La descarga está en progreso. Por favor, espere

La descarga está en progreso. Por favor, espere

METABOLISMO DE LAS PROTEINAS 1. DIGESTION DE LAS PROTEINAS: ETAPAS: Física Química Digestión enzimática: Luminal Superficie Intracitosólica 2 Cocción.

Presentaciones similares


Presentación del tema: "METABOLISMO DE LAS PROTEINAS 1. DIGESTION DE LAS PROTEINAS: ETAPAS: Física Química Digestión enzimática: Luminal Superficie Intracitosólica 2 Cocción."— Transcripción de la presentación:

1 METABOLISMO DE LAS PROTEINAS 1

2 DIGESTION DE LAS PROTEINAS: ETAPAS: Física Química Digestión enzimática: Luminal Superficie Intracitosólica 2 Cocción y masticación Rompen estructura terciara y cuaternaria

3 FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA Raquídeo A 3

4 FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA B 4

5 5

6 DIGESTION DE PROTEINAS: DIGESTION DE PROTEINAS: GASTRINA: Síntesis: células G; estómago Estímulos: distensión mecánica del antro gástrico; actividad vagal; comidas proteicas; elevación del pH de la mucosa Acción: aumento de la secreción de ácido clorhídrico; acción trófica gástrica 6

7 Mecanismos estimulantes de la secreción de hidrogeniones por las células parietales 7

8 ETAPAS DIGESTIVAS: Se realizan en tres cavidades: CAVIDAD BUCAL: Se produce la masticación, que al reducir los alimentos a partículas más pequeñas, facilita su posterior degradación enzimática. CAVIDAD GÁSTRICA: GASTRINA ACIDO CLOHIDRICOPEPSINA CAVIDAD INTESTINAL: Enzimas pancreáticas TRIPSINA, QUIMOTRIPSINA, ELASTASA (ENDOPEPTIDASAS) CARBOXIPEPTIDASAS A y B, (EXOPEPTIDASAS) Enzimas entéricas AMINOPEPTIDASAS, DI Y TRIPEPTIDASAS (EXOPEPTIDASAS) ENTEROQUINASA (ENDOPEPTIDASA) DIGESTION DE PROTEINAS DIGESTION DE PROTEINAS: 8

9 PRINCIPALES ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LAS PROTEINAS Enzima PepsinaTripsinaQuimiotripsinaElastasaCarboxipeptidasa A y B Amino-Oligo- Peptidasa S í ntesis C é lulas principales g á stricas P á ncreas ex ó crino Ribete en cepillo Origen Mucosa g á stricaP á ncreas Intestino delgado Sustratos PROTEINAS DE LA DIETA (uniones pept í dicas alejadas de los extremos) PROTEINAS Y PEPTIDOSPOLIPEPTIDOS EN EL EXTREMO CARBOXILO LIBRE POLIPEPTIDOS EN EL EXTREMO AMINO LIBRE Productos PEPTIDOS Y OLIGOPEPTIDOS POLIPEPTIDOS Y DIPEPTIDOSAMINOACIDOS LIBRES Car á cter ENDOPEPTIDAS A (ASP- Enz) ENDOPEPTIDASAEXOPEPTIDASAS Enlace susceptible AA AROMATICOS (triptofano, fenilalanina y tirosina) CARBOXILO DE AA DIAMINADOS (lisina y arginina) CARBOXILO DE AA AROMATICOS (tirosina, triptofano o fenilalanina) AA PEQUE Ñ OS (alanina) A:AROMATICOS B: BASICOS LEUCINA pH ó ptimo 1-38 Zim ó geno PEPSINOGENOTRIPSINOGENOQUIMIOTRIP- SIN Ó GENO PROELASTASAPROCARBOXI- PEPTIDASAS PROAMINO- PEPTIDASAS Acivaci ó n pH BAJO; AUTOCATALISIS ENTEROQUINASA INTESTINAL (pH 5-6); AUTOCATALISIS (pH=8) TRIPSINA 9

10 Mecanismos de absorción de aminoácidos y péptidos 1.TRANSPORTE PASIVO: Difusión facilitada 2. TRANSPORTE ACTIVO: En cotransporte con Na y dependiente de la actividad de la Bomba Na+, K+ / ATPasa 3.Transportador PEPT1 de membrana apical; dipéptidos y tripéptidos Mecanismo de cotransporte; Protón/péptido 10

11 BALANCE NITROGENADO: BALANCE NITROGENADO: 11 INGRESOSEGRESOS NITROGENO Ingesta Orina Heces Sudor BN = INGESTA DE N - ELIMINACION

12 BALANCE NITROGENADO POSITIVO: 1.Niños en crecimiento 2.Embarazo 3.Lactancia 4.Desarrollo muscular en atletas 5.Recuperación de lesiones, cirugía y desnutrición 12

13 BALANCE NITROGENADO NEGATIVO: 1.Ancianos 2.Estrés emocional y quirúrgico 3.Insuficientes renales 4.Desnutrición calórico-proteica 5.Inválidos postrados 6.Proceso febril severo 7.Diabetes no controlada 8.Programas para reducción de peso 13

14 METABOLISMO DE LAS PROTEINAS: PROTEINA CORPORAL Degradación Reutilización (400g/día) para la síntesis de proteína nueva (75%) AMINOACIDOS Síntesis de compuestos con diferentes funciones, gluconeogénesis y cetogénesis(25%) 14

15 ORIGENUTILIZACION Absorción en intestino Degradación de proteínas Síntesis de aminoácidos Síntesis de proteínas Síntesis de Compuestos no nitrogenados Producción de Energía NH 3 Urea cetoácidos glucosa Cuerpos cetónicos AMINOACIDOS 15

16 SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS Asimilación de amonio Transaminación Modificación de esqueletos de C de aminoácidos ya existentes 16

17 DESTINO DEL GRUPO AMINO DE AA: TRANSDESAMINACION Síntesis de GLUTAMATO Síntesis de L-ALANINA Síntesis de L-GLUTAMINA Síntesis de UREA 17

18 Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones de transaminacion con piruvato, oxalacetato o cetoglutarato. a.a(1)+ cetoácido(2) a.a(2)+ cetoácido (1) cetoglutarato glutamato oxalacetato aspartato piruvato alanina A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con cetoglutarato, obteniéndose glutamato como producto 18 TRANSAMINACION Transferencia del grupo α-amino al α-cetoácido

19 Ej. Transferencia del grupo α-amino al α- cetoglutarato para formar glutamato El aa1 se convierte en cetoácido1 y el cetoácido2 aceptor del grupo amina en el aminoácido2 correspondiente. Es común que el cetoácido sea el cetoglutarato 19

20 Aspartato Aminotransferasa AST o GOT Aspartato + α-CetoglutaratoOxalacetato + Glutamato Alanina Aminotransferasa ALT o GPT Alanina + α-Cetoglutarato Piruvato + Glutamato TRANSAMINASAS: TRANSAMINASAS: Reacciones catalizadas por transaminasas o aminotransferasas. Utilizan como coenzima piridoxal fosfato. 20

21 TRANSAMINASAS: TRANSAMINASAS: CARACTERISTICAS GENERALES: Redistribuyen el grupo amino de los aminoácidos de la dieta para adecuarlos a las necesidades del organismo; Catalizan la transferencia de un grupo α-amino desde un aminoácido hasta el carbono α de un cetoácido; Dirigen los grupos aminos hacia el glutamato, que es el único aminoácido que se puede desaminar oxidativamente; Son inducidas por los córticoesteroides Se producen en todos los tejidos, pero principalmente en el hígado. 21

22 TRANSAMINASAS USADAS PARA DIAGNÓSTICO El tipo enzima elevada en plasma indica el órgano afectado Transaminasa glutámico pirúvico ALT HÍGADO Transaminasa glutámico oxalacético AST CORAZÓN 22

23 LA TRANSAMINACIÓN ES MUY IMPORTANTE PARA: La síntesis de aminoácidos no esenciales. La degradación de la mayoría de los aminoácidos. Intercambio de grupos amino entre moléculas que no son aminoácidos. 23

24 DESAMINACIÓN El grupo amino del glutamato, puede ser separado por desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD + y NADP + como coenzimas. Se forma cetoglutarato y NH 3 La mayoría del NH 3 producido en el organismo se genera por esta reacción A pH fisiológico el NH 3 capta un H + y se convierte en ión NH

25 La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial. Es una enzima alostérica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP. Cuando el nivel de ADP o GDP en la célula es alto, se activa la enzima y la producción de cetoglutarato, alimentará el ciclo de Krebs y se generará ATP 25

26 Proteína α-Aminoácidos α-Cetoácidos α-Cetoglutarato Glutamato NH 4 Aspartato Urea Oxalacetato α-Cetoglutarato NAD(P) NAD(P)H α-Cetoglutarato TRANSAMINASAS GLUTAMATO DESHIDROGENASA ASPARTATO DESHIDROGENASA DESAMINACION OXIDATIVA Mitocondria GTP ( - ) ADP ( + ) 26

27 La alanina transporta amonio desde el músculo hasta el hígado La alanina sirve como un transportador de amonio y del esqueleto carbonado del piruvato desde el músculo al hígado. El amonio es excretado y el piruvato es utilizado para producir glucosa, la cual regresa al músculo. Síntesis de L-ALANINA 27

28 La glutamina transporta temporariamente amonio en sangre. Por acción de la glutaminasa se hidroliza a glutamato y amonio en Riñón, hepatocitos y otras células. Síntesis de L-GLUTAMINA 28

29 TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONÍACO La mayoría de los tejidos Hígado Músculo Ciclo de la Glucosa Alanina Glutamato Glutamina Glutamina sintetasa Glutamato Glutamina Aminoácidos Glutamato deshidrogenasa AlaninaPiruvato Glucosa AlaninaPiruvato Glutaminasa 29

30 Se sintetiza en el hígado por las enzimas del ciclo de la urea. Luego es secretada al torrente sanguíneo y filtrada en los riñones para excretarse en la orina. Los 2 átomos de nitrógeno son aportados por el aspartato y el amonio. Los átomos de carbono, provienen del ácido carbónico. En el ciclo intervienen 5 reacciones (2 mitocondriales y 3 citosólicas). Consume 4 moléculas fosfato de alta energía UREA 30

31 CICLO DE LA UREA Comprende las siguientes reacciones: 1. Síntesis de carbamil fosfato 2. Síntesis de citrulina 3. Síntesis de argininsuccinato 4. Ruptura de argininsuccinato 5. Hidrólisis de arginina 31

32 SINTESIS DE CARBAMOIL FOSFATO: CO 2 + NH 3 + Carbamoil fosfato 32 CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA 1 (CPS 1) Transdesa- minación CK Mitocondria hepática 2ATP 2 ADP + Pi Mg 2+ N-acetil- glutamato

33 El grupo amino proveniente de la desaminación oxidativa del glutamato en la mitocondria, y el CO3H- de las oxidaciones biológicas, forman un compuesto inestable, el Carbamil fosfato Translocasas 33

34 BALANCE ENERGETICO: NH3 + CO ATP + H 2 O + Aspartato UREA + 2 ADP + 2 Pi + AMP + PPi + Fumarato 34 SINTESIS DE LA UREA SINTESIS DE LA UREA: CO 2 del Krebs O C NH 2 NH 2 ASPARTATO UREA EN SANGRE: 20 – 40 mg/dl; UREA EN ORINA: 20 – 40 g/día

35 REGULACIÓN DEL CICLO DE LA UREA La enzima carbamoil-fosfato-sintetasa I Es activada por la acumulación de arginina cuando la producción de urea es lenta Las enzimas del ciclo Se activan cuando la dieta es hiperproteica o en la inanición 35

36 DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS l. Transferencia del grupo α-amino al α-cetoácido II. Conversión de los grupos α-amino en ión NH 4 por desaminación oxidativa del glutamato. III. Los esqueletos carbonados de los aminoácidos se van hacia las vías de gluconeogénesis o cetogénesis 36

37 DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE AA: ALFA-CETO-ACIDO ALFA-CETO-ACIDO: Gluconeogénesis Cetogénesis Incorporación al Ciclo de Krebs 37 CK

38 AMINOACIDOS GLUCOGENICOS Y CETOGENICOS En la degradación de los aminoácidos, los esqueletos carbonados siguen distintas vías. Algunos se transforman en piruvato o en intermediarios del ciclo de Krebs. Tienen el potencial de producir glucosa vía fosfoenol-piruvato (Glucogénicos). Los aa que producen acetil-coA, o acetoacetil-coA son clasificados como cetogénicos 38

39 GLUCOGÉNICOS GLUCOGÉNICOS Y CETOGÉNICOS AsparaginaArgininaIsoleucinaLeucina CisteínaAspartatoFenilalaninaLisina GlutaminaGlutamatoTriptofano HistidinaGlicinaTirosina ProlinaMetionina TreoninaSerina AlaninaValina CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS 39

40 Destino de los esqueletos carbonados de los AA Stryer,


Descargar ppt "METABOLISMO DE LAS PROTEINAS 1. DIGESTION DE LAS PROTEINAS: ETAPAS: Física Química Digestión enzimática: Luminal Superficie Intracitosólica 2 Cocción."

Presentaciones similares


Anuncios Google