Mecanismos gales. de degradación de aa. XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS. Mecanismos gales. de degradación de aa. Desaminación oxidativa y no oxidativa. Transaminación. Descarboxilación. Formación de aminas biógenas. Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal. Metabolismo del fragmento C. Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólico. Mecanismo de biosíntesis de aa. aa esenciales y no esenciales. Destino de los aa. Destino del amoníaco. Arginina y ciclo de la urea. Destino del residuo no nitrogenado de aa. aa cetogénicos y glucogénicos. aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas, porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos; poliaminas. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

* Flujo del nitrógeno en los aa? Cómo se inicia? Mecanismo de biosíntesis de aa. Cuánto tipos de aa hay? * Flujo del nitrógeno en los aa? Cómo se inicia? Los aa esenciales cómo llegan a la dieta? Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

El nitrógeno de los aa y otras biomoléculas PROVIENE DEL NITRÓGENO ATMOSFÉRICO. Sólo algunas bacterias y cyanobacteria pueden convertir el nitrógeno atmosférico en amoníaco. Esta conversión se llama fijación de nitrógeno Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

BIOTECNOLOGIA VEGETAL 1 AL 13 de septiembre de 2003   Contenidos mínimos: Metodología para la transformación de plantas. Cultivo de tejidos, su aplicación en la biotecnología de plantas. Transformación mediada por Agrobacterium. Transformación en eucariotes y procariotes. Transformación en cloroplastos y mitocondrias. Estrategias moleculares para el mejoramiento de cereales y plantas. Tolerancia a herbicidas. Replicación y Transcripción del DNA. Biotecnología de Cyanobacteria. Bioindustria. Docente responsable: Dra. Ana María Stella Modalidad: teórico-práctico. Evaluación: Exámen escrito. Otorga créditos: si. Cantidad: 4 puntos. Total de horas: 95 Vacantes: 10. Inscripción: Enviar carta al responsable del curso indicando el interés por el mismo y Currículum Vitae del interesado a la dirección: stellaqb.fcen.uba.ar

El proceso industrial para la fijación de N2 (Harber, 1910) empleada como fundamento de fertilización de vegetales. La fijación de N2 se lleva a cabo empleando Fe como catalizador a 500 °C y 300 atm de presión. La naturaleza lo facilita: complejo nitrogenasa Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

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N2 + 3 H2 = 2 NH3 La bacteria invade la raíz de plantas de leguminosas y forman nódulos donde se fija el nitrógeno. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

.. Y el NH4 + ? a..ceto glutarato Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

El glutamato es precursor de Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Un intermediario de la glicolisis Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

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El esqueleto HC viene de los intermediarios de la glicólisis, vía fosfato pentosa o ciclo del ácido cítrico. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Familias biosintéticas de aa en bacterias y plantas agrupadas de acuerdo ar su precursor Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

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Mecanismos gales. de degradación de aa. XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS. Mecanismos gales. de degradación de aa. Desaminación oxidativa y no oxidativa. Transaminación. Descarboxilación. Formación de aminas biógenas. Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal. Metabolismo del fragmento C. Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólico. Mecanismo de biosíntesis de aa. aa esenciales y no esenciales. Destino de los aa. Destino del amoníaco. Arginina y ciclo de la urea. Destino del residuo no nitrogenado de aa. aa cetogénicos y glucogénicos. aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas, porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos; poliaminas. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Descarboxilación de aa – Descarboxilasas (PLP) aminas biógenas (sustancias con actividad farmacológica) Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

POLIAMINAS Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

POLIAMINAS Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Poliaminas (policatiónicas). Algunas funciones: * multiplicación celular, * permite asociarse a estructuras polianiónicas (DNA; RNA; etc.) e influir sobre la biosíntesis de proteínas, porfirinas, etc. (Ej.:callos de arroz ) Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Mecanismos gales. de degradación de aa. XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS. Mecanismos gales. de degradación de aa. Desaminación oxidativa y no oxidativa. Transaminación. Descarboxilación. Formación de aminas biógenas. Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal. Metabolismo del fragmento C. Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólico. Mecanismo de biosíntesis de aa. aa esenciales y no esenciales. Destino de los aa. Destino del amoníaco. Arginina y ciclo de la urea. Destino del residuo no nitrogenado de aa. aa cetogénicos y glucogénicos. aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas, porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos; poliaminas. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Transferencia de restos monocarbonados: ácido tetrahidrofólico y SAME Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólico Transferencia de restos monocarbonados: ácido tetrahidrofólico y SAME Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

-CH2OH (hidroximetilo) –CO.H (formilo) CO2 Tetrahidrofolato: deriva de la biotina -complejo vit B -. Sirve como donor de unidades C de aa en distintos grados de oxidación -CH3 (metilo) -CH2OH (hidroximetilo) –CO.H (formilo) CO2 Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólico Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

* Intervienen en biosíntesis: purinas, timina, glicina (a paritir de CO2 y NH4 y glic. sintasa) y acepta unidades de C en reacciones degradativas (ej: serina a glicina, etc.) Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Tetrahidrofolato: transporta grupos de C. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Parte reactiva del tetrahidrofolato Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Transferencia de monocarbonados (ej. -CH3 ) Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

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SAME: S- ADENOSIL-L-METIONINA Metionina activada: aa esencial, fuente donante de CH3 METIONINA ACTIVADA Enzima: S-adenosil L metionina transferasa Unión –CH3 y S es de alta energía: –CH3 es lábil Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

S- adenosil metionil transferasa Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Ej: biosíntesis de putrescina y espermina en poliaminas SAME puede donar el metilo catalizado por metil transferasas específicas. Ej: biosíntesis de putrescina y espermina en poliaminas Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Ciclo de la metionina activada. Transferasas Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Mecanismos gales. de degradación de aa. XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS. Mecanismos gales. de degradación de aa. Desaminación oxidativa y no oxidativa. Transaminación. Descarboxilación. Formación de aminas biógenas. Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal. Metabolismo del fragmento C. Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólico. Mecanismo de biosíntesis de aa. aa esenciales y no esenciales. Destino de los aa. Destino del amoníaco. Arginina y ciclo de la urea. Destino del residuo no nitrogenado de aa. aa cetogénicos y glucogénicos. aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas, porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos; poliaminas. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Metabolismo en Plantas Glicina Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Estructuras de los pigmentos en plantas Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Biosíntesis de hemo Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Catabolismo del hemo Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Nucleótidos púricos y pirimidínicos Las vías de biosíntesis para purinas y pirimidinas es = en todos los org. Vivos. Precursores de RNA y DNA, ATP, GTP; e intermediarios de biosinesis. Ej. UDP-glucosa, CDP-diacilglicerol, cAMP o cGMP segundos mensajeros Biosíntesis: a) novo y b) recuperación. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Sintesis de purinas y pirimidinas Novo: aa, derivados de TETRAHIDROFOLATO, CO2 y NH4+. El azucar: 5-fosforibosil-1-pirofosfato. Recuperación: recuperan bases libres, nucleótidos liberados que provienen de la ruptura de los ácidos nucleícos. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Se incorpora vía THF Se incorpora vía THF Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

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Biosíntesis del anillo se construye ensanblando uno o pocos C a la ribosa, el anillo de pirimidina se sintetiza como oratato unido a ribosa fosfato. Ej.: Inosina monofosfato * Glutamina * Glicina * Formilo Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Catabolismo: nucleótidos purínicos (ácido úrico) Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

Catabolismo nucleótidos purínicos: ácido úrico, alantoína, urea Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

aaCOMO PRECURSORES DE OTRAS SUSTANCIAS: PORFIRINAS, HEMO, CLOROFILAS, NUCLEÓTIDOS PÚRICOS Y PIRIMIDÍNICOS, POLIAMINAS. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo

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Mecanismos gales. de degradación de aa. XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS. Mecanismos gales. de degradación de aa. Desaminación oxidativa y no oxidativa. Transaminación. Descarboxilación. Formación de aminas biógenas. Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal. Metabolismo del fragmento C. Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólico. Mecanismo de biosíntesis de aa. aa esenciales y no esenciales. Destino de los aa. Destino del amoníaco. Arginina y ciclo de la urea. Destino del residuo no nitrogenado de aa. aa cetogénicos y glucogénicos. aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas, porfirinas y clorofilas; nucleótidos púricos y pirimidínicos; poliaminas. Dra. Ana María Stella stella@qb.fcen.uba.ar Laboratorio Ecoporfirinas Puerta 14.03 fondo