“IMPORTANCIA DEL NITRÓGENO EN LOS SERES VIVOS CATEDRA DE BIOQUÍMICA

BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS 4/5/2008

BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS 4/5/2008

FIJACIÓN DEL NITRÓGENO Es el proceso que convierte al N2 en NH3. No Biológica Descargas eléctricas de las tormentas atmosféricas Biológica Cianobacterias Bacterias de vida libre Bacterias Simbióticas (Rhizobium) Algas 4/5/2008

CICLO DEL NITRÓGENO EN LA NATURALEZA Plantas Animales Nitratos y nitritos 4/5/2008

CICLO DEL NITRÓGENO EN LA NATURALEZA Los animales dependen de las plantas o de otros animales para obtener nitrógeno en una forma metabólicamente útil y a partir de él sintetizar todas las biomoléculas nitrogenadas que poseen. Al morir, animales y vegetales se descomponen y sus productos nitrogenados son degradados y convertidos en NH3, cerrándose el ciclo. 4/5/2008

Nitrógeno metabólicamente útil FUENTE DE NITRÓGENO PARA EL SER HUMANO Nitrógeno metabólicamente útil Proteínas Dieta Animales Las proteínas de la dieta constituyen la principal fuente de nitrógeno para los animales. 4/5/2008

PROTEÍNAS DE LA DIETA FUENTE VEGETAL LEGUMINOSAS OTROS VEGETALES FUENTE ANIMAL TEJIDO MUSCULAR AVES MAMÍFEROS MARISCOS PECES HUEVOS LECHE Y DERIVADOS FUENTE VEGETAL LEGUMINOSAS OTROS VEGETALES 4/5/2008

DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS PROTEÍNAS DIETA  PÉPTIDOS  AMINOÁCIDOS LIBRES ENZIMAS PROTEOLÍTICAS (PROTEASAS): Endopeptidasas Exopeptidasas ÓRGANOS DE SÍNTESIS: Estómago Páncreas Intestino delgado 4/5/2008

DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS ENDOPEPTIDASAS Rompen enlaces peptídicos en el interior de las proteínas. PEPSINA aas aromáticos: Tir, Tri o Fen. TRIPSINA aas básicos: Arg o Lis. ELASTASA aas alifáticos: Ala, Gli o Ser QUIMOTRIPSINA EXOPEPTIDASAS Rompen enlaces peptídicos en los extremos de las proteínas. CARBOXIPEPTIDASAS DESDE EXTREMO C TERMINAL A aas aromáticos: Tir, Tri o Fen. B aas básicos: Arg o Lis. AMINOPEPTIDASAS DESDE EXTREMO N TERMINAL 4/5/2008

INTESTINOS (Secretina /Colecistoquinina) BOCA PROTEÍNAS DIETA ESTÓMAGO (Gastrina) HCl PEPSINÓGENO  PEPSINA (Céls. Ppales.) PÉPTIDOS GRANDES INTESTINOS (Secretina /Colecistoquinina) Enteroquinasa TRIPSINÓGENO  TRIPSINA Tripsina QUIMOTRIPSINÓGENO  QUIMOTRIPSINA PROELASTASA  ELASTASA (Páncreas) PÉPTIDOS PEQUEÑOS PROCARBOXIPEPTIDASAS  CARBOXIPEPTIDASAS AMINOPEPTIDASAS (Intestinos) AMINOÁCIDOS LIBRES – DI Y TRIPEPTIDOS DI Y TRIPEPTIDASAS AMINOÁCIDOS LIBRES 4/5/2008

PÁNCREAS 4/5/2008

ABSORCIÓN AMINOÁCIDOS INTESTINAL VÍA PORTAL (SANGUÍNEA) SISTEMA TRANSPORTADOR DE Na+ Y AA CICLO DEL GAMMA GLUTAMIL 4/5/2008

Síntesis De Biomoléculas Nitrogenadas POOL DE AMINOÁCIDOS Proteólisis Digestión Biosíntesis Aminoácidos Síntesis de Proteínas Síntesis De Biomoléculas Nitrogenadas Catabolismo NH3 4/5/2008

RECAMBIO PROTEICO Objetivos: Flexibilidad metabólica Enzimas Reguladoras Hormonas Peptídicas Receptores Protege del acumulo de proteínas anómalas. Control de Calidad Adaptación Celular 4/5/2008

SEMIVIDAS DE PROTEÍNAS HUMANAS (50%) Estructurales  más largas Colágeno  meses o años Funcionales  más cortas Enzimas Reguladoras  minutos u horas

CATABOLISMO INTRACELULAR DE PROTEÍNAS Proteínas intracelulares Proteosomas Lisosomas Péptidos Aminoácidos 4/5/2008

UBIQUITINA (Vía Citosólica) Marca las proteínas intracelulares para que sean degradadas por el Proteasoma. PROTEÍNA 76 aas EUCARIÓTICA Se une a las proteínas por enlace covalente. La secuencia amino-terminal determina su unión. 4/5/2008

UBIQUITINA Y PROTEÓLISIS 4/5/2008

CARACTERÍSTICAS PARA PROTEÓLISIS N-terminal + larga  Met – Ser - Ala + corta  Leu – Lis - Asp Secuencias peptídicas Rápida  [PEST] [PRO-GLU-SER-TRE] Resíduos oxidados 4/5/2008