ENZIMAS Prof. Daniela Quezada Muñoz

Transformación de Alimentos Fermentaciones Quesos Vinos Medicina Transaminasas Industria Química Penicilina Agricultura Rhyzobium

Las enzimas son proteínas Catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan lentos que las células no podrían existir. Las enzimas pueden actuar dentro de la célula y fuera de ésta E + S ESEP  E + P E

Enzima – Catalizador Inorgánico Tanto la enzima como el catalizador inorgánico aceleran la velocidad de una reacción química. Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen Especificidad por el sustrato Se inactivan por desnaturalización Pueden ser reguladas

Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energía de activación Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato Después de la reacción, enzimas y productos se separan. Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción

Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a: Fijación estereoquímicamente complementaria del substrato Transformación catalítica del mismo En ambas funciones participan: Cadenas laterales de los aminoácidos Grupos o moléculas no proteicas: Grupos prostéticos Iones metálicos Cofactores

La enzima disminuye la energía de activación Tiempo de la reacción E + S E + P Sin enzima Con enzima La Ea de la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la acción de las enzimas, acelerando la reacción 1014 x El aumento de temperatura necesario para producir la reacción no catalizada seria de 529ºC

Los siguientes hechos: Especificidad de la reacción enzimática Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo en la molécula de enzima, capaz de: Fijar específicamente al substrato Transformarlo catalíticamente.

Enzima Sustrato Sitio activo

La unión del sustrato es muy específica Complementariedad geométrica Complementariedad de cargas, uniones iónicas Modelos: Encaje inducido Llave – cerradura. Estado de transición

Teorías de la acción enzimática, 1 Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer) Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura. Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática

Teorías de la acción enzimática, 2 Modelo de Ajuste Inducido (Koshland) Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión. Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.

Teorías de la acción enzimática, 3 Estabilización del Estado de Transición La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad, según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad complementario no al substrato o al producto, sino al estado de transición entre ambos.

Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo Clase 15 15 15