Aminoácidos, Péptidos y Proteínas Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Aminoácidos, Péptidos y Proteínas Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez
República Bolivariana de Venezuela Universidad del Zulia Facultad de Medicina Escuela de Nutrición y Dietética Cátedra de Química General para Nutrición Unidad IV. Sub-Unidad 4.3. Química de los Aminoácidos, Péptidos y Proteínas Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Objetivos: Conocer la estructura, clasificación y propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos. Estudiar la formación del enlace peptídico y la estructura y funciones de algunos péptidos de importancia biológica. Describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. Reconocer la importancia de laos aminoácidos y proteínas en la nutrición humana. Proteína Aminoácido Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos en las proteínas. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Propiedades físicas Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el carbono es asimétrico y permite la existencia de isomeros ópticos. Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazados al carbono (central), los ISÓMEROS D y L. El isomero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Propiedades químicas A un pH determinado un aminoácido se presenta casi exclusivamente en forma de Zwitterion, es decir con las formas iónicas positivas y negativas en iguales proporciones; ese pH se conoce como Punto Isoélectrico. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Estructura de los AMINOÁCIDOS Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES APOLARES Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES NEUTRAS Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES BÁSICAS Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

AMINOÁCIDO CON CADENAS LATERALES POLARES ÁCIDAS. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Aminoácidos ESENCIALES: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Son moléculas que se forman cuando se unen de 2 a 10 aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Los péptidos son el resultado de la unión covalente de aminoácidos mediante un enlace amida (denominado enlace peptídico). Los péptidos tienen un número de aminoácidos pequeño y, a menudo, una conformación muy flexible en solución. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Enlace Peptídico: Cuando se unen los aminoácidos para formar polipéptidos, el grupo amino (-NH2) de un aminoácido se une con el grupo carboxilo (- COOH) de otro aminoácido, mediante una reacción de condensación, formando un enlace peptídico. Esta unión va acompañada con la eliminación de una molécula de agua. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Enlace Peptídico: En la nomenclatura sistemática los péptidos son acil aminoácidos, por lo que se nombran añadiendo la terminación acil, al aminoácido cuyo grupo carboxilo ha formado el enlace peptídico Ej. Glicilalanina, es diferente de Alanilglicina. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Enlace Peptídico: Existen muchos péptidos de importancia biológica: Hormonas como la oxitocina (9 residuos de A-A), estimula la contracción uterina Hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A), glóbulo anterior de la pituitaria, Glutatión (3 residuos), es un agente reductor. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Enlace Peptídico: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Son sustancias orgánicas que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y otros elementos. Están compuestas por aminoácidos. Son polímeros de los aminoácidos. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Estructura Primaria: Secuencia de los aminoácidos. Está determinada por el enlace peptídico entre residuos de aminoácidos sucesivos. La estructura primaria debe dar respuesta a las siguientes interrogantes para que se pueda comprender la estructura proteica: 1. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo N-terminal de la cadena polipeptídica (NH2 -terminal)? 2. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo C-terminal de la cadena polipeptídica (COOH-terminal)? 3. ¿Qué aminoácidos se encuentran entre los dos extremos de la cadena, cuál es su secuencia, y la localización de los puentes disulfuros? (Observe el ejemplo de la molécula de insulina, en la que se muestran los aminoácidos terminales, la secuencia de A-A en las cadenas A y B Y la ubicación de los puentes disulfuros). Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Estructura Secundaria: Disposición de aminoácidos en el espacio. Se refiere a ciertas estructuras comunes que se repiten en la molécula proteica. Se consideran dos tipos de estructuras secundarias la hélice  y la lámina  plegada. Hoja β-Plegada α-Hélice Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Estructura Terciaria: Plegamientos de las cadenas de aminoácidos sobre si misma. Es la estructura tridimensional plegada de la cadena polipeptídica, que da origen a una conformación globular. La estabilización de la estructura terciaria requiere además de los enlaces de hidrógeno, de enlaces covalentes de disulfuro, enlaces salinos (iónicos), enlaces hidrofóbicos (apolares), fuerzas de van der Waals. a) enlace salino b) enlace de hidrógeno c) interacción hidrofóbica d) enlace disulfuro e) interacciones de van der Waals Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Estructura Cuaternaria: Unión de varias cadenas polipeptídicas (protómeros). Está determinada por el ordenamiento de las subunidades de polipéptidos para formar una súper estructura, que se mantiene unida mediante fuerzas electrostáticas débiles no covalentes. Esta estructura está presente si la proteína tiene más de una cadena de polipéptido (PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS). Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Estructura de las PROTEÍNAS Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Aminoácidos, Péptidos y Proteínas Proteínas Incompletas
Según su Conformación: - Enzimas - Citocromos - Colágeno - Queratina Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas Según su Contenido de Aminoácidos Esenciales: Proteínas Completas Proteínas Incompletas Alto valor biológico (Ovoalbúmina) Bajo valor biológico (Proteínas vegetales) Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Queratina Colágeno Ovoalbúmina Hemoglobina Apoproteínas Transferrina Insulina Anticuerpos Citoplasma Pepsina Tripsina Ciclina Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS Estructurales Queratina, fibroina, colágeno, elastina, mucoproteínas, glucoproteínas. Enzimas Biocatalizadores. Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas. Ficina(higo), papaína( lechosa), Bromelina(piña) huraína (Jabillo). Hormonas Regulan el metabolismo, Eg, insulina. Anticuerpos Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg., gamma globulinas Contráctiles Actina y miosina de los músculos Reserva Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina (Phaseolus vulgaris). Transporte Hemoglobina, citocromos, mioglobina. Leghemoglobina en nódulos de leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los cloroplastos. Toxinas Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina botulínica. Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina, cardiotoxina, lecitinasa, hialuronidasa. Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa, hialuronidasa, L-aminoácido oxidasa y otras. Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa, hialuronidasa, desoxiribonucleasa, lecitinasa y otras. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Desnaturalización: Es la pérdida o destrucción de la estructura terciaria de una proteína, en la que la proteína pasa de una forma plegada o enroscada a una forma desenroscada o desplegada. Los principales agentes desnaturalizantes son: a) Altas temperaturas, provocan la coagulación. Eg. Huevo cocido. b) Cambios bruscos de pH. c) En el laboratorio se pueden usar altas concentraciones de guanidina o urea (4-8 M), que rompen enlaces de hidrógeno. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Las PROTEÍNAS como nutrientes: La proteína es un nutriente importante que forma los músculos y huesos y suministra energía. Puede colaborar con el control del peso, dado que ayuda a que la persona se sienta llena y satisfecha con las comidas. Las proteínas más saludables son las más pobres, lo que significa que tienen la menor cantidad de grasas y calorías. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Las PROTEÍNAS como nutrientes: Importante! * Valor biológico de las proteínas. 100%!!! Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Malnutrición: METABOLISMO DE LAS
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TRADUCCION O SINTESIS DE PROTEINAS TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCION Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

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