Dra.Verónica Enriquez Fisiología ICB

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1 Dra.Verónica Enriquez Fisiología ICB
MUSCULO ESQUELÉTICO I Dra.Verónica Enriquez Fisiología ICB

2 CONTENIDO Estructuras que componen al músculo estriado
Fenómenos asociados con el acople excitación-contracción Mecanismo de contracción muscular Función del músculo esquelético Guytón cap. 6 y 7

3 MÚSCULO 50% del cuerpo 40% músculo esquéletico 10% músculo visceral
Unido a hueso Voluntario Estrias Desplaza al cuerpo 10% músculo visceral Involuntario 9.6% músculo liso 0.4% músculo cardíaco 40% del organismo está constituido por músculo esquelético y 10% por músculo liso y cardiaco. Todos los músculos esqueléticos están formados por numerosas fibras cuyos diámetros varían entre 10 y 80 micrómetros, cada una formada por subunidades mas pequeñas. En la mayoría de los músculos las fibras se extienden en toda la longitud del mismo, excepto 2%, cada una está inervada por una sola terminal nerviosa localizada cerca de su porción media.

4 ANATOMOFISIOLOGÍA CARGA MOVIMIENTO DESPLAZAMIENTO FUERZA
PARTE INDISPENSABLE DEL SISTEMA DE RELACION DE LOS SERES VIVOS Se distinguen tres tipos de tejido muscular: T.M. Estriado o Esquelético T.M. Liso T.M. Cardíaco Los músculos estriados son rojos, tienen una contracción rápida y voluntaria y se insertan en los huesos a través de un tendón, por ejemplo, los de la masticación, el trapecio, que sostiene erguida la cabeza, o los gemelos en las piernas que permiten ponerse de puntillas. Aquí puedes ver el aspecto al microscopio del tejido muscular estriado: El cuerpo humano posee unos 650 músculos de acción voluntaria. Tal riqueza muscular nos permite realizar innumerables movimientos. Hay músculos planos como el recto del abdomen, en forma de huso como el bíceps o muy cortos como los interóseos del metacarpo. Algunos músculos son muy grandes, como el dorsal en la espalda, mientras otros muy potentes como el cuadriceps en el muslo. Además los músculos sirven, junto con los huesos, como protección a los órganos internos así como de dar forma al organismo y expresividad al rostro.

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6 ANATOMIA Los músculos son conjuntos de células alargadas llamadas fibras. Están colocadas en forma de haces que a su vez están metidos en unas vainas conjuntivas que se prolongan formando los tendones, con lo que se unen a los huesos. Su forma es variable. La más típica es la forma de huso (gruesos en el centro y finos en los extremos) muy alargado. Sus Propiedades : Son blandos Pueden deformarse Pueden contraerse Su misión esencial es mover las diversas partes del cuerpo apoyándose en los huesos. EL TEJIDO CONECTIVO, FORMA PARTE IMPORTANTE DE LA ESTRUCTURA DEL SISTEMA MUSCULOESQUELETICO

7 Componente elástico Son las partes no contráctiles del músculo , se elongan durante la contracción La forman tendones y tejido conectivo

8 ANATOMIA MACROSCOPICA
Fibras Formadas por subunidades 98% inervadas por 1 sola terminación nerviosa . En la mayoría de los músculos las fibras se extienden en toda la longitud del mismo, excepto 2%, cada una está inervada por una sola terminal nerviosa localizada cerca de su porción media.

9 ESTRUCTURACION DEL MUSCULO

10 HISTOLOGIA LA FIBRA MUSCULAR POSEE ESTRIACIONES, Y VARIOS NUCLEOS PERIFERICOS LA M. CELULAR TIENE UNA CAPA EXTERNA DE COLAGENO

11 ESTRUCTURA DE FIBRAS MUSCULARES
Sarcolema Sarcoplasma Retículo sarcoplásmico Miofibrillas y filamentos de actina y miosina

12 ESTRUCTURA CELULAR

13 SARCOLEMA Membrana celular de las fibras
Constituida por una membrana plasmática Cubierta exterior de polisacaridos y colágeno En los extremos se fusiona con una fibra tendinosa Se une esta en haces y forma Tendones musculares SARCOLEMA es la membrana celular de la fibra muscular, constituida por una membrana celular verdadera llamada membrana plasmática y por una cubierta exterior hecha de una fina capa de material polisacárido que contiene muchas fibras de colágeno. En cada extremo esta capa superficial del sarcolema se fusiona con una fibra tendinosa y éstas se unen en y haces para formar tendones y unirse al hueso.

14 SARCOPLAMA Matriz que suspende las miofibrillas
Contiene potasio, magnesio y fosfato y enzimas proteicas Mitocondrias paralelas a las miofibrillas (aportan ATP) SARCOPLASMA Es una matriz dentro de la fibra muscular en la que las miofibrillas están suspendidas, el líquido del sarcoplasma contiene grandes cantidades de K, Mg y fosfato y enzimas proteicas también contienen muchas mitocondrias paralelas a las miofibrillas lo que indica la necesidad de las mismas de disponer de grandes cantidades de ATP (trifosfato de adenosina) formado por las mitocondrias.

15 SARCOMERO La porción de una míofibrilla, situada entre 2 discos Z sucesivos Tiene una longitud de 2 micras Se considera la unidad funcional de la fibra muscular

16 SARCOMERO La porción de miofibrilla entre dos discos Z es Sarcómero
Es la unidad funcional del músculo Célula en reposo 2micr. . La porción situada entre dos discos Z sucesivos se llama Sarcómero la maquinaria contráctil de trabajo del sarcómero. . Cuando la fibra muscular está en su posición de reposos normal, totalmente estirada, la longitud del sarcómero es de 2 micrómetros (superponiéndose los filamentos de actina y miosina) con esta longitud el sarcómero es capaz de generar su mayor fuerza de contracción. La relación lado a lado entre los filamentos de actina y miosina se mantiene por un gran número de moléculas filamentosas de tinina, una proteína con peso molecular de , siendo una de las de mayor tamaño y como es filamentosa es muy elástica, actúan como armazón que reviste los filamentos actina-miosina para constituir

17 RETÍCULO SARCOPLÁSMICO
En el sarcoplasma Importante para la contracción Paralelos a las miofibrillas RETÍCULO SARCOPLASMICO En el sarcoplasma existe un extenso retículo endoplasmico que en la fibra muscular se denomina retículo sarcoplásmico, posee una organización especial para control de la contracción muscular, los músculos de contracción rápida poseen retículos sarcoplásmicos más extensos lo que indica su importancia en la producción de la contracción muscular rápida.

18 MIOFIBRILLAS (ACTINA Y MIOSINA)
Cada fibra millares de miofibrillas Cada miofibrilla 1500 filamentos de miosina 3000 filamentos de actina Moléculas protéicas responsables de la contracción muscular Intercalados Bandas claras y obscuras . Cada fibra muscular contiene cientos y miles de miofibrillas a su vez a cada lado aproximadamente 1500 filamentos de miosina y 3000 de actina, que son grandes moléculas proteicas polimerizadas que se encargan de la contracción muscular. Los filamentos gruesos representan la miosina y los finos la actina, éstos están parcialmente intercalados, haciendo que presenten bandas claras y oscuras alternantes. Las claras son filamentos de actina y se llana bandas I son isotrópicas con la luz polarizada, las bandas oscuras son filamentos de miosina así como los extremos de los filamentos de actina donde éstos se superponen y se llaman bandas A son anisotrópicas con la luz.

19 MIOFIBRILLAS (ACTINA Y MIOSINA)
Bandas claras-actina bandas I Bandas obscuras-miosina y extremos de actina Bandas A

20 MIOFIBRILLAS (ACTINA Y MIOSINA)
Proyecciones de miosina Puentes cruzados La interacción de estos con actina hacen la contracción Las pequeñas proyecciones de los lados de los filamentos de miosina son los puentes cruzados hacen prominencia desde las superficies de los filamentos de miosina a lo largo de toda la extensión del filamento excepto en el centro, la interacción entre estos puentes cruzados y los filamentos de actina produce la contracción.

21 MIOFIBRILLAS (ACTINA Y MIOSINA)
Extremos de actina se unen a disco Z Estos se extienden en ambas direcciones y se intercalan con miosina Este disco cruza las miofibrillas uniendolas La porción de miofibrilla entre dos discos Z es sarcómero A actina y miosina la sostiene proteína titina Los extremos de los filamentos de actina están unidos a un disco Z desde aquí estos filamentos se extienden en ambas direcciones para intercalarse con los filamentos de miosina. El disco Z compuesto de proteínas filamentosas distintas cruza la miofibrilla y también de una miofibrilla a otra uniéndolas a lo ancho de toda la fibra muscular. La fibra muscular completa tiene bandas claras y oscuras al igual que las miofibrillas individuales, y le dan al músculo esquelético su aspecto estriado. La porción situada entre dos discos Z sucesivos se llama Sarcómero.

22 FILAMENTOS CONTRACTILES
actina miosina

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24 FILAMENTO DE MIOSINA moléculas de miosina 6 cadenas polipeptídicas
2 pesadas (200000) se enrrolla ( cola ) extremos plegados (cabeza) 4 ligeras (20 000) Cabeza 2 encada extremo FILAMENTO DE MIOSINA Compuesto por múltiples moléculas de miosina cada una con un peso molecular de la molécula de miosina está compuesta por 6 cadenas polipeptídicas, dos pesadas cada una con un peso molecular de y cuatro cadenas ligeras con peso molecular de cada una, las dos pesadas se enrollan en espiral para formar una doble hélice llamada cola de la molécula de miosina, un extremo de cada una de éstas cadenas se pliega en una estructura polipeptídica globulosa llamada cabeza de la miosina. Las cuatro cadenas ligeras forman parte de las cabezas, 2 en cada uno, estas cadenas ligeras ayudan a controlar la función de la cabeza durante la contracción muscular. El filamento de miosina está constituido por 200 o más moléculas individuales de miosina. Los brazos y cabezas salientes se denominan en conjunto puentes cruzados, cada uno es flexible en 2 puntos llamados bisagras, una donde el brazo abandona el cuerpo y otra en la unión de la cabeza y brazo. La longitud total de cada filamento es de 1.6 micrómetros, el filamento de miosina está retorcido sobre sí, cada par sucesivo de puentes cruzados está desplazado axialmente del conjunto previo en 120 grados, asegurando que los puentes cruzados se entendan en todas direcciones alrededor del filamento.

25 FILAMENTO DE MIOSINA Compuesto por múltiples moléculas de miosina
Cada molécula de miosina tiene un P:M. De La molécula de miosina esta formada por 2 cadenas pesadas, y 4 ligeras Estructuración en 2 cabezas y cuerpo

26 PUENTES CRUZADOS Y BISAGRAS
Espiral de cada molécula que se extiende hacia un lado que origina un brazo que lleva la cabeza Bisagra Punto flexible de un puente cruzado Los brazos y cabezas salientes se denominan en conjunto puentes cruzados, cada uno es flexible en 2 puntos llamados bisagras, una donde el brazo abandona el cuerpo y otra en la unión de la cabeza y brazo. La longitud total de cada filamento es de 1.6 micrómetros, el filamento de miosina está retorcido sobre sí, cada par sucesivo de puentes cruzados está desplazado axialmente del conjunto previo en 120 grados, asegurando que los puentes cruzados se entendan en todas direcciones alrededor del filamento.

27 FILAMENTO DE ACTINA 3 componentes proteicos: 1 micra de longitud
tropomiosina troponina 1 micra de longitud FILAMENTO DE ACTINA Es complejo, constituido por 3 proteínas, ACTINA, TROPOMIOSINA Y TROPONINA. Cada filamento de la doble hélice de actina F está compuesto por moléculas de actina G polimerizadas con peso molecular de en cada vuelta hay 13 de éstas. Unida a cada una de las moléculas de actina G se encuentra una molécula de ADP, son los sitios activos de los filamentos de actina que interactúan con los puentes cruzados de los filamentos de miosina para producir la contracción muscular. Los sitios activos están escalonados y dan sitio activo con 2.7 nanómetros. Cada filamento de actina tiene 1 micrómetro de longitud, el filamento de actina contiene también tropomiosina cada una con peso molecular de y longitud de 40 nanometros, están conectadas enrolladas en espiral alrededor de los lados de la hélice de actina F . En reposo descansan sobre los sitios activos de las hebras de actina. Unida a los lados de las moléculas de tropomiosina se encuentra otra proteína, la troponina que son complejos de 3 subunidades proteicas unidas laxamente, con un papel específico en el control de la contracción muscular. Una de las subunidades (troponina I) con gran afinidad por la actina, otra (troponina T) por la tropomiosina y la tercera (troponina C) por los iones Ca. Este complejo une la tropomiosina a la actina, la fuerte afinidad de la troponina por Ca inicia la contracción. Un filamento de actina pura, (sin el complejo troponina-tropomiosina) se une de forma instantánea y fuerte con las cabezas de miosina en presencia de Mg y ATP. En presencia de grandes cantidades de estos iones se inhibe el efecto inhibitorio del complejo de troponina-tropomiosina sobre los filamentos de actina. Cuando el Ca se une a la troponina C (cada uno se puede unir hasta con 4), el complejo troponina cambia de conformación que tracción la molécula de tropomiosina y la desplaza al surco entre las dos hebras de actina descubriendo sus sitios activos lo que permite atraer las cabezas de miosina iniciando la contracción. Cuando el filamento de actina se activa por Ca las cabezas de los puentes cruzados de los filamentos de miosina se atraen a los sitios activos del filamento de actina y se produce la contracción, existe la hipótesis llamada teoría paso a paso (o del trinquete) de la contracción, en la fig 6-7 se muestran las cabezas de 2 puentes cruzados que se unen y separan de los sitios activos de un filamento de actina, las cabezas de los puentes cruzados se mueven hacia atrás y adelante, caminando paso a paso a lo largo del filamento de actina atrayendo los extremos de los filamentos de actina al centro del filamento de miosina, cada uno de los puentes es independiente (cuando mayor sea el número de puentes cruzados en contacto con el filamento de actina, mayor será la fuerza de contracción).

28 FILAMENTO DE ACTINA molécula de actina F de doble hebra
Filamento en hélice Cada filamento moléculas de actina G PM 42000 Moléculas de ADP , el filamento de actina contiene también tropomiosina cada una con peso molecular de y longitud de 40 nanometros, están conectadas enrolladas en espiral alrededor de los lados de la hélice de actina F. En reposo descansan sobre los sitios activos de las hebras de actina. Unida a los lados de las moléculas de tropomiosina se encuentra otra proteína, la troponina que son complejos de 3 subunidades proteicas unidas laxamente, con un papel específico en el control de la contracción muscular. Una de las subunidades (troponina I) con gran afinidad por la actina, otra (troponina T) por la tropomiosina y la tercera (troponina C) por los iones Ca. Este complejo une la tropomiosina a la actina, la fuerte afinidad de la troponina por Ca inicia la contracción. Cuando el filamento de actina se activa por Ca las cabezas de los puentes cruzados de los filamentos de miosina se atraen a los sitios activos del filamento de actina y se produce la contracción, existe la hipótesis llamada teoría paso a paso (o del trinquete) de la contracción, en la fig 6-7 se muestran las cabezas de 2 puentes cruzados que se unen y separan de los sitios activos de un filamento de actina, las cabezas de los puentes cruzados se mueven hacia atrás y adelante, caminando paso a paso a lo largo del filamento de actina atrayendo los extremos de los filamentos de actina al centro del filamento de miosina, cada uno de los puentes es independiente (cuando mayor sea el número de puentes cruzados en contacto con el filamento de actina, mayor será la fuerza de contracción).

29 FILAMENTO DE ACTINA Esta compuesto por 3 componentes proteícos
Actina, Tropomiosina y Troponina Es una doble hélice en espiral, que presenta sitios activos ( ADP ) Uno de los extremos de los filamentos se une en los discos Z , el otro esta libre

30 TROPOMIOSINA PM 70,000 Molécula proteíca en hélice
Longitud 40 nanómetros Envuelve a actina En reposo esta sobre los sitios activos de Actina

31 TROPONINA Molécula unida a los lados de tropomiosina
Formada por 3 unidades: troponina I se une a actina troponina T se une a tropomiosina troponina C se une al calcio

32 MECANISMO GENERAL DE LA CONTRACCIÓN MUSCULAR
potencial de acción en motoneurona liberación neurotransmisor en pie terminal (Ach)acetilcolina abren canales de Na+ por AcH potencial de placa propagación del potencial de acción liberación de Ca desde cisternas terminales del Retículo sarcoplásmico difunde Ca a los miofilamentos combinación de Ca con complejo troponina-tropomiosina descubriendo sitios activos de actina formación de enlaces actina-miosina (deslisamiento de filamentos y acortamiento de sarcómero MECANISMO DE LA CONTRACCIÓN MUSCULAR 1.-un potencial de acción viaja a lo largo de un nervio motor hasta sus terminaciones en las fibras musculares 2.-en cada terminación el nervio secreta neurotransmisor (acetilcolina) 3.-la acetilcolina actúa sobre una zona local de la membrana de la fibra muscular para abrir múltiples canales con apertura por acetilcolina a través de moléculas proteicas que flotan en la membrana. 4.-la apertura de los canales permite que grandes cantidades de Na fluyan dentro de la membrana de la fibra muscular iniciando un potencial de acción en la fibra muscular. 5.-el potencial de acción viaja a lo largo de la membrana de la fibra muscular 6.-el potencial despolariza la membrana de la fibra muscular y gran parte de la electricidad del potencial también viaja en profundidad dentro de la fibra haciendo que el retículo sarcoplasmico libere grandes cantidades de Ca almacenados en el retículo. 7.-el Ca inicia fuerzas de atracción entre los filamentos de actina y miosina haciendo que se deslicen entre sí constituyendo el proceso de contracción. 8.-transcurrida una fracción de segundo el Ca es bombeado al interior del retículo sarcoplásmico por una bomba de Ca de membrana, dónde se almacena hasta la llegada de un nuevo potencial al músculo, ésta retirada de Ca de las miofibrillas hace que cese la contracción.

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41 MECANISMO GENERAL DE LA RELAJACIÓN
repolarización de toda la fibra bombeo de Ca++ a las cisternas del retículo endoplásmico oclusión de los sitios activos del complejo actina-tropomiosina cesa la contracción

42 MECANISMO DESLIZANTE DE LA CONTRACCIÓN
Causa la contracción muscular Sarcómero relajado Inicio de superposición de filamentos de actina Sarcómero contraido Filamento de actina en superposición Actina atraido dentro de miosina Atracción de discos Z hacia los extremos de los filamentos de miosina MECANISMO DESLIZANTE DE LA CONTRACCIÓN En estado relajado los extremos de los filamentos de actina de 2 discos Z sucesivos comienzan a superponerse minimamente entre sí. En el estado contraído, éstos filamentos de actina han sido atraídos hacia adentro entre los filamentos de miosina, mostrando una mayor superposición entre sí. Durante la contracción intensa los filamentos de actina han sido atraídos hacia el interior entre los filamentos de miosina, y sus extremos se superponen en mayor medida. La contracción muscular se produce por un mecanismo de deslizamiento de los filamentos. Debido a fuerzas mecánicas generadas por la interacción de los puentes cruzados de los filamentos de miosina con los de actina. En reposo estas fuerzas están inhibidas, cuando un potencial de acción viaja por la membrana de la fibra muscular, hace que el retículo sarcoplásmico libere grandes cantidades de Ca que rápidamente penetran en las miofibrillas, estos activan las fuerzas entre los filamentos de actina y miosina iniciando la contracción. Hace falta energía para el proceso contráctil, la cual procede de los enlaces de alta energía del ATP que se degrada a difosfato de adenosina (ADP) para liberar la energía para el proceso.

43 CAUSAS DE DESLIZAMIENTO
fuerzas mecánicas por interacción de los puentes cruzados de actina y miosina fuerzas inhibidas en reposo liberación de Ca por el retículo sarcoplásmico en el potencial de acción penetración de Ca a las miofibrillas, activando fuerzas e iniciando contracción ATP dando energía necesaria Esencial para la contracción muscular es que funciona como una enzima ATPasa, permitiendo que la cabeza desdoble ATP y use la energía derivada del enlace fosfato de alta energía de dicha molécula para dar energía al proceso de contracción.

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45 INHIBICIÓN DEL FILAMENTO DE ACTINA
actina genera unión fuerte con cabezas de miosina adición del complejo troponina-tropomiosina no da lugar a la contracción en la relajación los sitios activos de actina están cubiertos (inhibidos) por el complejo troponina-tropomiosina No se une actina a las cabezas de miosina

46 INHIBICIÓN POR EL CALCIO
Ca inhibe el efecto inhibitorio del complejo troponina-tropomiosina unión de Ca con troponina C cambio de conformación en la molécula de troponina se tracciona la tropomiosina hacia dentro de las hebras de actina se descubren los sitios activos de la actina unión de actina con miosina

47 TEORÍA PASO A PASO DE LA CONTRACCIÓN
activación de los filamentos de actina por Ca atracción de las cabezas de los puentes cruzados de miosina hacia los sitios activos de actina contracción Cuando el filamento de actina se activa por Ca las cabezas de los puentes cruzados de los filamentos de miosina se atraen a los sitios activos del filamento de actina y se produce la contracción, existe la hipótesis llamada teoría paso a paso (o del trinquete) de la contracción, en la fig 6-7 se muestran las cabezas de 2 puentes cruzados que se unen y separan de los sitios activos de un filamento de actina, las cabezas de los puentes cruzados se mueven hacia atrás y adelante, caminando paso a paso a lo largo del filamento de actina atrayendo los extremos de los filamentos de actina al centro del filamento de miosina, cada uno de los puentes es independiente (cuando mayor sea el número de puentes cruzados en contacto con el filamento de actina, mayor será la fuerza de contracción).

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