SEMANA No.30 SEMANA No.30 PROTEÍNAS PROTEÍNAS PROTEÍNAS Semana No. 30.

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1 SEMANA No.30 SEMANA No.30 PROTEÍNAS PROTEÍNAS PROTEÍNAS Semana No. 30

2 PROTEÍNAS Compuestos de masa molar elevada, formados en su mayor parte o totalmente de cadenas de amino ácidos. PROTEIOS=primero

3 El ser humano no puede sobrevivir sin proteínas en la dieta.
Generan tejido y mantienen los ya formados. Forman parte de nervios, anticuerpos, hormonas, enzimas. Contienen: C,H,O,N,P y S. Son polímeros de alfa amino ácidos de alto peso molecular.

4 CLASIFICACIÓN I. POR SU COMPOSICIÓN: SIMPLES: formadas por alfa aminoácidos. CONJUGADAS: alfa aminoácidos y grupo no protéico.

5 Son solubles en agua y soluciones salinas.
1. SIMPLES Albuminas: son las mas comunes y mas abundantes. Estan presentes en clara de huevo (ovoalbúmina), suero (seroalbúminas), leche (lactoalbúminas). Son solubles en agua y soluciones salinas. Globulinas: anticuerpos en suero sanguíneo. Son insolubles en agua.

6 Histonas: son básicas porque tienen aminoácidos básicos (lisina y/o arginina). Se encuentran asociadas en las nucleoproteínas; son solubles en agua. Escleroproteínas: Tienen función estructural. Son insolubles en agua y casi todo solvente. Ej.: queratina: en pelo,piel,uñas. Colágeno:en huesos,ten-dones y cartílagos. Elastina: fibras elásticas y tejido conectivo.

7 2. CONJUGADAS Fosfoproteínas: Contienen alfa aminoácidos y ácido fosfórico. (caseína) Glucoproteínas: contienen alfa aminoácidos y carbohidratos (mucina). Intervienen en procesos digestivos, gama globulina (interferón). Cromoproteínas: contienen alfa aminoácidos y un pigmento. Ej. Hemoglobina (grupo hem).

8 HEMOGLOBINA (cromoproteína)
GRUPO HEM

9 Nucleoproteínas: tienen alfa aminoácidos y ácidos nucléicos (ADN,ARN).
Lipoproteínas: presentan alfa amino ácidos, esteres de colesterol y fosfolípidos. Están presentes en la yema de huevo, núcleo celular, ribosomas. Intervienen en el transporte de lípidos en sangre y se clasifican por su densidad. Metaloproteínas: incorporan un ión metálico como en las enzimas.

10 FUNCIÓN EN EL ORGANISMO
II. POR SU FUNCIÓN TIPO DE PROTEÍNA FUNCIÓN EN EL ORGANISMO EJEMPLOS Estructural Proporciona componentes estructurales. Colágeno:tendo- nes, cartílago. Queratina: pelo Contráctil Movimiento de músculos Miosina y Actina: Contraen fibras musculares Transporte Transporta sustancias esenciales Hemoglobina: Lipoproteína:

11 Regula metabolismo corporal Insulina H. del crecimiento ENZIMA
PROTEÍNA FUNCIÓN EJEMPLOS ALMACENAMIENTO Almacena nutrientes Caseína Ferritina HORMONA Regula metabolismo corporal Insulina H. del crecimiento ENZIMA Cataliza reacciones Sacarasa Tripsina PROTECCIÓN Reconoce y destruye sustancias extrañas Inmunoglobulinas: estimulan respuesta inmunológica.

12 PROTEÍNA FUNCIÓN EJEMPLOS
neurotransmisores Transmisión encefalinas y endorfinas toxinas Proteínas venenosas veneno de víboras. tóxinas de microorganismos.

13 NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA    es la secuencia y número de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden de los mismos. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Enlace que la mantiene: Peptídico. Los cambios aunque sean pequeños en ésta estructura, tienen un efecto fundamental en las propiedades de las proteínas. Ej. Anemia de células falciformes.

14 Estructura Primaria

15 Error en secuencia de aminoácidos

16 Anemia de células falciformes o drepanocítica
La hemoglobina es transportada por los glóbulos rojos a todas las partes del cuerpo y éstos son normalmente redondos y flexibles, pero las personas que padecen la enfermedad presentan glóbulos rígidos en forma de hoz los cuales pueden obstruir los vasos sanguíneos y son destruidos por el bazo e hígado. Es una enfermedad hereditaria la cual causa ataques o crisis de dolor, daños en órganos vitales, y para algunos, muerte en la niñez o en el inicio de la edad adulta.

17 ESTRUCTURA SECUNDARIA es la disposición
de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis protéica y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. Resulta de la interacción de los enlaces amídicos cercanos. Existen dos tipos de estructura secundaria:

18 1. Hélice α : Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. Cada vuelta de la espiral tiene de 3 a 6 aminoácidos. Las cadenas laterales (R) , se proyectan hacia el exterior del esqueleto.

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20 2. Lámina β : Se presenta la cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada β; las cadenas se unen por enlaces de hidrógeno , quedando las cadenas laterales por encima y por debajo (R) . Presentan esta estructura la queratina de la seda o fibroína.

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22 ESTRUCTURA TERCIARIA Describe la conformación de la proteína íntegra. La cadena se dobla y enrosca. Es la forma tridimensional única que resulta del plegamiento y flexión de la vuelta en espiral. Ésta estructura está ligada al funcionamiento bioquímico. Enlaces que la mantienen: 1.Interacciones hidrofóbicas. 2.enlaces iónicos(SALINOS). 3.Enlaces disulfuro. 4. Puentes de hidrógeno. Puentes de hidrógeno IÓNICO

23 Enlaces Estructura Terciaria
Son interacciones entre grupos R de los aminoácidos que constituyen la proteína.

24 ESTRUCTURA CUATERNARIA
La forma en que se empacan las subunidades para conformar la estructura global de la proteína. Las hebras se unen cada una ya con su estructura 1a.,2a. Y 3a. La estructura se mantiene por las mismas fuerzas no covalentes que mantienen la estructura terciaria: enlaces iónicos, enlaces de hidrógeno, atracciones hidrófobas, enlaces o puentes disulfuro. Colágeno Hemoglobina

25 Cuatro Niveles de Estructura Proteica
Estructura Primaria Secuencia de Aminoácidos 25

26 Estructura Secundaria Hélice α

27 Estructura Terciaria Péptido Individual Doblado

28 Estructura Cuaternaria
(Agregado de Dos o Más Péptidos)

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30 INSULINA Es una hormona polipeptídica que posee 51 a.ácidos.
Producida por el páncreas y regula la cantidad de glucosa de la sangre. Está formada por dos cadenas peptídicas. Cadena A 21 a.a. Cadena B 30 a.a. Puentes Disulfuro unen las cadenas A y B. Presenta 3 segmentos en estructura sec. α –Hélice. 30

31 Puentes disulfuro

32 Organización del cabello

33 MIOGLOBINA La mioglobina es una proteína muscular, con estructura primaria formada por 153 unidades de residuos de aminoácidos, secundaria de espiral  y estructura terciaria que forma una estructura compacta estable. Consta de una sola cadena polipeptídica.

34 Grupo Hem

35 HEMOGLOBINA La hemoglobina consta de varias cadenas polipeptídicas. También es una proteína conjugada, compleja o plus, contiene el grupo hem. Está formada por 4 subunidades (dos subunidades  y dos subunidades ). Presenta por lo tanto estructura cuaternaria.

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37 COLÁGENO El colágeno es la proteína más abundante en los animales superiores, constituyendo un tercio de todas las proteínas del cuerpo. Se considera como el elemento estructural más importante en los seres vivos. Está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice. Cada cadena tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una glicina, además presenta prolina y alanina.

38 En cantidades mas pequeñas hidróxiprolina e hidroxilisina poco frecuentes en otras proteínas.
La presencia de esos aminoácidos permite que las tres cadenas se enrollen una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente. Entre las cadenas se establecen puentes de hidrógeno que confieren al colágeno una gran estabilidad.

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40 Se utiliza en cirugía cosmética en terapia de sustitución de colágeno, el cuál consiste en inyectar subcutáneamente colágeno natural o sintético en las áreas en las que se quiere que desaparezcan arrugas, cicatrices u otras imperfecciones de la piel. Además se está utilizando como soporte en cultivos de células cartilaginosas para implantar posteriormente a pacientes que han sufrido lesiones, con una nueva tecnología denominada ingeniería de tejidos.

41 DESNATURALIZACIÓN Todo cambio que altere la configuración tridimensional única de una molécula de proteína sin causar una ruptura simultánea de los enlaces peptídicos.

42 Al destruirse la estructura secundaria y terciaria se da un cambio drástico en la naturaleza física y bioquímica de la molécula. Las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.

43 La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc...

44 DESNATURALIZACIÓN REVERSIBLE E IRREVERSIBLE

45 Calor y Radiación UV: rompen las fuerzas de dispersión y los enlaces de H. (Exposición intensa al sol desnaturaliza las proteínas de la piel.) Ácidos y bases: rompen enlaces iónicos y puentes de H. Alteran el estado de ionización del grupo amino y carboxilo, por lo que producen la coagulación. Desnaturalización con calor y pH extremo.

46 3. Solventes orgánicos: rompen los enlaces de H intermoleculares e intramoleculares, formando nuevos enlaces de H. Por ejemplo el alcohol, forman puentes de H con el OH . Etanol y alcohol isopropílico son antisépticos porque desnaturalizan las proteínas de las bacterias. 4. Sales de metales pesados:(Pb, Hg, Ag) Se combinan con los los aniones carboxilato y puentes disulfuro, precipitando las proteínas como complejo metal-proteína. El nitrato de plata se usa como antiséptico en ojos de recien nacidos. Leche y clara de huevo se usan como antídotos en intoxicaciones por metales pesados.

47 ENZIMAS Todas las enzimas son proteínas. Algunas son simples (pepsina,ribonucleasa) y otras conjugadas (llamadas holoenzimas). Apoenzima: segmento polipeptídico de la enzima. Coenzima: porción orgánica no proteíca. Es una creencia general que todas las reacciones catalíticas ocurren por lo menos en dos etapas. E +S E-S E-S PRODUCTO + ENZIMA

48 Toda enzima tiene un sitio activo que es su porción funcional
Toda enzima tiene un sitio activo que es su porción funcional. Ésto incluye el sitio de unión, que es el que atrae al sustrato y el sitio catalítico que es el encargado de llevar a cabo la catálisis.

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51 Deshidroge-nasa,peroxi-dasa,oxidasa
CLASE EJEMPLOS I. Deshidroge-nasa,peroxi-dasa,oxidasa II. Transamina-sa, cinasa, transacetila-sa

52 III. IV. Lipasa,fosfatasa, amilasa,ami- dasa,peptida-sa.
Descarboxila-sa, fumarasa, aldolasa.

53 V. VI Isomerasa, racemasa,epi-merasa, mutasa Sintetasa, tiocinasa
5.Isomerasas

54 FIN