PROTEÍNAS y enzimas.

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1 PROTEÍNAS y enzimas

2 PROTEÍNAS ESTRUCTURA CLASIFICACIÓN FUNCIONES Estructural Enzimática
Hormonal Defensa Transporte Reserva Contráctil Aminoácidos Enlace peptídico Péptidos o proteínas Organización estructural unidos por formando tienen E. terciaria E. cuaternaria E. secundaria E. primaria Plegamiento espacial Proteínas oligoméricas Secuencia de aminoácidos  hélice Conformación  definida por es la sólo en 20 (según R) se distinguen Heteroproteínas Holoproteínas Fibrosas Globulares Colágeno Actina/Miosina Ej Nucleoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Glucoproteínas Cromoproteínas Caseína Cromatina HDL, LDL FSH, TSH... Proteoglucanos Hemoglobina Ej. Albúminas Globulinas Naturaleza nativa Estructura Funcional Composición Simple Composición Conjugadas

3 Proteínas. Constituidas por C, H, O y N
Algunas presentan otros elementos como S y P. Son polímeros de aminoácidos dispuestos en una estructura lineal. Se estructuran a partir de 20 aa diferentes. Muy abundantes en los seres vivos.

4 AMINOACIDOS

5 ESENCIALES NO ESENCIALES

6 ENLACE PEPTIDICO

7 AMINOACIDO DIPEPTIDO TRIPEPTIDO TETRAPEPTIDO OLIGOPEPTIDOS POLIPEPTIDOS PROTEINAS

8 se distinguen 20 aminoácidos
se distinguen 20 aminoácidos. Con los cuales se forman todas las proteínas. 10 son formados por los animales y se llaman No esenciales 10 no son formados por los animales y se llaman Esenciales. Se consumen en la dieta. Los 20 aminoácidos forman el alfabeto de las proteínas. Actúan de la misma manera en que las letras forman palabras y oraciones.

9 1.- Alanina (Ala) 11.- Treonina (Thr) *
2.- Valina (Val) * Cisteína (Cys) 3.- Leucina (Leu) * Tyrosina (Tyr) 4.- Isoleucina ( ile) * Asparagina (Asn) 5.- Prolina (Pro) Glutamina (Gln) 6.- Fenilalanina (Phe) * 16.- Acido aspártico (Asp) 7.- Triptofano ( Trp) * Acido Glutámico (Glu) 8.- Metionina (Met) * Lisina (Lis) * 9.- Glicina (Gly) Arginina (Arg) * 10.- Serina (Ser) Histidina (His) * * Aminoacidos Esenciales

10 ESTRUCTURA CUATERNARIA
PROTEÍNAS SE ORGANIZAN EN 4 NIVELES JERÁRQUICOS ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

11 Es la secuencia de aa. de la proteína. Determinada por el ADN
ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia de aa. de la proteína. Determinada por el ADN Nos indica qué aas. componen la cadena y el orden en que se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

12 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Corresponde a la disposición espacial de las cadenas de a.a. Existen 2 tipos: α hélice y lámina β. Se originan gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre a.a. cercanos en la cadena polipetídica. Un polipéptido puede presentar ambos tipos de estructura 2ria a lo largo de su cadena. Ejemplo: colágeno.

13 Alfa hélice. La cadena se enrolla sobre sí misma.

14 Beta plegada. Es plana. Se pliega en forma de zigzag.
Constituida por segmentos cortos y extendidos de a.a. que se alinean unos frente otros.

15 Son proteínas globulares.
ESTRUCTURA TERCIARIA Es el plegamiento de la estructura 2ria sobre sí misma, permitiendo la disposición tridimensional de cada cadena polipeptídica. Se mantiene gracias a interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuro (uniones débiles entre los grupos R de los a.a. que conforman la cadena polipeptídica). Son proteínas globulares. Ejemplo: proteínas de membrana y las inmunoglobulinas.

16 Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrógeno. 3.- los puentes eléctricos. 4.- las interacciones hidrófobas.

17 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. dos, hexoquinasa cuatro, como en la hemoglobina muchos, como cápsida del virus de la poliomielitis

18 Funciones y ejemplos de proteínas

19 Clasificación de las proteínas: 
A.- Según su naturaleza nativa: 1) Fibrosas: Tienen estructura secundaria, son duras, gran resistencia, elásticas, insolubles en agua. colágeno , elastina, miosina ,etc. 2) Globulares: Tienen estructura terciaria, su forma es globular, solubles en agua, dinámicas y participan de preferencia en procesos de regulación metabólica. Enzimas, anticuerpos, algunas hormonas etc. B.- Según su composición: 1) Simples: formadas solo por aa, se les considera proteínas puras.( albúminas, globulinas, actina, etc.).

20 2) Conjugadas: Además de aa
2) Conjugadas: Además de aa. tienen también algunos grupos no proteicos como azúcares o lípidos (llamado grupo prostético), entre ellas se encuentran: Glucoproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas ,etc. c) Según Funciones : 1. Estructural: constituyente orgánico de todas las estructuras celulares. Colágeno, elastina 2. Enzimática : Las enzimas, componentes proteicos que regulan todos los procesos metabólicos en el ser vivo. Pepsina , Maltasa.

21 4. Coagulación: Fibrinógeno y trombina.
3. Hormonal o Reguladora: son sustancias reguladoras de la función orgánica, muchas de ellas son proteínas o derivados de ellas. Ej. Insulina, h. crecimiento 4. Coagulación: Fibrinógeno y trombina. Inmunológica: Defensa de agentes patógenos. Gamma globulina. Transporte / almacenamiento de O2 : hemoglobina/ Mioglobina Reserva energética de última instancia : albúmina Contracción muscular : actina, miosina

22 Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

23 Aumento de la temperatura
Cambios en la estructura de las proteínas que incluye las pérdida de las propiedades que determinan sus funciones. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. ¿Por qué se puede dar? Aumento de la temperatura Cambios de pH Exposición a rayos UV ¿A qué se debe? - Rompimiento de uniones débiles que mantiene estables las estructuras cuaternarias o terciarias, lo que hace que pierdan su función. Sin embargo, los enlaces peptídicos se mantienen unidos.

24 Recuperación de la configuración normal de las proteínas al restablecerse las condiciones de T° y pH (normales). Renaturalización

25 Actividad 1.Confeccione un mapa conceptual que contenga información de las proteínas y sus distintas estructuras (incluir enlaces, características, ejemplos).

26 Metabolismo

27 Metabolismo Todas las células llevan a cabo funciones vitales:
Ingestión de nutrientes Eliminación de desperdicios Crecimiento Reproducción Las células obtienen del alimento la energía para cada una de estas funciones básicas. Metabolismo El total de las reacciones que ocurren en una célula.

28 Reacciones anabólicas y catabólicas
Las reacciones donde sustancias simples se unen para formar sustancias más complejas se llaman reacciones anabólicas. Síntesis de proteínas Insulina

29 Reacciones anabólicas y catabólicas
Las reacciones en las cuales sustancias complejas se degradan para convertirse en sustancias más simples se llaman reacciones catabólicas. Degradación de almidón

30 Catalizadores Las células poseen compuestos químicos que controlan las reacciones que ocurren en su interior. La sustancia que controla la velocidad a la que ocurre una reacción química sin que la célula sufra daño alguno ni se destruya se conoce como un catalizador. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores.

31 ENZIMAS

32 Concepto de Enzima Químicamente corresponden a proteínas globulares (en su mayoría). Características… Se conocen como Biocatalizadores. Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. No modifican el sentido de los equilibrios químicos.

33 No sufren cambios durante la reacción. …Características
no son consumidas en la reacción, son REUTILIZABLES. Son especificas a un sustrato. Actúan a cierta temperatura y condiciones de pH. Son las unidades funcionales del metabolismo celular

34 Moléculas participantes
Reacciones químicas para Romper enlaces Energía necesitan de Moléculas participantes Energía de Activación denominada

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37 Concepto de catalizador
Un catalizador es una Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación. sustancia que acelera una reacción química hasta hacerla instantánea o casi instantánea

38 Acción Enzimática

39 Especificidad de sustrato
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA Especificidad de acción. Especificidad de sustrato Cada reacción está catalizada por una enzima especifica. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.

40 La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. E + S ES E + P sustrato Productos Enzima Enzima Enzima Enzima sustrato Sitio activo Complejo Enzima- Sustrato (complejo activado)

41 numerosas interacciones débiles
El sustrato Sitio activo se une a la enzima sustrato a través de Enzima numerosas interacciones débiles en un lugar específico sitio activo como son puentes de hidrógeno electrostáticas hidrófobas

42 que interaccionan con el
Sitio activo es una Sitio activo pequeña porción Enzima sustrato sustrato de la Enzima enzima constituído por serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato

43 Modelos de acción enzimática.

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47 FACTORES LIMITANTES ACTIVIDAD ENZIMATICA
Concentración de enzima y sustrato. Disponibilidad de Cofactores enzimaticos.

48 Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan: Cofactor. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Ej.CO+2, Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+).

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50 VITAMINAS una deficiencia de ellas son necesarias para
la actuación de determinadas enzimas puede originar ya que funcionan como importantes defectos metabólicos coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas

51 Enfermedades carenciales
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales C (ácido ascórbico) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno Escorbuto B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos Beriberi B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las mucosas B3 (ácido pantotinico) Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Depresión, anemia B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos. Fatiga, dermatitis...

52 Condiciones que requiere la actividad enzimática
Temperatura Enzima Temp. Ópt. (oC) Mamíferos Bacterias y algas aprox. 100 Bacterias Árticas aprox Bacterias en muestra de hielo antigua A medida que la temperatura va aumentando progresivamente hasta llegar a la temperatura optima, la velocidad en que la enzima cataliza una reacción también aumenta

53 Al aumentar la temperatura
sobre su temperatura optima, la actividad enzimática disminuye porque se dificulta la unión enzima-sustrato. -Si se sobrepasan los 50ºC, ocurre una desnaturalización de las proteínas.

54 Condiciones que requiere la actividad enzimática
pH Pepsina Tripsina Catalasa Enzima pH óptimo La actividad enzimática es eficaz dentro de un rango de pH que depende del tipo de enzima y de su sustrato. Valores que traspasen este rango pueden causar desde la alteración del sitio activo hasta la desnaturalización de la enzima.

55 Tipos de enzimas HIDROLASAS: rompen enlaces incorporando agua ( un radical +H y otro -OH) LIGASAS: rompen enlaces utilizando la energía liberada del ATP. LIASAS: adicionan diversos grupos funcionales a los dobles enlacen (C=O / C=C). Desaminasas: favorecen la formación de dobles enlaces (rompen enlaces C- N)

56 TRANSFERASAS: Transfiere grupos funcionales de una molécula a otra, las quinasas transfieren grupos fosfatos desde el ATP a un sustrato. OXIDO-REDUCTASAS: participan en reacciones de oxido reducción que implican perdida de dos H por parte del sustrato(oxidación) o ganancia de electrones (reducción). ISOMERASAS: convierten sustratos isómeros en otros.

57 Alteraciones por problemas enzimáticos: mutaciones
Reacciones enzimáticas deficientes Letales MUTACIONES Enfermedades Hereditarias

58 ENFERMEDADES hereditarias
Estas enfermedades normalmente tienen su origen en la pérdida de la actividad de determinada enzima del metabolismo o en cambios en la estructura de una proteína debido a que el gen que codifica estas moléculas ha sufrido una mutación. Las mutaciones con frecuencia se originan por la sustitución de una simple base nitrogenada por otra.

59 galactosemia Enfermedad hereditaria recesiva que afecta a una de cada personas. Se caracteriza por la incapacidad para digerir, absorber o metabolizar el azúcar que contiene la leche, la lactosa. Los bebés afectados vomitan la leche o presentan niveles elevados de galactosa en la orina. La acumulación de galactosa produce insuficiencia renal y retraso en el crecimiento, incluso retraso mental.

60 tratamiento Reposición de la sustancia que el enfermo no puede metabolizar (la fenilamina en PKU, la galactosa en la galactosemia). #Reposición de productos (hormonas en deficiencias hormonales hereditarias). Administración de vitaminas para reforzar la actividad enzimática por el aumento de ingestión de su coenzima (vitamina D en el raquitismo dependiente de esta vitamina). Reposición enzimática (todavía en fase experimental).

61 Fenilcetonuria Enfermedad de Tay-sachs Anemia drepanocitica Enanismo acondroplàsico Enfermedad de Huntington Daltonismo Hemofilia Distrofia muscular.

62 ENFERMEDAD CARACTERISTICAS GENERALES FRECUENCIA EN LA POBLACIÓN CAUSAS ESPECIFICAS