Es la proteína mas abundante de la los vertebrados. •Forman la matriz de los huesos •Constituyen la mayor parte de los mayoría de tendones •Constituyente importante de la piel.

Las cadenas individuales son  La unidad básica es la molécula de tropocolágeno (una hélice triple de tres cadenas polipeptídicas).  Las cadenas individuales son hélices a izquierdas, tres de estas cadenas se enrollan unas alrededor de las otras a derechas con enlaces de hidrogeno entre ellas.

necesita vitamina C, acido ascórbico.  La mayoría de los enlaces de hidrogeno entre las cadenas en la hélice triple se establecen entre protones amidas y oxígenos carbonilo, aunque los grupos -OH de la hidroxiprolina también parecen participar en la estabilización de la estructura. Se produce la hidroxilación de los residuos de lisina en el colágeno y este desempeña una función distinta ya que sirven para formar lugares de unión para los polisacáridos. La enzima que cataliza la hidroxilacion de la prolina necesita vitamina C, acido ascórbico.  

debilitamiento de los vasos sanguíneos.  Un síntoma de carencia grave de vitamina C, que se denomina escorbuto, consiste en el debilitamiento de las fibras de colágeno producido por el fallo de la hidroxilacion de la prolina y la lisina.  Las consecuencias son: lesiones de la piel y las encías y debilitamiento de los vasos sanguíneos.

Paso 1, empieza con la traduccion.  Paso 1, empieza con la traduccion. Paso2, el polipeptido recien traducido se hidroxila. Paso3, se unen los azucares (Gluc y Galact) en reticulo endoplasmico. Paso4, tres moleculas de procolageno enrollan sus regiones centrales formando la triple helice, mientras que las dos regiones terminales se pliegan formando estructuras proteicas globulares, el procolageno contiene alrededor de 1500 residuos de los cuales 500 estan en las regiones N-terminal y C-terminal Paso5, las helices triples de procolageno se exportan al espacio extracelular: Paso6, en este punto las regiones terminales se separan mediante proteasas especificas dejando solo la triple helice de tropocolageno. Paso7, finalmente los entrecruzamientos por desaminacion de los residuos de lisina, unen las moleculas formando el colageno.     

La degradación del colágeno en los tejidos se lleva a cabo por un numero de enzimas denominadas colagenasas (son métaloenzimas y su pH es optimo=neutro). Las colagenasas actúan a la altura de ¾ contando a partir del N-terminal y cortan entre la glicina y leucina o entre glicina – isoleucina Al sufrir el corte la fibrilla se disuelve y pasa a un estado de gelatina, en este estado la molécula es atacada por proteasas.   

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas, describiéndose varios Tipos de colágeno:

•Abundante en dermis, hueso, tendón y córnea. •Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores.

•Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A una se designa como cadena alfa1 y otro, cadena alfa2. a la •Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. •Función principal: resistencia al estiramiento. Ejemplo células fibroblasto

Sobre todo en el cartílago, Córnea embrionaria Notocorda Colágeno tipo II:  Sobre todo en el cartílago, Córnea embrionaria Notocorda Núcleo pulposo Humor vítreo del ojo.  Disco intervertebral (sección Núcleo pulposo) tanto cervical como dorsal y lumbar. Está compuesto por dos partes: Núcleo pulposo (nucleus pulposus): es la parte central, de tipo gelatinosa. La notocorda, notocordio o cuerda dorsal es una estructura embrionaria común a todos los miembros del phylum Chordata. En los vertebrados superiores la notocorda existe transitoriamente y tiene al menos dos funciones importantes. Primero, la notocorda está posicionada centralmente en el embrión con respecto al eje dorso-ventral y el eje izquierda-derecha. Aquí, produce factores secretados que señalizan los tejidos circundantes, proveyendo información de posición y destino.[1] Segundo, la notocorda juega un papel estructural importante. la notocorda contribuye a la formación del núcleo pulposo de los discos intervertebrales.[1]

 Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo.  Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.  En el cartílago: forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros micro ambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I.

Abunda en el tejido conjuntivo laxo Paredes de los vasos sanguíneos  Abunda en el tejido conjuntivo laxo Paredes de los vasos sanguíneos Dermis de la piel Estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles Las células gliales (conocidas también genéricamente como glía o neuroglía) son células del sistema nervioso que desempeñan, de forma principal, la función de soporte de las neuronas; además intervienen activamente en el procesamiento cerebral de la información en el organismo.  

 Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios.  No se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina.  Sintetizado por las células epiteliales y endoteliales.  Su función principal es la de sostén y filtración.

Colágeno tipo V y VI: Colágeno tipo VII: Colágeno tipo VIII:  Presentes en la mayoría del tejido intersticial.  Sirve de anclaje a las celulas en su entorno.  Asociado con el tipo I. Colágeno tipo VII:  Se encuentra en la lámina basal. Colágeno tipo VIII:  Presente en algunas células endoteliales.

Colágeno tipo IX: Colágeno tipo XI: Colágeno tipo XII:  Se encuentra en el cartílago articular maduro.  Interactúa con el tipo II. Colágeno tipo X:  Presente en cartílago hipertrófico Colágeno tipo XI:  Se encuentra en el cartílago.  Interactúa con los tipo II y IX y mineralizado Colágeno tipo XII:  Presente en tejidos sometidos a altas tensiones como tendones y ligamentos.  Interactúa con los tipos I y III los

caracterizadas por hiperlaxitud Síndrome de Ehlers-Danlos (hiperlaxitud articular o ligamentosa): Conjunto heterogeneo de por lo menos 10 desórdenes hereditarios del tejido conectivo Clinica, genética y bioquímicamente diferentes, pero que se manifiestan todos ellos por una debilidad estructural del tejido conjuntivo. caracterizadas por hiperlaxitud articular, hiperextensibilidad de la piel y fragilidad de los tejidos   

Síndrome de Ehlers-Danlos (hiperlaxitud articular o ligamentosa): Síntomas: Superficie ocular deformada (córnea). Soltura excesiva de las articulaciones e hipermovilidad articular. Una válvula mitral en el corazón que no cierra estrechamente (prolapso de la válvula mitral). Infección de las encías (periodontitis). Ruptura de intestinos, útero o globo ocular (se ve solamente en el síndrome de Ehlers-Danlos vascular, el cual es infrecuente). Piel suave, delgada o muy elástica.

Síndrome de Ehlers-Danlos (hiperlaxitud articular o ligamentosa): Aunque en la mayoría de casos no se puede decir con certeza donde está la causa de los diferentes tipos del SED, las investigaciones más recientes apuntan lo siguiente: Tipo clásico Causa; Se han detectado anomalías en la movilidad electroforética de las cadenas proa1 (V) y/o proa2 (V) del colágeno tipo V

La osteogénesis imperfecta es un trastorno genético en el cual los huesos se fracturan con facilidad sin un motivo aparente. Músculos débiles, Dientes quebradizos, Columna desviada y Pérdida del sentido del oído. La osteogénesis imperfecta es causada por uno o varios genes que no funcionan bien.

Se conocen al menos 4 enfermedades congenitas con este nombre.  Causada por defecto gen codificador del Colageno tipo I  Caracterizadas por fracturas múltiples y deformidades.

Un desorden del tejido conjuntivo  Un desorden del tejido conjuntivo afecta sobre todo a los sistemas musculoesquéletico y cardiovascular y a los ojos. Pacientes muestran una complexión asténica, con estatura alta, largos brazos y manos y dedos como los de una araña. La musculatura está pobremente desarrollada, con poca grasa subcutánea y una gran laxitud de las articulaciones y ligamentos. La enfermedad se debe a una mutación del gen FBN1 que codifica la fibrilina-1.    

Como cutis laxo se conocen un grupo de enfermedades raras congénitas o adquiridas caracterizadas por cambios degenerativos de las fibras elásticas de la piel

 Degeneración de las fibras elasticas de la piel hace que esta quede suelta y pendulante.  La enfermedad se debe a un defecto de la lisil-oxidasa, una enzima dependiente de cobre que cataliza las reacciones de entrecruzamiento de la elastina.

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