PROTEÍNAS Dra. María José Albuja C.

Macromoléculas de enorme importancia en la estructura y fisiología celular Forman aproximadamente el 50% del peso seco de la materia viva. Químicamente formadas por aminoácidos. DEFINICIÓN

COMPOSICIÓN QUÍMICA Formadas por aminoácidos. Un aminoácido está formado por un grupo amino (NH2), un grupo ácido (COOH) y una cadena adicional difer3nte en cada aminoácido. Las propiedades químicas de cada aminoácido van a depender de la composición química de la cadena lateral Son moléculas anfóteras por tener carácter ácido y básico. 2 son ácidos: glutámico y aspártico. 3 básicos: Lisina, arginina e histidina. 7 son neutros polares: hidrofílicos, serina, treonina, tirosina, triptófano, asparagina, glutamina, cisteína. 8 neutros no polares, hidrofóbicos.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Se trata de aquellos que el cuerpo no puede sintetizar. Es necesario ingerirlos y son: Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, tirosina, triptófano y valina. Para formar proteínas es necesario que se produzca la unión de un grupo aino con un grupo ácido. Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido, la unión de tres un tripétido, y de unos pocos aminoácidos se llama oligopéptido y al unirse cientos de miles de aminoácidos se forma los denominados polipéptidos.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Algunas son insolubles y fibrosas como la queratina y el colágeno. Adoptan formas globulares como la albúmina del huevo. Proteínas conjugadas como las nucleoproteínas y cromoproteínas. Actúan en pH y temperaturas óptimas. Se desnaturalizan por medio de factores físicos, y químicos Son altamente específicos propios de cada especie.

NIVELES DE ESTRUCTURA Estructura Primaria Estructura Secundaria Secuencia de aminoácidos que forman una cadena polipeptídica Insulina Estructura Primaria Organización espacial de aminoácidos que adoptan forma de hélice alfa a manera de cilindro, también puede presentarse como hoja plegada. Queratina Estructura Secundaria Los segmentos de la hélice de la estructura secundaria se repliegan sobre su propio eje. Mioglobina Estructura Terciaria Disposición de subunidades proteicas en proteínas complejas formadas por 2 o más de dichas sub-unidades. Hemoglobina Estructura Cuaternaria.

CLASIFICACIÓN Proteínas Catalíticas Proteínas Estructurales Son enzimas que aceleran o regulan reacciones químicas. Proteínas Estructurales Constituyen la base molecular de soporte a las diversas partes del cuerpo. Proteínas Contráctiles. Intervienen en la elasticidad, actina y miosina. Proteína de la Defensa Natural Conocidas como anticuerpos. Proteínas de Transporte Conducir sustancias, la hemoglobina. Proteínas Sanguíneas Fibrinógeno, interviene en la coagulación sanguínea. Proteínas Hormonales Regulan actividades fisiológicas de las células, la insulina. Proteínas Represoras. Regulan la expresión genética de los cromosomas.

CLASIFICACIÓN Por su complejidad se clasifican en: Simples Son naturales, por hidrólisis se descomponen y dan aminoácidos. Albúmina. Globulinas. Gluteninas Protaminas Histonas Escleroproteínas Proteínas Conjugadas. Son compuestos que cuando se descomponen a más de aminoácidos dan grupos prostéticos no proteínicos. Cromoproteínas. Glucoproteínas. Fosfoproteínas. Nucleoproteínas Lipoproteínas.

FUNCIONES Crecimiento, desarrollo y reproducción celular. Protección del organismo: anticuerpos, inmunoglobulinas. Cicatrización de heridas. Mantenimiento corporal. Proporcionan energía. Transporte de sustancias. Fuerza y elasticidad.