Proteínas y Enzimas Capítulo 16

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1 Proteínas y Enzimas Capítulo 16
Unidad Temática Proteínas y Enzimas Capítulo 16

2 PROTEÍNAS Son los componentes esenciales de todas las células y principales componentes estructurales de los animales. Su función básica es el desarrollo y mantenimiento del cuerpo. Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucléicos.

3 PROTEÍNAS Son polímeros formados por α-L-aminoácidos, unidos a través de enlaces peptídicos. La composición elemental es aproximadamente: 53% de carbono, 7% de hidrógeno, 23% de oxígeno, 16% de nitrógeno, 1% de azufre y menos del 1% de fósforo.

4 Funciones: Componente de la estructura celular
Componente de los Virus (capsides) Componente enzimático (catalasa) Como reserva energética (albúmina) Contracción muscular (miosina) Hormonas reguladoras (insulina) Inmunológica (anticuerpos) Transportador de O2 (hemoglobina)

5 CLASIFICACIÓN

6 Según su estructura tridimensional:
Fibrosas: Con forma de fibras alargadas, insolubles en agua y casi todos los solventes. Ej. Queratina, fibroína.

7 Según su estructura tridimensional:
Globulares: Con forma esférica y compacta, solubles en agua y soluciones salinas acuosas. Ej. albúmina de huevo, caseína y enzimas. Albúmina humana

8 Según su composición: HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos Globulares Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

9 Según su composición: HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteíca y por un grupo no proteíco, que se denomina "grupo prostético” Glucoproteínas: con unidades de azúcar Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoproteínas Transportan lípidos en la sangre, se clasifican en: de alta, baja y muy baja densidad.

10 Según su composición: Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones

11 Según su función:

12 Estructura de las Proteínas
Determina sus propiedades y actividad biológica. Cada proteína tiene una forma tridimensional o conformación que se divide en cuatro niveles estructurales .

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14 Estructura Primaria Se refiere al número y secuencia de aa en sus cadenas polipeptídicas. Indica qué aa componen la cadena y el orden en que dichos aa se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. La función de una proteína depende de su secuencia de aa y de la forma que ésta adopte.

15 Estructura Primaria Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de aa enlazadas por puentes disulfuro entre las cisteínas El enlace que estabiliza la estructura primaria es el enlace peptídico 21 aa 30 aa

16 Estructura Secundaria
Se refiere a la forma en que la cadena polipeptídica se pliega y se curva gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Esto genera que se formen estructuras bastante estables.

17 Los tres tipos de estructuras secundarias más frecuentes son:
Hélices alfa: Son estructuras enrolladas hacia la derecha formando una espiral. Cada vuelta de la espiral se compone de aproximadamente cuatro aa.

18 Los tres tipos de estructuras secundarias más frecuentes son:
Hélices alfa: La hélice se estabiliza por puentes de hidrógeno entre el hidrógeno de un grupo N-H de un enlace peptídico y el oxígeno del grupo C=O que se halla en la siguiente vuelta. Las cadenas laterales (R) se proyectan hacia afuera. Ej. Lana, pelo, plumas, uñas.

19 Estructura secundaria hélice α

20 Los tres tipos de estructuras secundarias más frecuentes son:
Láminas beta Está formada por n cadenas paralelas que van en zig-zag debido a las repulsiones R-R. Se estabilizan por puentes de hidrógeno entre dipolos pero pertenecientes a diferentes cadenas o diferentes segmentos de la misma cadena. Ej. Fibroína, proteína de la seda.

21 Estructura secundaria laminar β
β-queratinas

22 Los tres tipos de estructuras secundarias más frecuentes son:
Triple Hélice El colágeno es la proteína más abundante, constituye hasta 1/3 de todas las proteínas. Su estructura consta de tres polipéptidos entretejidos que forman una triple hélice. Los residuos de glicina permiten que las 3 cadenas se empaqueten estrechamente, con las glicinas en el interior, hidrófobo, y los otros aminoácidos en el exterior. Glicina Prolina Hidroxiprolina

23 COLAGENO Se encuentra en, (dándoles resistencia): tejido conectivo
vasos sanguíneos piel huesos tendones ligamentos cornea del ojo cartílagos

24 FIBRAS DEL COLAGENO La estructura triplehelicoidal del colágeno es responsable de su fuerza de tensión pues convierte (como las cuerdas) las fuerzas de tensión longitudinal en fuerzas de compresion lateral fácilmente resistidas.

25 Estructura Terciaria:
Forma tridimensional única, que resulta del plegamiento y flexión de la estructura secundaria, originando una conformación globular. Es la estructura más importante porque es cuando la proteína adquiere su actividad biológica o función. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua.

26 Estructura Terciaria:
Los enlaces responsables de mantener esta conformación estable depende de la naturaleza de las cadenas laterales de los aa, entre ellos: Enlaces iónicos(+-) o puente salino Enlaces de hidrógeno Enlaces disulfuro (enlace covalente más importante) Interacciones hidrófobas.

27 Estructura Terciaria Puentes de hidrógeno

28 Estructura Cuaternaria:
Es la forma en que las cadenas separadas de polipéptidos se adaptan entre sí en las proteínas que tienen más de una cadena. A cada una de esas cadenas polipeptídicas se le conoce con el nombre de protómero. Las fuerzas que la estabilizan son las mismas que las de la estructura terciaria (no covalentes).

29 Estructura Cuaternaria

30 COMPARACION ENTRE MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
ESTRUCTURA PRIMARIA Cadena polipetídica simple: 153 a.a. Dos cadena de 141 a.a. (Cadenas α). Dos cadenas de 146 a.a. (Cadenas β). ESTRUCTURA SECUNDARIA Enrollamiento en espiral α (70%). En espiral cadena α (derecha) y cadena β (izquierda). ESTRUCTURA TERCIARIA Plegamiento no uniforme de la cadena, forma una estructura compacta estable. Plegadas, las cadenas α y las cadenas β. ESTRUCTURA CUATERNARIA NO posee. Distribución tetraédrica compuesta por 2 cadena α y 2 cadena β. GRUPO HEME Un grupo prostético hémico. Cuatro grupos prostéticos hémicos, uno en cada cadena. FUNCIÓN Almacena oxígeno en las células musculares. Transporta oxígeno en la sangre.

31 Comparación de la Estructura de Hemoglobina y Mioglobina:
simpleM 70% esm espiral alfa estructura terciaria, compacta. Hemoglobina DHos chadHE y dos unidas por interacciones no covalentes entre cadenas laterales polares HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

32 Desnaturalización: Todo cambio que altera la configuración tridimensional única de una proteína sin causar ruptura de enlaces peptídicos. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Se altera la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria pero no la primaria.

33 Puede ser producida por:
Calor, Rad. UV, agitación: eleva el movimiento molecular Disolventes orgánicos. Etanol o propanol forman puentes de hidrógeno con proteínas y rompen los puentes intramoleculares.

34 Puede ser producida por:
Ácidos o bases: Rompen los enlaces salinos alterando estado de ionización de grupos carboxilo y amino. Sales de iones metálicos pesados (Hg2+, Ag+, Pb2+): Los cationes forman enlaces muy fuertes con aniones carboxilato de aminoácidos ácidos o SH. Precipita como sal insoluble metal-proteína.

35 Enzimas Catalizadores orgánicos complejos que producen las células vivas. A la sustancia sobre la cual actúa una enzima se le llama substrato. Todas las enzimas son proteínas.

36 Modelo de Llave-cerradura
Acción Enzimática Modelo de Llave-cerradura

37 Enzimas Aquellas que operan dentro de las células que las producen: intracelulares Aquellas que su sitio de acción es fuera de la célula productora: extracelulares

38 Clasificación de las enzimas:
Simples: Solo tienen unidades de aa Conjugadas: Tienen porciones no proteicas. Apoenzima: Segmento polipeptídico Grupo prostético: Porción orgánica no proteica.

39 1. Óxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide 2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) · grupos aldehidos · gupos acilos · grupos glucosilos · grupos fosfatos (kinasas) 3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) Transforman polímeros en monómeros. Actúan sobre: · enlace éster · enlace glucosídico · enlace peptídico · enlace C-N 4. Liasas (Adición a los dobles enlaces) · Entre C y C · Entre C y O · Entre C y N 5. Isomerasas (Reacciones de isomerización) Cataliza la interconversión de isómeros por ej. Glucosa-6-fosfato en glucosas en fructosa-6-fosfato 6. Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP) · Entre C y S

40 FIN Poca cantidad? ¿Mucha cantidad?
Cuando se consumen cantidades insuficientes de proteína se altera la actividad del sistema nervioso central, de las glándulas de secreción interna y demás órganos; baja la capacidad de defensa del organismo, trabajo intelectual y físico. En los niños y adolescentes se retardan el crecimiento y desarrollo. ¿Mucha cantidad? Sin embargo, tampoco es conveniente el consumo excesivo de proteínas, lo que es muy común en fisicoculturistas, los cuales consumen cantidades excesivas cayendo frecuentemente en un exceso de energía y aumentando el porcentaje de grasa más que de masa muscular, además de que este exceso puede provocar un incremento en ácido úrico y el sobrecargar la función del hígado y los riñones. Así que antes de consumir complementos o sustancias que desconozcas, consulta a un especialista.