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1 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato

2 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. E. Primaria: zig-zag E. Secundaria: proteínas fibrosas E. Terciaria: proteínas globulares E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas LA DISPOSICIÓN ESPACIAL

3 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA PRIMARIA es La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en ZIG-ZAG Una proteína con n aminoácidos podría tener 20 n Según el número de aminoácidos en la E1: n<10: oligopéptido 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) n > 100: proteína (PM entre 5000 y )

4 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA PRIMARIA

5 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó INSULINASANGER por

6 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A PASO A E. SECUNDARIA Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano. Rotaciones posibles: Enlace (phi) : N – Ca Enlace (psi): Ca - C

7 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A PASO A E. SECUNDARIA Los enlaces y pueden, teóricamente, tomar valores entre –180 o y +180 o. Según valores de y se obtendrán los distintos tipos de E2. Pero no todas las estructuras son estables.Pero no todas las estructuras son estables. DIAGRAMA DE RAMANCHANDRANLas estructuras estables en DIAGRAMA DE RAMANCHANDRAN Según los valores de y sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables. Y SON …

8 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A HÉLICE Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962)

9 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A HÉLICE -Plegamiento levógiro. -Puentes de hidrógeno intracatenarios CARACTERÍSTICAS: –054 nm de avance por vuelta. –36 residuos por vuelta. –Giro de 100 o por cada aminoácido. –Grupos R hacia el exterior. (1,4) Se rompe prolina e hidroxiprolina

10 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LÁMINA Se mantiene la estructura en Zig-Zag (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-CN-C ; C-N

11 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LÁMINA Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA

12 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira -Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. -No forma puentes de hidrógeno. -Más extendida que la héice. E. TERCIARIA

13 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A DEFINITIVAMENTE

14 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1. Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio FERRITINA FABP

15 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1 Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.

16 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA MIOGLOBINA John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) Proteína fijadora de O 2 en el músculo. Masa: residuos de aminoácidos.

17 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA MIOGLOBINA Grupo HEMO con Fe. Todos los grupos R polares salvo 2 en el exterior. Tan compacta que en el interior sólo caben 4 moléculas de H 2 O. Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina) Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos.

18 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas

19 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3. Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals. Más inhabitual por puentes disulfuro. oligoméricas Las proteínas con E4 se denominan oligoméricas. Son de elevado peso molecular.

20 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA HEMOGLOBINA Formada por cuatro monómeros (tetrámero): –Dos subunidades (141 aa) –Dos subunidades (146 aa) Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOXIHEMOGLOBINA

21 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA HEMOGLOBINA La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes. Las secuencias de mioglobinas y cadenas y de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN. Se ha dada CONSERVACIÓN OXIHEMOGLOBINA

22 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas. En la matriz celular. Posteriormente el tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno. Es un mecanismo de protección. (paso de E2 a E4)

23 © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA CUATERNARIA Gran estabilidad Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras


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