Enzimas

Enzimas las enzimas son catalizadores biológicos responsables de que el conjunto de reacciones del metabolismo celular transcurra ordenadamente y a velocidad adecuada.

Puesto que su principal función es regular la velocidad a la que se desarrollan estas reacciones, la cinética enzimático, que estudia la velocidad de los procesos catalizados enzimaticamente, es una parte esencial de la enzimología.

Los principios que determinan la velocidad de una reacción química son aplicables a las reacciones enzimáticos.

La capacidad catalítica de las enzimas radica principalmente en su estructura terciaria o plegamiento espacial de estas.

Es por esto que la actividad catalítica de las enzimas es muy sensible a cualquier modificación de las características fisicoquímicas del medio como son: Ph Temperatura Fuerza iónica etc.

Son de naturaleza proteica producidas por organismos vivos.

Constituyen la base de las complejas y variadas reacciones químicas que caracterizan los fenómenos vitales.

En los seres vivos permiten una serie de funciones importantes

Irritabilidad

Locomoción

Excitabilidad

Reproducción

Metabolismo

Respiración

Las enzimas catalizan una reacción, son tan especificas que actúan sobre sustancias con configuración precisa.

Propiedades generales Aumentan la velocidad de reacción De 106 a 1012 veces vs sin enzima. Aún más rápido que los catalizadores químicos. Condiciones de reacción Temperatura 25-40 o C (algunas hasta 75 o C) pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5 Presión atmosférica normal Capacidad de regulación Por concentración de sustrato Por concentración de enzima Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato) Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima) Por regulación alostérica Alta especificidad de reacción Interacción estereoespecífica con el sustrato No hay productos colaterales.

Enzimas simples y conjugadas Las enzimas simples están constituidas por proteína sin requerir de la unión de otra molécula o grupo químico para realizar su actividad catalítica. Las enzimas conjugadas poseen en su estructura una parte no protéica esencial para su funcionamiento que según su naturaleza puede llamarse cofactor o coenzima.

Características

Constituidas por mas de 100 aminoácidos.

Disminuyen la energía de activación y afectan la velocidad de reacción.

Se requieren mínima cantidad enzimático para actuar

Alta especificidad

Son regulables y alostéricas

Son susceptibles de ser inhibidas.

Modifican la estructura química del sustrato

No altera el equilibrio

Intercambian formas de energía.

Las enzimas pueden ser proteínas simples de aminoácidos o pueden ser proteínas conjugadas que requieren de un grupo no proteico para su actividad.

Nomenclatura y Clasificación En 1961 la comisión para el estudio de las enzimas, propuso una clasificación estándar en donde las enzimas se dividen en 6 clases principales basándose en las reacciones catalizan.

Hirolasa.- Hidrólisis. Oxidoreductasas.- Oxido reducción. Transferasas.- Trasferencias de grupos funcionales. Liasa.- Dobles enlaces. Isomerasas.- Isomeros. Ligasas.- Nuevos enlaces de ATP.

Clase 1-Oxidorreductasas Catalizan reacciones de transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro AH2 + B ⇄ A + BH2 Ared + Box ⇄ Aox + Bred

Clase 2-Transferasas Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro A-B + C ⇄ A + C-B

Catalizan las reacciones de hidrólisis Clase 3-Hidrolasas Catalizan las reacciones de hidrólisis A-B + H2O ⇄ AH + B-OH

Catalizan reacciones de ruptura o unión de sustratos Clase 4-Liasas Catalizan reacciones de ruptura o unión de sustratos A-B ⇄ A + B

Catalizan la interconversión de isómeros Clase 5-Isomerasas Catalizan la interconversión de isómeros AB ⇄ BA

Clase 6-Ligasas ⇄ A + B + XTP A-B + XDP + Pi Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.) A + B + XTP ⇄ A-B + XDP + Pi

Modo de Acción de las Enzimas Las enzimas catalizan las reacciones disminuyendo la energía de activación al formar un complejo con el sustrato y de esta manera se aumenta la posibilidad de que ocurra la reacción.

1.- El sustrato se une débilmente con la superficie de la enzima, formando el complejo enzima-sustrato.

2.- El sustrato se vuelve activo, esto se polariza en los enlaces del sustrato.

3.- Los productos de la reacción se forma en la superficie de la enzima.

4.- Los productos son liberados de la enzima haciendo que estos queden disponibles para catalizar otras reacciones.

La velocidad con que una enzima cataliza una reacción varia con las diferentes condiciones celulares, entre una y otra enzima.

La eficiencia se mide por el numero de recambio, numero de moléculas de sustrato transformadas por minuto, por una molécula de enzima bajo condiciones optimas de temperatura y pH.

Especificidad Cada enzima cataliza solo un tipo de reacciones y en algunos casos limita su actividad a un solo tipo particular de moléculas reactantes.

Para explicar tal especificidad de las enzimas

Teorías de la Especificidad Teoría de la llave y cerradura Teoría del ajuste inducido

Teoría de la Llave y Cerradura En el sitio activo que esta sobre la superficie de la molécula de la enzima se fija el sustrato durante una reacción. La forma esta diseñada para un sustrato especifico, la configuración esta determinada por la secuencia de aminoácidos. Existe una atracción eléctrica entre el sustrato y la enzima.

Teoría del ajuste inducido. Las moléculas de la enzima son flexibles y el sitio activo puede no ajustarse inicialmente al sustrato este al ser atraído por la enzima puede inducirle a que tome su forma.

Factores que Afectan la Actividad de las Enzimas

El pH, la Temperatura, los Solventes y Concentraciones pueden cambiar la estructura de una proteína o modificar los niveles de actividad de las enzimas. Los fluidos corporales contienen sistemas amortiguadores a fin de protegerse contra dichos cambios.

pH Cada Enzima tiene un pH en el que es mas activa, ciertas enzimas pueden tolerar cambios bastante grandes en el pH. Mientras que otras son muy sensibles y pueden disminuir gravemente

Temperatura La mayoría de las enzimas corporales tienen una mayor actividad entre 35 y 45 grados. Por encima de esta Temp. Empiezan a desnaturalizarse y disminuyen la velocidad de reacción. Arriba de 80 grados las enzimas se desnaturalizan completamente de forma permanente. Debajo de los 35 disminuyen la velocidad hasta que quedan inactivas y recuperan su actividad si la Temp. se eleva.

Consultas 1.- Nomenclatura 2.- Principios del funcionamiento de una enzima 3.- Definiciones de los siguientes conceptos Apoenzima Cofactor Activador Coenzima Grupo Prostético Isoenzima Proenzima o Zimógeno Sustrato Sitio Activo Venenos Activadores

ACTIVIDADES Realice un mapa mental de las funciones de las enzimas en los seres vivos. Elabore un cuadro sinoptico de sus propiedades nomenclatura y su clasificacion. Mencione brevemente los factores que afectan la actividad de las enzimas.