Proteínas Fibrosas Mayor parte de cadena polipeptídica está organizada en forma paralela a un eje Proteínas fibrosas son por lo general mecánicamente muy.

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2 Proteínas Fibrosas Mayor parte de cadena polipeptídica está organizada en forma paralela a un eje Proteínas fibrosas son por lo general mecánicamente muy fuertes Proteínas fibrosas son generalmente insolubles Por lo geneal tienen un papel estructural en la naturaleza

3 Estructuras secundarias y propiedades de
proteínas fibrosas Estructura Característica Ejemplo a-hélix,enlaces cruzados Resistente,insoluble a-queratina(cabello, por puentes S-S dureza y flexibilidad cuerno, escamas) variable Conformación b Filamentos suaves, Fibroína de seda flexibles Triple hélice colágeno Alta fuerza de tensión Colágeno en tendón no se estira, matriz ósea Cadenas deelastina con Estiramiento en 2 Elastina de enlaces X-ados por direcciones con ligamentos desmosina y lisnorleu elasticidad

4 Proteínas fibrosas Alfa Queratinas Beta-Queratinas Fibroína Colágeno
Función estructural Piel, tejido conectivo, fibras (pelo, lana, seda) Secuencia favorece tipo especial de estructura 2ria  propiedades mecánicas especiales Alfa Queratinas Beta-Queratinas Fibroína Colágeno Elastina

5 Alfa Queratina En cabello, uñas, garras, cuernos y picos
Secuencia consiste de segmentos cilíndricos alfa helicoidales de residuos con extremos N- y C- terminales no helicoidales Estructura primaria de hélices consiste de repeticiones de 7 residuos : (a-b-c-d-e-f-g)n, a y d son no polares. Promueve asociación de hélices!

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10 Cabello células muertas: 20 mm  Macrofibrillas 2000 Å
coiled-coil  Protofibrillas (2) Protofilamentos 20 Å (9+2) Microfibrillas 80 Å Macrofibrillas 2000 Å Cabello células muertas: 20 mm

11 Formación del coiled coil de queratina
g f b e d a c no polar a’ d’ c’ b’ g’ f’ e’ Ricas en cisteína Más dureza, + S Formación del coiled coil de queratina

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13 Fibroina = Beta Queratina
Proteínas que forman hojas plegadas extensas Encontradas en fibras de seda Secuencia alternada : Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser.... Residuos de una hoja beta se extienden hacia arriba y abajo del plano de la hoja; esto coloca a todas las glicinas en un lado y a todas las alaninas y serinas del otro lado! Las Glys de una hoja se intercalan con las Glys de la hoja adyacente (lo mismo para las Ala/Sers)

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15 FIBROINA Hojas beta [Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]

16 [Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]

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18 Estructura del colageno

19 Colágeno – Una Triple Hélice
Componente principal de tejido conectivo (tendones, cartílago, hueso, dientes) unidad básica es tropocolágeno: 3 cadenas polipeptídicas enrolladas (1000 residuos cada uno) MW = 285,000 300 nm largo, 1.4 nm diámetro composición unica de aminoácidos

20 Colágeno Cerca de 1 de cada 3 residuos es Gly
Contenido de Prolina es muy alto Aminoácidos raros encontrados : 4-hidroxiprolina 3-hidroxiprolina 5-hidroxilysina Pro & HyPro juntos constituyen 30% de aa.

21 La Triple Hélice de Colágeno
La composición inusual de aa. del colágeno no es apropiada para hélices alfa u hojas plegadas Es ideal para la triple hélice de colágeno : 3 hebras helicoidales “entretejidas” 3.3 residuos por vuelta Extensiones largas de Gly-Pro-Pro/HyP

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27 TAREA: Cuál es la relación entre el colágeno, el escorbuto y la vitamina C?

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