2ADP +2Pi +AMP +PPi + Fumarato Los dos nitrógenos de la urea proceden de cualquiera de los aa que participan en las transaminaciones. El NH 3 que ingresa en la primera reacción proviene ppalmente de la desaminación oxidativa del glutamato, que a su vez lo adquiere por transferencia de otro aa. El segundo nitrógeno es introducido por el aspartato y puede derivar de los aa que transaminan con oxalacetato. Vías Metabólicas del Amoníaco Síntesis de Urea

fumarato ciclo de Krebs El fumarato liberado en una de las reacciones es intermediario del ciclo de Krebs. El balance energético del ciclo da como resultado el consumo de 4 enlaces de alta energía. Vías Metabólicas del Amoníaco Síntesis de Urea

Destino del esqueleto carbonado de los aa. Los aa pueden ser glucogénicos o cetogénicos, ya sea que participen en la síntesis de glucosa o de cuerpos cetónicos. - Aminoácido cetogénicos: acetil-CoA, acetoacetato. - Aminoácido glucogénicos: piruvato e intermediarios del C.A.C.. dan lugar a glucosa. Casi todos los aa no esenciales son glucogénicos, por el contrario, casi todos los aa esenciales son cetogénicos

Ciclo de Krebs

Otros mecanismos generales del metabolismo de aa Descarboxilación: utiliza enzimas que se denominan descarboxilasas cuya coenzima es el fosfato de piridoxal. Genera aminas biogénas y también a los productos de los procesos de putrefacción de proteínas. Transferencia de restos monocarbonados: el donante de metilos es la metionina, a través de la SAM (S- adenosil metionina). Otros transportadores de grupos monocarbonados son el ácido THF y la Biotina Transpeptidación: :utiliza transferasas, las cuales transfieren aminoácidos entre oligopéptidos.

UreotélicosAmoniotélicosUricotélicos Clasificación de Seres Vivos en base al producto final del metabolismo Proteico

Digestión y absorción de proteínas A diferencia de los hidratos de carbono y lípidos una parte significativa de la digestión de proteínas tiene lugar en el estómago. La saliva no tiene enzimas proteolíticas con acción digestiva significativa. TRANSPORTE MEDIADO ACTIVO secretina dipeptidasas