Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología.

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1 Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología

2 Clasificación de proteínas de acuerdo a función Clase Enzimas Transporte Nutriente/almacenaje Contráctiles/mótiles Estructurales Defensa Regulatorias Función Ribonucleasa, tripsina Mioglobina, Hb Albúmina, ovalbúmina Actina, miosina Queratina, colágeno Anticuerpo, fibrinógeno Insulina, corticotropina

3 Introducción La función de una proteína depende de la interacción con otras moléculas. Una molécula que se une reversiblemente a una proteína es denominada Ligando. Las proteínas son flexibles. Las adaptaciones estructurales entre proteína y ligando(s) se denomina “ajuste inducido”

4 P + L PL Ka = [PL] / [P] [L] Kd = 1/ Ka Kd = [P] [L] / [PL] Ka alto: Muy afín Kd bajo: Muy afín

5 Interacción Proteína- Ligando P+L  PL K a = [PL] K a [L] [P] = [PL] [P] [L]  = Sitios ocupados = [PL]_____ Total de sitios [PL ] + [P ]  = K a [L] [P] = K a [L] = [L] K a [L] [P] + [P] K a [L] +1 [L] + 1/K a 1/K a= K d

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8 Unión reversible de una Proteína a un ligando: Proteínas transportadoras de Oxígeno Las más estudiadas: Mioglobina y Hemoglobina Ilustran la unión reversible entre una proteína y su ligando Oxígeno se une al grupo prostético Heme: El oxígeno es poco soluble en soluciones acuosas, el hierro tiene tendencia a unirse al oxígeno.

9 El hem y el hierro confieren la capacidad de almacenar y transportar oxígeno La mioglobina almacena oxígeno La hemoglobina transporta O 2, CO 2 y protones

10 Grupo hemo Presente en la mioglobina, hemoglobina y muchas otras proteínas

11 Mioglobina (Mb) PM= 16700 153 aa 8 alfa helices

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13 El oxígeno es tranportado en la sangre por la Hemoglobina A diferencia de la mioglobina la hemoglobina es una proteína tetramérica

14 La estructura de la Proteína afecta la unión al ligando

15 Las subunidades de la hemoglobina son estructuralmente similares a la de la mioglobina

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17 Cambios estructurales en hemoglobina por unión al oxígeno

18 Unión de Oxígeno a Hemoglobina es cooperativo Hb pasa de estado T (tenso) a R(relajado) T = baja afinidad R= alta afinidad

19 Cooperatividad en la unión de oxígeno

20 Cooperatividad puede ser descrita de manera cuantitativa P+nL  PL n P+nL  PL n K a = PL n K a *L n = PL n P*L n P  = Sitios ocupados = PLn Total de sitios PL n+P  = K a *L n *P = K a * L n = L n K a *L n *P +P K a *L n + 1 L n + 1/K a

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22 Modelos para explicar cooperatividad

23 Hemoglobina tambien transporta H+ y CO 2

24 Hemoglobina es regulada por el 2,3 bisfosfoglicerato

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27 Alteraciones patológicas de la hemoglobina

28 Principales proteínas del músculo: Actina y Miosina MIOSINA PM 540000 6 subunidades

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31 Actina

32 Estructura del músculo esquelético

33 Musculo: relajado y contraído El sarcómero es la unidad funcional del músculo: se define como la región existente entre dos líneas Z

34 Los filamentos delgados contienen actina, tropomiosina y troponina Se ubica en la banda I y se extiende hasta la banda A. En la banda A estan dispuestos alrededor del filamento grueso con configuración hexagonal. Cada filamento delgado se encuentra entre tres filamentos gruesos

35 Los filamentos delgados se desplazan a lo largo de las zonas laterales de los filamentos gruesos

36 Mecanismo molecular de la contracción muscular: cambios en la cabeza de la miosina dan lugar a la contracción

37 Otras proteinas musculares Titina: Es la proteína mas grande que se conoce. Cruza desde la linea Z hasta la M. Nebulina: Se extiende a lo largo del filamento de actina Alfa-actinina: ancla la a la actina a las lineas Z Desmina: filamento intermedio Distrofina: participa tambien en la fijacion al plasmalema