Instituto Tecnológico de Tuxtla Gutiérrez Bioquímica del Nitrógeno Catedrático: Santiz Gómez José Alfredo “BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS” Equipo 4: De la Cruz Pimentel Sandra del Carmen Jasso Hernández Yadira Pérez Culebro Manuel Alberto

METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS FUNCIÓN Síntesis de las proteínas Fuente principal de átomos de nitrógeno para rutas de reacción de síntesis. Fuente de energía y precursoras de rutas de reacción. METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Conjunto de reacciones en que los aminoácidos que se requieren para la síntesis de proteínas y de otros metabolitos se sintetizan y degradan continuamente. Las moléculas de aminoácidos de disposición inmediata para su uso en los procesos metabólicos se denominan reserva de aminoácidos.

TRANSPORTE DE AMINOACIDOS Se produce con la intervención de proteínas transportadoras de membrana REACCIONES DE LOS GRUPOS AMINO Una vez que las moléculas de aminoácido han entrado en las células, sus grupos amino se utilizan para las reacciones de síntesis, esta flexibilidad metabólica está afectada por las reacciones de transaminación en las que los grupos amino se transfieren desde un a-aminoácido a un a-cetoácido.

Reacción de Transaminación La del α-aminoácido, que dona el grupo α-amino. La del α-cetóácido, que acepta el grupo α-amino. La mayoría de aminotransferas utilizan el glutamato como donador del grupo amino:

Las reacciones de transaminación requieren coenzima piridoxal-5' –fosfato (PLP), que procede de la piridoxina. El PLP se une al lugar activo de la enzima en interacciones no covalentes y una base de Schiff (R'-CH=N-R, una aldimina).

Los aminoácidos se unen al PLP por el grupo α-amino en una reacción de intercambio de aldimina. Luego uno de los tres enlaces del átomo de carbono α se rompe selectivamente en los lugares activos de cada tipo de enzima dependiente de PLP.

Mecanismo de transaminación Se forma una base de Schiff entre el PLP y el grupo α-amino. Cuando se elimina el átomo de H-α por una base general en el lugar activo de la enzima, se forma un intermediario. Con la cesión de un protón de ácido y una hidrólisis se libera desde la enzima el α-cetoácido formado. Luego entra en el lugar activo un 2do α-cetoácido y se convierte en un α-aminoácido en una inversión del proceso de reacción (el primer sustrato debe dejar el lugar activo antes que entre el segundo).

Incorporación directa de los iones amonio a las moléculas orgánicas Existen medios principales en los cuales los iones amonio se incorporan en los aminoácidos y finalmente en otros metabolitos: Aminación reductora de α-cetoácidos. Formación de las amidas del ácido aspártico y del ácido glutámico con la consiguiente transferencia del nitrógeno para formar otros aminoácidos.

La glutamato deshidrogenasa cataliza la aminación directa del α-cetoglutarato: ¿Cuál es su función? La función principal de esta enzima es catabólica, (es decir producirá NH4 como preparación para la eliminación de N) Sin embargo, la reacción es reversible. Cuando hay un exceso de amoníaco, la reacción se lleva hacia la síntesis de glutamato.

Los iones amonio se incorporan también en metabolitos celulares mediante la formación de glutamina, la amida del glutamato:

BIOSINTESIS DE LOS AMINOACIDOS A pesar de la tremenda diversidad de rutas de síntesis de aminoácidos, todas tienen una característica común. El esqueleto carbonado de cada aminoácido procede de intermediarios metabólicos de fácil disposición. De acuerdo con las semejanzas de sus rutas de síntesis, los aminoácidos pueden agruparse en seis familias: glutamato, serina, aspartato, piruvato, aromáticos e histidina. Siendo el glutamato y aspartato los más importantes. Los aminoácidos de cada familia proceden en última instancia de una molécula precursora

BIOSINTESIS DE LOS AMINOACIDOS

FAMILIA DEL GLUTAMATO La familia del glutamato comprende, además del glutamato, la glutamina, la prolina y la argillÍna. EL α-cetoglutarato se convertirte en glutamato mediante reacciones de aminación reductora y de transaminación con participación de varios aminoácidos. La conversión del glutamato en glutamina, que cataliza la glutamina sintasa, tiene lugar en diversos tejidos de los mamíferos (hígado, cerebro, riñón, músculo e intestino). La glutamina es el donador del grupo amino en numerosas reacciones de biosíntesis (ejemplo síntesis de purinas,pirimidinas y aminoazúcares) y, como función de almacenamiento y transporte seguro del Na. Sus funciones varían, dependiendo del tipo celular que se considere. La prolina es un derivado cíclico del glutamato. Como se muestra en la siguiente figura  

BIOSINTESIS DE PROLINA Y ARGINA A PARTIR DE GLUTAMATO

FAMILIA DEL ASPARTATO El aspartato, el primer miembro de la familia de aminoácidos del aspartato, se forma a partir del oxalacetato en una reacción de transaminación:

Debido a que existen isoenzimas de aspartato transaminasa en las mitocondrias y en el citoplasma; y que la reacción que catalizan es reversible, esta actividad enzimática influye significativamente sobre el flujo de carbono y nitrógeno dentro de la célula. Éste se utiliza posteriormente como fuente de nitrógeno (para la formación de urea). La familia del aspartato contiene asparagina, lisina, metionina y treonina. La asparagina, la amida del aspartato, no se forma directamente a partir del aspartato y el NH~, sino que el grupo amida de la glutamina se transfiere mediante transferencia del grupo amida durante una reacción que requiere ATP, catalizada por la asparagina sintasa:

La síntesis de los otros miembros de la familia del aspartato la inicia la aspartato quinasa en una reacción que requiere ATP en la que se fosforila el grupo carboxilo de la cadena lateral:

Referencias Bibliográficas Lehninger, A. (2003). Bioquímica. Las Bases Moleculares de la Estructura y Función Celular. España: Omega Ediciones.