Ensamblaje Macromolecular

Presentación del tema: "Ensamblaje Macromolecular"— Transcripción de la presentación:

1 Ensamblaje Macromolecular
Dr. José M. Planas Biol. 4018: Biología Celular y Molecular UPR-Aguadilla

2 Objetivos Al finalizar el estudiante podrá:
Mencionar las ventajas al proceso de ensamblaje, al utilizar sub unidades. Entender el concepto de superficies complementarias. Explicar las ventajas de las estructuras simétricas, con sub unidades repetitivas idénticas y enlaces similares.

3 Objetivos Al finalizar el estudiante podrá:
Entender y mencionar las propiedades del ensamblaje secuencial de macromoléculas. Conocer los diversos tipos de regulación de los procesos de síntesis de macromoléculas.

4 Ventajas: uso de sub unidades
Conserva el genoma. Aumenta la probabilidad de que la síntesis ocurra libre de errores. Provee un mecanismo para eliminar componentes que estén dañados. Las sub unidades pueden ser recicladas. Provee múltiples oportunidades para regular los procesos.

5 Superficies Complementarias
Estas son las regiones de las sub unidades responsables de interactuar una con otra. Estas forman los sitios activos de la molécula.

6 Superficies Complementarias
Interacciones responsables de mantener las sub unidades unidas Efecto hidrofóbico Puentes de hidrógeno Interacciones electrostáticas Interacciones de Van der Waals

7 Superficies Complementarias
Importancia de las superficies complementarias: Provee la orientación apropiada para la formación de enlaces. Excluye agua entre las sub unidades. Provee estabilidad total a la molécula.

8 Estructuras Simétricas
Las sub unidades forman el mismo tipo de enlace una con otra. La simetría esta determinada por el arreglo de las sub unidades. Simetría hexagonal plana Forma estructuras planas (membranas) Simetría helical Forma filamentos Simetría poligonal Forma estructuras cerradas

9 Estructuras Simétricas
Simetría hexagonal plana. Forma estructuras planas (membranas) Posee un arreglo hexagonal, cada sub unidad interactúa con seis otras. Maximiza la interacción entre las superficies de sub unidades adyacentes. Redes de clatrina.

10 Estructuras Simétricas
Simetría helical Forma filamentos Cada sub unidad se encuentra a una distancia fija del eje. Cada sub unidad rota por un ángulo fijo con respecto a la sub unidad vecina. La asimetría de las sub unidades confiere polaridad. Los filamentos pueden tener más de una hebra. Flagelo de las bacterias (11 hebras) TMV (1 hebra)

11 Estructuras Simétricas
Simetría poligonal Forma estructuras cerradas. Red de triángulos equiláteros. Confiere mayor estabilidad. Pueden poseer de cuatro a seis vértices. 4 de tres vértices  tetrahedron 6 de cuatro vértices  octahedron 12 de cinco vértices  icosahedron

12 Ensamblaje: Rutas Secuenciales
Procesos de autoensamblaje depende de la razon de difusion entre las sub unidades. La razon de asociacion es directamente proporcional a la concentracion de las sub unidades y una constante. La razon de disociacion (k) determina cual de los complejos formados son estables.

13 Ensamblaje: Rutas Secuenciales
La estabilidad de los complejos macromoleculares esta determinado por: Complejos de colisión Cambios conformacionales. Macromoléculas se ensamblan en pasos secuénciales específicos que le brindan nuevas propiedades a la molécula. La iniciación del ensamblaje es menos favorable que su propagación. nucleación

14 Ensamblaje: Regulación
Síntesis y degradación de sub unidades Mecanismos de retroalimentación para regular sub unidades. Regulación de la estabilidad del RNA mensajero de una sub unidad. Regulación de nucleación. Cambios en condiciones ambientales. pH Iónicos

15 Ensamblaje: Regulación
Modoficaciones covalentes a las sub unidades Reversible Fosforilaciones Serina, treonina y tirosina Irreversible Proteolisis

16 Ensamblaje: Regulación
Regulación por proteínas accesorias. Chaperonas moleculares Proceso de auto ensamblaje. Promueve las reacciones de ensamblaje. “Scaffolding proteins” Ensamblaje de la capsula icosahedral del virus T4.

17 ¿Preguntas?