ENZIMAS.

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1 ENZIMAS

2 Enzimas. Introducción:
Los Enzimas actúan acelerando las reacciones químicas (108 a 109 veces mayor velocidad). Al finalizar la reacción el enzima no resulta transformado, estando disponible para volver a actuar sobre una nueva molécula. Son proteínas de alto PM. Actúan en los seres vivos. Son catalizadores biológicos. Cada Enzima actúa sobre un sustrato específico en función de su estructura tridimensional característica. El ambiente celular determina un control de dos tipos: Control genético de su síntesis. Control sobre el paso de su forma activa a inactiva o viceversa.

3 Enzimas. Introducción:

4 ESTRUCTURA DE UN ENZIMA
Son Proteínas pero algunas necesitan de un cofactor. APOENZIMA + COFACTOR = HOLOENZIMA (activo) APOENZIMA: Parte proteica con alto PM Inactivo por separado COFACTOR: Parte no proteica que sí se transforma en la reacción. Puede ser: Ión metálico: Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Ca, Co. COENZIMA: Molécula orgánica no proteica. Muchos derivan de vitaminas (CoA, NAD, NADP, FMN, FAD, etc.)

5 Características de los Enzimas:
Son inestables: Se desnaturalizan por cambios fisicoquímicos como la temperatura. Alta eficacia como catalizadores Alto grado de especificidad: Cada enzima solo reconoce un determinado sustrato sobre el que realiza un solo cambio. Las células producen un enzima para cada una de las reacciones químicas que se producen en su metabolismo.

6 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

7 MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
E + S E-S P + E El enzima rebaja la energía de activación necesaria para que tenga lugar la reacción química. Centro activo: Lugar del enzima por donde se realiza la unión al sustrato (solo unos pocos aminoácidos forman parte del centro activo). La especificidad del enzima por el sustrato es debida a la forma tridimensional concreta de su centro activo (estereoespecífico). Una misma molécula puede ser sustrato de varios enzimas que la transformarán en diferentes productos.

8 Una misma molécula puede ser sustrato de varios enzimas que la transformarán en diferentes productos.

9 El centro activo

10 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Concentración de enzima Temperatura pH Concentración de sustrato Inhibidores

11 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

12 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

13 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Reversible: Competitiva No competitiva Irreversible: Por modificación de uno o más grupos funcionales del enzima (NH2, -COOH, etc).

14 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN COMPETITIVA: El inhibidor tiene una forma parecida al del sustrato y se une de forma reversible al centro activo del enzima en lugar del sustrato (compiten por unirse al centro activo) Puede revertirse incrementando la concentración de sustrato.

15 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: Actúan en un lugar del enzima distinto al centro activo, llamado SITIO ALOSTÉRICO. Causa una modificación estructural que impide que el sustrato se pueda unir al centro activo.

16 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

17 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

18 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Respecto a los enzimas que requieren iones metálicos para su actividad: El Cianuro es un potente inhibidor de enzimas que contienen Fe (→Fe(CN)3) El Fluoruro es un inhibidor de enzimas que requieren Ca o Mg.

19 RETROINHIBICION El producto final de una ruta bioquímica inhibe la actividad de uno de los primeros enzimas de la ruta. Con ello se consigue evitar la formación de un exceso de producto final.

20 RETROINHIBICION

21 FIN