Proteínas IV Organización de la clase Modificaciones co/post-traduccionales Enzimas
MODIFICACIONES CO- Y POST-TRADUCCIONALES
otras modificaciones post-traduccionales: puentes disulfuro y proteólisis in vivo
ENZIMAS historia del concepto En el siglo XIX, estudiando la fermentación del azúcar en alcohol por levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamada ”fermentos” (pensó que sólo funcionaba con organismos vivos) En 1897 Eduard Buchner demostró la capacidad de extractos de levadura para fermentar azúcar, a pesar de la ausencia de células vivas de levadura Premio Nobel 1907
ENZIMAS Catalizadores biológicos Proteínas o RNA (ribozimas) No se gastan, se reciclan
llave-cerradura
modelo sencillo de acción de una enzima Pueden necesitar ayuda de: Coenzimas: moléculas orgánicas transportadoras de átomos o grupos de ellos desde una enzima a otra (ej.: NADH [vitamina B3]) Cofactores: forman parte de la enzima (ej: Mg2+)
en el camino de reacción, forman intermediarios covalentes con el sustrato (ES)
en función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Ej: LDH en músculo, NAD o NADP deshidrogenasas en respiración y fotosíntesis Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Clase 2: TRANSFERASAS Ej:, metil transferasas, acetil transferasas, DNA y RNA polimerasas, transaminasas Clase 3: HIDROLASAS Ej: nucleasas, proteasas, lipasas, β-galactosidasa Clase 4: LIASAS Ej. aldolasa (en glucólisis) Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS Ej: DNA ligasa (requiere ATP)
las enzimas bajan la Energía de Activación y por eso aceleran
“Pathways” o caminos metabólicos
la actividad enzimática? ¿còmo se mide la actividad enzimática?
Factores que influyen en a actividad enzimática
activadores e inhibidores
ejemplo de subunidades sensibles a activador (regulatorias ) pKA