Descargar la presentación
La descarga está en progreso. Por favor, espere
1
Expresión génica
2
La traducción del mensaje genético
3
El código genético
4
“Carga” del ARNt
5
Etapas de la síntesis de proteínas
6
Factores de iniciación
7
Formación del complejo de iniciación
8
Formación del complejo de iniciación
9
Etapas de la síntesis de proteínas
10
Etapas de la síntesis de proteínas
11
G aa2 A U U A C aa1 A U G C U A C U U C G A codon Initiation 2-tRNA
anticodon A U G C U A C U U C G A hydrogen bonds codon mRNA
12
Elongation peptide bond G A aa3 aa1 aa2 U A C G A U A U G C U A C U U
3-tRNA G A aa3 aa1 aa2 1-tRNA 2-tRNA anticodon U A C G A U A U G C U A C U U C G A hydrogen bonds codon mRNA
13
Ribosomes move over one codon
aa1 peptide bond 3-tRNA G A aa3 aa2 1-tRNA U A C (leaves) 2-tRNA G A U A U G C U A C U U C G A mRNA Ribosomes move over one codon
14
peptide bonds G C U aa4 aa1 aa2 aa3 G A U G A A A U G C U A C U U C G
4-tRNA G C U aa4 aa1 aa2 aa3 2-tRNA 3-tRNA G A U G A A A U G C U A C U U C G A A C U mRNA
15
Ribosomes move over one codon
peptide bonds 4-tRNA G C U aa4 aa1 aa2 aa3 2-tRNA G A U (leaves) 3-tRNA G A A A U G C U A C U U C G A A C U mRNA Ribosomes move over one codon
16
peptide bonds U G A aa5 aa1 aa2 aa4 aa3 G A A G C U G C U A C U U C G
5-tRNA aa5 aa1 aa2 aa4 aa3 3-tRNA 4-tRNA G A A G C U G C U A C U U C G A A C U mRNA
17
Ribosomes move over one codon
peptide bonds U G A 5-tRNA aa5 aa1 aa2 aa3 aa4 3-tRNA G A A 4-tRNA G C U G C U A C U U C G A A C U mRNA Ribosomes move over one codon
18
Termination aa5 aa4 aa3 primary structure of a protein aa2 aa1 A C U C
terminator or stop codon 200-tRNA A C U C A U G U U U A G mRNA
19
Síntesis de proteínas
20
Síntesis de proteínas en el citosol: poli(rribo)somas
21
Procesamiento de proteínas en el citosol
Mecanismo de acción de las proteínas celadoras (chaperonas) en el correcto plegamiento de una proteína bacteriana: 1. Cuando el ribosoma aún está sintetizando la proteína y ya ha “asomado” la primera porción del polipéptido, se une la DnaJ a esa parte del polipéptido aún sin plegar. 2. Enseguida se une la DnaK, que ha formado antes un complejo con el ATP, y se produce hidrólisis de este ATP (pero quedando el ADP unido a DnaK), lo que aumenta la afinidad de DnaK por el polipéptido sin plegar. 3. Cuando se ha sintetizado toda la proteína, la GrpE se une al complejo polipéptido-DnaJ-DnaK-ADP, liberando el ADP. 4. Nuevas moléculas de ATP se unen ahora a DnaK, con lo que se facilita la disociación de las proteínas DnaK y DnaJ respecto del polipéptido. En este momento, muchos polipéptidos pueden haber adquirido su configuración final, pero otros necesitan aún un paso final de “refinamiento”: 5. El polipéptido pasa al canal interior formado por GroEL y GroES, que catalizan (con gasto de ATP) la correcta isomerización, de modo que la proteína adquiere su plegamiento nativo biológicamente activo.
22
Síntesis de proteínas en el REr
23
Síntesis de proteínas en el REr
24
Síntesis de proteínas en el REr: proteínas de secreción
25
Síntesis de proteínas en el REr: proteínas de membrana
26
Preglucosilación de proteínas en el REr
El glicano se une al grupo amino de Asn (N-glucosilación)
27
Formación de puentes disulfuro por la disulfuro isomerasa
28
Plegamiento de proteínas de secrección por chaperonas
29
Plegamiento de proteínas de membrana por chaperonas
30
Transporte de proteínas al Aparato de Golgi y secrección
31
Resumen de la síntesis y caminos seguidos por las proteínas celulares
Presentaciones similares
© 2024 SlidePlayer.es Inc.
All rights reserved.