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AMINOACIDOS PEPTIDOS PROTEINAS
ESTRUCTURA y ANALISIS AMINOACIDOS PEPTIDOS PROTEINAS
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Estructura de un alfa aminoácido
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Lambert-Beer : A = log (Io/I)=e. c
Lambert-Beer : A = log (Io/I)=e.c.l e = coef absorción molar c concentración
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Intermediarios en la síntesis de arginina y ciclo de la urea
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El zwitterion predomina en solución acuosa a pH neutro
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Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases
Los recuadros indican las regiones de mayor poder tamponate
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Efecto del entorno químico en el pK, debido a las interacciones moleculares
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La curva de valoración predice la carga eléctrica de los aminoácidos
pH punto de inflexión entre las dos etapas, la glicina esta en forma dipolar totalmente ionizada y sin carga neta este punto se denomina : pI PUNTO ISOELECTRICO pH < 5.97 positiva pH> 5.97 negativa
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pI= 3.22
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pI 7.59
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Reacción de condensación Formación del enlace peptídico
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Se nombran desde el residuo amino terminal a la izquierda
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Trabajar con proteínas
Se pueden separar y purificar Extracto crudo Diálisis Cromatografía en columna HPLC Electroforesis Secuenciación : degradación de Edman Espectrometría de masas
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En sucesivos pasos se va acotando en numero de bandas
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Otorga a todas las moléculas una misma cargo por lo que migran en el campo eléctrico solo por su peso molecular
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Electroforesis bidimensional
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Secuencia de aa Citocromo c Hum residuos invariables amarillo
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Punto de rupturas
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1fluoro-2,4 dinitrobenceno
Solo rompe en los carbonilos que provienen de Met
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ESPECTROMETRIA DE MASAS
MALDI MS Matrix Assisted Laser Desorption/Ionization Mass Spectrometry Muy poca cantidad de muestra Mr es un parámetro critico para identificar la proteína ESI MS Electrospray Ionization
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Espectroscopia de masas en tandem
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ESPECTROMETRIA DE MASAS TANDEM
HIDROLSIS CON PROTEASAS PRIMER EM SEPARA LOS FRAGAMENTOS IONIZADOS SE SELECCIONA UN PEPTIDO ESTE ENTRA A UNA CAMARA DE VACIO DONDE VUELVE A FRAGMENTARSE LA MAYORIA DE LAS FRAGMENTACIONES SE DA EN LOS ENLACES PEPTIDICOS EL SEGUNDO EM MIDE LA RELACION MASA/CARGA DE TODOS LOS FRAGMENTOS CARGADOS GENERANDO PICOS LOS PICOS SUCESIVOS TIENEN UNA DIFERENCIA DE UNA AMINOACIDO RESPECTO DE SU MASA
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Síntesis química de un polipéptido sobre un soporte polimérico
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