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Las proteínas.

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Presentación del tema: "Las proteínas."— Transcripción de la presentación:

1 Las proteínas

2 Son las moléculas más complejas y se encuentran en los seres vivos pero a la vez desempeñan un papel fundamental para la vida. El nombre proteína proviene de la palabra griega  "proteios", que significa "primario", por la cantidad de formas que pueden tomar. Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por contener nitrógeno en su composición, aproximadamente un 16%. Químicamente son polímetros de elevada masa molecular cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20 aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.

3 F O R M A C I Ó N oxigeno EN MENOR CANTIDAD HIERRO zinc COBRE MAGNESIO
PRINCIPALMENTE CARBONO HIDROGENO NITROGENO oxigeno F O R M A C I Ó N EN MENOR CANTIDAD HIERRO zinc COBRE MAGNESIO

4 Son moléculas nitrogenadas que contienen el grupo amino (-NH2) y el grupo carboxilo (-COOH).

5 ¿Cómo Se forman las proteínas?
Las proteínas se forman por medio de reaccionan químicas de condensación de los aminoácidos. En estas reacciones cada par de aminoácidos se une, eliminando una molécula de agua. El enlace que se establece se denomina: enlace peptídico.

6 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS REPRESENTACION GRAFICA
TIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS REPRESENTACION GRAFICA PRIMARIA Está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. SECUNDARIA Es la dirección de los aminoácidos que componen una proteína. Hay dos tipos fundamentales: la hélice y la hoja plegada. TERCIARIA Se origina cuando la atracción entre los grupos que se encuentran en la hélice obliga a que la molécula se enrolle sobre si misma a manera de ovillo .Existen dos tipos: globular y fibrosa. CUATERNARIA Se origina por la unión, mediante enlaces débiles, de varias cadenas poli peptídicas, idénticas o no, lo que origina un complejo proteico ejm: colágeno, la queratina y la hemoglobina.

7 Desnaturalización La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. Estos cambios hacen que se rompan las fuerzas que mantiene la forma tridimensional, y la proteína se despliega. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

8 ¿Dónde se encuentran las proteínas?
Los alimentos más ricos en proteínas son la carne, el pescado, los huevos, la leche y sus derivados, las leguminosas y los frutos secos. Pero en realidad, todos nuestros alimentos en su estado natural contendrán proteínas, aunque sólo sea en pequeñas cantidades. Podemos considerar que un plátano, una coliflor o una espinaca no son fuentes importantes de proteínas; sin embargo, contienen un 2 o 3 % de éstas. Los cereales, compuestos en su mayor parte por almidón (es decir, por hidratos de carbono), contienen también alrededor de un 10% de proteínas.

9 Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

10 Proteínas más frecuentes
Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan; es decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayor parte del protoplasma de las células animales y vegetales.Ejm: la clara del huevo. Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones iónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno que produce la coagulación de la sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades. Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y en general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición prolongada se transforman en otras proteínas solubles, como la gelatina y la cola. Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y tendones. Se diferencian de los colágenos en que no se transforman en gelatina. Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos de los animales.

11 Clasificación Según su forma: Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son la queratina de las uñas , colágeno y fibroína de seda. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares, la albumina del huevo, la caseína, la actina, la miosina,etc. Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

12 Según su composición química:
Simples: Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas) Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

13 FUNCIONES

14 FUNCIÓN ENZIMÁTICA Las proteínas con función enzimática son las mas numerosa y especializadas , actúan como biocatalizadores de las reacciones química del metabolismo celular . Una de sus tantas funciones es convertir los alimentos en energía . Nuestro cuerpo produce enzimas especificas para cada tipo de alimento que comemos, por ejemplo la proteasa es una enzima para digerir la proteína ; la limbaza , es una enzima para digerir las grasas y la amilasa, es para poder digerir los carbohidratos .

15 FUNCIÓN ESTRUCTURAL Algunas proteínas constituyen estructuras como las membranas de las células , otras como el colágeno ,la elastina y la queraquina permiten la elasticidad y la resistencia en órganos y tejidos . El colágeno se encarga de dar fuerza y flexibidad a la piel, ligamentos, huesos, articulaciones, ojos, uñas y cabello. Este se obtiene de las carnes blancas , rojas y pescado .La producción de colágeno disminuye con la edad y esta se manifiesta mediante arrugas en la piel , dolor en las articulaciones , falta de elasticidad en el cabello , labios más delgados y uñas frágiles .

16 FUNCIÓN hormonal Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer . Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el decágono que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer .

17 FUNCIÓN de transporte Unas forman parte de las membranas biológicas y actúan transportando sustancias de un lado a otro de estas membranas otras transportan sustancias a través de fluidos biológicos como la hemoglobina que transporta oxigeno a través del citoplasma de las células.

18 FUNCIÓN DE MOVIMIENTO Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, lactina y la miosina . El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con la proteína denominada dineina.

19 FUNCIÓN DE RESERVA La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lacto albúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

20 FUNCIÓN reguladora Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.

21 Fuentes de proteínas Las fuentes dietéticas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos.

22 Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.

23 Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y laquimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.

24 Deficiencia de las proteínas
La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor . La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental.

25 Enfermedades relacionadas con el consumo de proteínas
Alteraciones del sistema renal Desnutrición Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al pescado, a la proteína de la leche de vaca….) Celiaquía o intolerancia al gluten. Osteoporosis Enfermedades cardiovasculares.

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