LOS MECANISMOS PARA LA FORMACION DE ATP

Humberto Fernández Moran examinó mitocondrias aisladas, con la ayuda de la técnica de tinción negativa. Al hacer esto observó una capa de esferas unidas a la matriz de la membrana interna. Posteriormente Efraim Rocker aisló estas mismas esferas y las llamo factor de unión 1. Efraim descubrio que dichas esferas se comportaban como una enzima que hidroliza el ATP, es decir una ATP-asa.

La función de las esferas F1 es contener el sitio catalítico en el que se lleva a cabo la formación de ATP. 1.- Las enzimas no afectan la constante de equilibrio de la reacción que catalizan. 2.- Las enzimas son capaces de catalizar las reacciones en un sentido y en el contrario.

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Estructura de la sintasa de ATP Proteína con forma de hongo, formada por 2 partes una zona catalítica (f1) y una zona basal (f0). La zona basal se encuentra unida a la superficie interna de las membranas de las crestas de las mitocondrias. La porción F0 reside dentro de la membrana, mientras que F1 está en la matriz.

La base F0 contiene un canal por el cual se conducen los p+ desde el espacio inter-membranoso a la matriz.

F1= 3α:3β:1δ:1γ:1ε F2= ab2c10-14 TOMADO DE GERALD KARP;BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR

Mecanismo de cambio de unión 1.La E liberada con el mov. del p+, no se usa para impulsar la fosforilación del ADP en forma directa, sino que se emplea en cambiar la afinidad de unión del sitio activo por el producto ATP.

2.- Cada sitio progresa de manera sucesiva por tres diferentes conformaciones con afinidades distintas por los sustratos y los productos

El ATP se sintetiza por catálisis rotatoria, en la que una parte de la sintasa de ATP rota en relación con otra parte.

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EVIDENCIA QUE APOYA EL MECANISMODE CAMBIO EN LA UNIÒN Y CATALISIS ROTATORIA

La publicación de Jhon Walker y sus colegas de un modelo atómico detallado de la cabeza F1 proporcionó mucha evidencia estructural notable que apoya el mecanismo de cambio de unión de Boyer.

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Revelo la estructura de cada uno de los sitios catalíticos en una enzima estática. La subunidad gama de la enzima mantiene una posición perfecta dentro de la sintasa de ATP. La condensación de ADP y Pi para formar ATP ocurre cuando cada subunidad está en la conformación T.

El trabajo de Masasuke Yoshida y sus colegas demuestra que la sintasa de ATP opera como un motor rotatorio muy eficiente. Solo se conocen dos estructuras biologicas que contienen partes rotatorias: las sintasas de ATP y los flagelos bacterianos.

La construcción de motores de dimensiones manométricas implica un reto particular y ya comenzaron los intentos para impulsar dispositivos inorgánicos simples. Algún día, los seres humanos podrían emplear ATP en lugar de electricidad para impulsar algunos de sus instrumentos más delicados.

2.- El anillo c esta unido con la subunidad gamma del tallo. TOMADO DE GERALD KARP;BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR 1.- Las subunidades c de la base F0 se ensamblan en un anillo que se encuentra dentro de la bicapa de lípidos. 2.- El anillo c esta unido con la subunidad gamma del tallo.

3.- El movimiento colina debajo de los protones por la membrana impulsa la rotación del anillo de subunidades c. 4.- La rotación del anillo c de F0 proporciona la fuerza de torsión de la subunidad gamma unida, lo que conduce a la síntesis y liberación de ATP. TOMADO DE GERALD KARP;BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR