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BOLILLA 8 PROTEINAS Y AMINOACIDOS Digestión de proteínas y absorción de aminoácidos METABOLISMO: - Degradación de los aminoácidos Catabolismo del nitrógeno.

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2 BOLILLA 8 PROTEINAS Y AMINOACIDOS Digestión de proteínas y absorción de aminoácidos METABOLISMO: - Degradación de los aminoácidos Catabolismo del nitrógeno Vías metabólicas del amoníaco Ciclo de la Urea Catabolismo del esqueleto carbonado Funciones precursoras de los aminoácidos Biosíntesis de aminas biógenas

3 CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS DE LA DIETA Digeribles No tóxicas, Nutricionalmente adecuadas. De buen sabor De alta CALIDAD AAC esenciales y digestabilidad. Proteínas de cereales (- lisina ó - triptofano y treonina). Semillas de oleaginosas y frutos secos (- metionina y lisina). Leguminosas carecen de metionina. Las proteínas animales son de mejor calidad que las de origen vegetal.

4 DESVENTAJAS DE ALGUNAS PROTEINAS DE LA DIETA Intolerancia al gluten Alergenos frutos secos, ciertas frutas, legumbres, huevos, crustáceos, pescado, algunas semillas GLIADINA

5 FUNCIONES DE LAS PROTEINAS Defensa (anticuerpos) Catalíticas (enzimas) Proteínas funcionales: Hb, mioglobina, miosina Hormonas Protectoras (queratina) Estructurales (colágeno o elastina)

6 RECAMBIO DE LAS PROTEINAS VIDA MEDIA DESTRUCCION POR OXIDACION PARA SER UTILIZADAS COMO FUENTE DE ENERGIA ESTADOS PATOLOGICOS O DE ACCIDENTOLOGIA (Quemaduras, diarreas, hemorragias)

7 AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales Leucina Treonina Alanina Glutamina Isoleucina Triptofano Asparagina Glicina Lisina Valina Ac.aspártico Prolina Metionina Arginina Cisteína Serina Fenilalanina Histidina Glutamato Tirosina

8 Fuentes exógenas Fuentes endógenas (aprox.70 g/ día) (aprox. 140 g/ día) Proteínas de la dieta Proteínas tisulares ( enzimas, hormonas proteicas, etc) Digestión y absorción Degradación AMINOACIDOS Transaminación y/ó Desaminación DegradaciónBiosíntesis α - cetoácidos Amoníaco Proteínas Aminoácidos No esenciales Constituyentes nitrogenados no Proteicos: purinas, pirimidinas porfirinas,ácidos biliares

9 α - cetoácidos Glucosa Oxidación Cuerpos cetónicos Amoníaco CO 2 + H 2 O – ATP Ciclo de Krebs Acetil CoA Excreción renal Urea

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11 -NH 2 NH2 -NH 2 Pepsinógeno H Cl Pepsina + resto de 42 Aa. Digestión de Proteinas I) En el estómago Proenzima Enzima activa pH 1,5-2,5 GASTRINA Células Parietales Células Principales HCl Pepsinógeno

12 Como actúa la pepsina?? ES UNA ENDOPEPTIDASA HIDROLIZA UNIONES PEPTIDICAS ACTUA SOBRE GRUPOS AMINOS DE Aa AROMATICOS

13 FORMACION de HCL ACCION DE LA ANHIDRASA CARBONICA CO 2 + H 2 O H 2 CO 3 H + + HCO 3 - LUMEN CITOPLASMA K+K+ H+H+ ATPADP + Pi Membrana apical Célula Parietal Histamina Acetilcolina Gastrina (+)

14 SECRECION PANCREATICA Secretina Pancreozimina o Colecistoquinina H+H+ Aminoácidos HCO 3 - Enzimas pH

15 Digestión de Proteínas II) En Duodeno e Intestino Tripsinógeno Tripsina Quimotripsinógeno Procarboxipeptidasas A y B Enteroquinasa Proelastasa Quimotripsina Carboxipeptidasas A y B Elastasa TRIPSINATRIPSINA INACTIVOS ACTIVOS

16 QUE TIPO DE ENLACES PEPTIDICOS HIDROLIZAN ?? Tripsina (endopeptidasa) : grupos carbonilo de lisina y arginina Quimotripsina (endopeptidasa) grupos carboxilo de fenilalanina, tirosina, triptofano Las carboxipeptidasas (exopeptidasas) eliminan restos carboxilos terminales.

17 SISTEMAS DE TRANSPORTE DE LOS AMINOACIDOS CELULAS (intestinale s, renales, hepáticas, etc.) Transporte Mediado Activo Difusión facilitada Aminoácidos neutros pequeños: Alanina,serina Aa. neutros y aromáticos grandes:isoleucina,tirosina Aminoácidos básicos: Arginina Iminoácidos: Prolina Aminoácidos ácidos: Glutamato

18 Distribución de los aminoácidos en el período post-pandrial Glutamina y Asparragina: Intestino y riñón Aminoácidos de cadena ramificada: Músculo y cerebro La mayor parte de los aminoácidos: Hígado

19 FONDO COMUN DE AMINOACIDOS Digestión de Proteínas exógenas Degradación de Proteínas endógenas Aminoácidos sintetizados en la célula

20 DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CELULA Biosíntesis: Proteínas, Compuestos no proteicos, etc. Gluconeogénesis Obtención de Energía Los aminoácidos deben degradarse 1º) Pérdida del Grupo Amino 2º) Degradación de la cadena carbonada

21 PERDIDA DEL GRUPO AMINO Reacciones de Transaminación Reacciones de Desaminación Oxidativa Reacciones de Desaminación no Oxidativa

22 Reacción General de Transaminación

23 GPT Alanina Cetoglutarato Piruvato Glutamato GOT Aspartato Cetoglutarato Oxalacetato Glutamato

24 GOT (Glutámico Oxalacetico Transaminasa) y GPT (Glutámico Pirúvico Transaminasa) citoplasmatica

25 reversiblesLas reacciones de transaminación son fácilmente reversibles y son muy importantes en el metabolismo proteico. α-cetoácidosTodos los aminoácidos( excepto lisina y treonina) participan en reacciones de transaminación con los α-cetoácidos: piruvato alanina oxaloacetato aspartato α-cetoglutarato glutamato

26 Desaminación Oxidativa Glutamato + H 2 O + NAD(P) + GDH -Cetoglutarato + NH NAD(P)H + 2 H + Glutamato Deshidrogenasa NADH NADP +

27 REGULACION DE LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA Regulación alostérica ( + ) ADP Y GDP ( - ) ATP Y GTP

28 GDH TRANSDESAMINACION TRANSAMINACIONDESAMINACION OXIDATIVA ELIMINACION DEL GRUPO AMINO Aminoácido cetoglutarato Glutamato cetoácido NADH + H + NAD + NH 4 + +

29 AMINOOXIDASAS Flavoproteínas que producen desaminación oxidativa Estas flavoproteínas se encuentran en los peroxisomas junto con las catalasas Los D-Aminoácidos utilizan enzimas cuya coenzima es el FAD Catalasa

30 REACCIONES DE DESAMINACION NO OXIDATIVA Serina deshidratasa L-Serina Piruvato + NH 4 + L-Treonina deshidratasa L-Treonina -cetobutirato + NH 4 + PPL

31 Origen del amoníaco Reacciones de desaminación: oxidativa y no oxidativas Bacterias intestinales y posterior absorción. EL AMONIACO Ó ION AMONIO ES TOXICO Y DEBE SER ELIMINADO

32 TOXICIDAD DEL AMONIACO A NIVEL CEREBRAL [NH 4 + ] : Se revierte la reacción de la glutamato deshidrogenasa [ -cetoglutarato] [ATP] Valores normales: 5-10 M de NH 3 en sangre

33 TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONÍACO La mayoría de los tejidos Hígado Músculo Ciclo de la Glucosa Alanina Glutamato Glutamina Glutamina sintetasa Glutamato Glutamina Aminoácidos Glutamato deshidrogenasa Alanina Piruvato Glucosa AlaninaPiruvato Glutaminasa

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35 REACCION DE LA GLUTAMINA SINTETASA GlutamatoGlutamina NH ATP ADP + Pi Glutamina sintetasa Enzima mitocondrial

36 REACCION DE LA GLUTAMINASA Glutamina Glutamato Glutaminasa NH H2OH2O Enzima Mitocondrial. Muy activa en hígado, riñón, branquias.

37 ELIMINACION DEL AMONIACO AMONOTELICOS: Especies acuáticas como peces óseos. URICOTELICOS: Aves y reptiles UREOTELICOS: Animales terrestres NH 3 Acido úrico Urea

38 OXALACETATO AAC KREBS MITOC. CITOSOL

39 REGULACION DEL CICLO DE LA UREA Regulación a corto plazo Regulación a largo plazo Carbamil fosfato sintetasa I (+) N-Acetil glutamato Biosíntesis de las enzimas del ciclo (+) Aumento proteínas de la dieta Aumento degradación proteínas endógenas (Inanición )

40 GASTO ENERGETICO DEL CICLO DE LA UREA Formación de Carbamoil fosfato: 2 ATP Ingreso de Aspartato: 1 ATP AMP + PPi 2 Pi EN TOTAL: 4 Uniones ricas en energía ó 3 ATP

41 PROPIEDADES DE LA UREA Molécula pequeña, sin carga. Difusible Soluble Atóxica El 50% de su peso es nitrógeno. Permite la eliminación de 2 productos de desecho: CO 2 y NH 3 Valores Normales: grs. de urea diarios

42 Interconexión entre el Ciclo de Krebs y el Ciclo de la Urea MITOCONDRIA Malato Oxalacetato Aspartato Fumarato Glutamato -cetoglutarato GOT GDH Ciclo de Krebs CICLO DE LA UREA


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