QUIMCA BIOLOGICA- EQUIPO DOCENTE

Presentación del tema: "QUIMCA BIOLOGICA- EQUIPO DOCENTE"— Transcripción de la presentación:

1 QUIMCA BIOLOGICA- EQUIPO DOCENTE
Prof. Responsables: Dra. Alicia Molina (Lic. en Ciencias Biológicas) Dra. Ana Anzulovich (Prof. en Cs. Biológicas y Lic. en Biotecnología) Jefes de Trabajos Prácticos: Dra. Mariela Coria (Lic. y Prof. en Ciencias Biológicas y Lic. en Biotecnología) Lic. Nuria Mitjans (Lic. en Biotecnología)

2 QUIMICA BIOLOGICA Objetivos:
Comprender las transformaciones energéticas celulares Establecer los principios de la bioenergética Estudiar el metabolismo Moléculas Biológicas - Estructura química Interacciones entre moléculas Degradación y síntesis celular de las moléculas Conservación y utilización de la energía en las células Mecanismos regulatorios

3 En particular, los OBJETIVOS de este curso para las carreras de Lic
En particular, los OBJETIVOS de este curso para las carreras de Lic. y Prof. en Ciencias Biológicas y Lic. en Biotecnología, son: Analizar los procesos de degradación y biosíntesis de los compuestos biológicos, teniendo en cuenta su interrelación y mecanismos de regulación. Estudiar las enzimas como herramientas de regulación, transformación y generación de energía celular. Integrar las distintas vías metabólicas y su relación con los mecanismos de producción y utilización de energía por parte de los seres vivos.

4 BOLILLA 1 METABOLISMO. Principales nutrientes de autótrofos y heterótrofos. Catabolismo. Anabolismo. ENZIMAS: Naturaleza Química. Propiedades Generales. Nomenclatura y Clasificación. Coenzimas y Grupos Prostéticos. Actividad Enzimática: Unidad de enzima- Actividad específica- Actividad molecular. Conceptos de afinidad y cooperatividad enzimática. Factores que afectan la actividad enzimatica: pH, T, [S], [Enzima]. Inhibidores naturales de la actividad enzimática. Mecanismo de regulación metabólica: Inhibición y activación por sustrato, niveles enzimáticos, modulación de la actividad de enzimas. Regulación Enzimática: Enzimas alostéricas (propiedades y cinética). Modulación Covalente. Zimógenos. Isoenzimas: Propiedades e importancia.

5 M E T A B O L I S M O Energía para la vida ¿Cómo? ¿Cómo? Heterótrofos
Autótrofos Fotosintéticos ¿Cómo? ¿Cómo? M E T A B O L I S M O H2O H2O

6 METABOLISMO INTERMEDIO
Conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en las células y tejidos.

7 Sentido biológico del metabolismo
1- Obtener energía y poder reductor a partir de los nutrientes. 2- Degradar los compuestos ingeridos con los alimentos, o los de reserva, en productos más simples, utilizables como precursores para la síntesis de moléculas constituyentes de órganos y tejidos y otras sustancias necesarias para su funcionamiento. Nutrientes Autótrofos CO2 H2O Iones de nitrógeno Elementos Minerales Heterótrofos Nutrientes Carbohidratos Lípidos Proteínas Vitaminas Minerales

8 Sentido biológico del metabolismo
1- Obtener energía y poder reductor a partir de los nutrientes. 2- Degradar compuestos ingeridos con los alimentos, o los de reserva, en productos más simples, utilizables como precursores para la síntesis de moléculas constituyentes de órganos y tejidos y otras sustancias necesarias para su funcionamiento. DEGRADACION SINTESIS

9 DG Metabolismo Estructuras complejas Estructuras simples SINTESIS
DEGRADACION Catabolismo Anabolismo

10 (Degradación oxidativa)
VIAS CATABOLICAS (Degradación oxidativa) Productos finales carentes de Energía CO2 H2O NH3 Nutrientes Contenedores de Energía Carbohidratos Lípidos Proteínas NADH NADPH FADH2 ATP Energía Química NAD+ NADP+ FAD ADP+HPO42- Moléculas Precursoras Monosacáridos Ácidos grasos Aminoácidos Bases nitrogenadas VIAS ANABOLICAS (Síntesis reductora) Macromoléculas Celulares Polisacáridos Lípidos Proteínas Ácidos Nucleicos

11 Equilibrio dinámico Catabolismo Anabolismo

12 Crecimiento Catabolismo Anabolismo

13 Envejecimiento Anabolismo Catabolismo

14 METABOLISMO INTERMEDIO
Conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en las células y tejidos.

15 Esquemas de distintos tipos de secuencias metabólicas
Vías B C D E A P Q A B C D E S Ciclos D P A B C S Cascadas A B M N Y X

16 Vías catabólicas convergentes Vías anabólicas divergentes

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18 Esquemas de distintos tipos de secuencias metabólicas
Vías B a C b D E c d A P Q p A B C D E a b c d S e f Ciclos D c d P A B C b a S Cascadas A B a M N Y X

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20 CONTINUA LA HISTORIA… 1926, James Sumner (ureasa, estructura proteica). 1930, John Northrop y Moses Kunitz- (pepsina,tripsina y quimotripsina).

21 CONTINUA LA HISTORIA… Ultimos 50 años (estructura y función).
º Secuencia de aminoácidos ribonucleasa pancreática bovina A. 1983.Sidney Altman y colaboradores. El ARN de la ribonucleasa P tiene actividad catalítica.

22 Energía de activación de una reacción
Catalizador A + B C + D La velocidad a la cual se produce el intermediario de transición depende de: 1- la Ea, 2- la frecuencia de choques entre las moléculas. 3- orientación adecuada de las moléculas. Energia libre (G) Progreso de la reaccion Estado de activación Energia de Activacion (Ea) G1 de Reactivos A+B Ea de la reaccion catalizada ΔG (-) de reaccion G2 de Productos C+D

23 Catalizador: agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos formados, ni desgastarse en el proceso. Las ENZIMAS son macromoléculas que funcionan como catalizadores biológicos, ya que disminuyen la Ea y favorecen la orientación de las moléculas reaccionantes. SACARASA

24 CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS
La/s sustancia/s sobre la/s cual/es actúa/n se denomina/n SUSTRATO (S). SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo) Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno Hidrofóbicas Electrostáticas ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Estereoespecificidad y especificidad geométrica. NECESITAN DE FACTORES NO ENZIMATICOS (cofactores): inorgánicos (metales) u orgánicos (Coenzimas) La síntesis de la proteína-enzima, su actividad y degradación SON REGULABLES:.

25 REACCION ENZIMATICA E + S E + P Sustrato Enzima Complejo ES Enzima
Producto

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27 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
ALTA ESPECIFICIDAD Único sustrato Glucoquinasa Glucosa Grupo de sustratos ESPECIFICIDAD RELATIVA Hexoquinasas HEXOSAS glucosa, manosa y fructosa

28 - P GLUCOSA GLUCOSA-6P ATP ADP D-Glucosa Glucoquinasa

29 Enzimas que requieren iones metálicos como cofactores
Fe++ ó Fe+++ Citocromo oxidasa Catalasa Peroxidasa Zn++ Anhidrasa carbónica Hexoquinasa Glucosa-6-fosfatasa Piruvato quinasa Mg++ K+ Piruvato quinasa

30 HOLOENZIMA APOENZIMA COENZIMA COENZIMAS ENZIMA TOTAL PROTEÍNA
= APOENZIMA + COENZIMA ENZIMA TOTAL PROTEÍNA (termolábil) NO PROTEICA (termoestable) Transportadores de grupos funcionales COENZIMAS Transportadores de electrones

31 VITAMINAS-COENZIMAS Grupo/s transportado/s ENZIMAS Niacina NAD, NADP
Ion Hidruro (:H -) PDH GAD Riboflavina (Vit.B2) FAD, FMN Electrones SDH Tiamina (Vit. B1) PP-tiamina Aldehídos PDH, TC Acido pantoténico Coenzima A Grupos acilo Tiolasa Acido fólico TH4 Grupos monocarbonados Ser-Tre Deshidrat. Piridoxina (B6) P-piridoxal Transferencia grupos aminos Transaminasas Acido lipoico Lipoamida Electrones y grupos acilos. PDH

32 METABOLISMO INTERMEDIO
Conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en las células y tejidos.

33 Ningún organismo puede vivir sin ENZIMAS
La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el momento que la célula lo requiere. Las enzimas en general son proteínas que deben ser sintetizadas correctamente, con la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, si la tuvieran, de toda proteína. Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología.

34 FUNCION DE LAS ENZIMAS Transformación de moléculas de nutrientes simples en moléculas mas complejas, y viceversa. Extracción de energía desde metabolitos combustibles o compuestos degradables por oxidación. Polimerización de subunidades para formar macromoléculas, etc.

35 Ejemplos de transformaciones mediadas por enzimas
Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa ENZIMAS PAN nGLUCOSA ALMIDON PAPAS ENZIMAS ARROZ GLUCOGENO

36 PANCETA ENZIMAS MONO GLICERIDOS CHIZITOS GRASAS (TG) CHORIZOS ENZIMAS GLICEROL +3 AC.GRASOS TRIGLICERIDOS ENZIMAS

37 Tipos de reacciones catalizadas por enzimas
Oxido-reducción Rotura y formación de enlaces C-C Reorganización interna Transferencia de grupos Reacciones de condensación

38 DENOMINACION DE LAS ENZIMAS
Al nombre del sustrato o del producto, se le agrega la terminación ASA. Por ejemplo: sacarasa, ureasa, amilasa, etc. O a la reaccion que catalizan, por ej.: oxidoreductasa, deshidrogenasa, descarboxilasa, etc. Otras tienen nombres arbitrarios, como: ptialina salival, pepsina del jugo gástrico, tripsina, etc. Cada enzima tiene un nombre y un numero asignado por la Comisión Internacional de Enzimas. Por ej.: Lactato deshidrogenasa (EC ) Clase subclase subsubclase nº de orden

39 Cómo se clasifican las enzimas???
1-OXIDORREDUCTASAS Lactato deshidrogenasa (EC ) 2. TRANSFERASAS Hexoquinasa (EC )

40 3. HIDROLASAS 4. LIASAS 5. ISOMERASAS 6. LIGASAS Carboxipeptidasa A
(EC ) 4. LIASAS Piruvato descarboxilasa (EC ) 5. ISOMERASAS Fumarasa ó malato isomerasa (EC ) 6. LIGASAS Piruvato carboxilasa (EC )

41 DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS
COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localización dentro de la célula. SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos macromoleculares. ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos

42 moles de S transformados mmol de S transformados/min
ACTIVIDAD ENZIMATICA Unidades Internacionales (UI) (medida de velocidad) Actividad Específica Actividad enzimática (UI) por miligramo de proteína presente en la muestra Actividad Molar ó Numero de Recambio Moléculas de S convertidas en P por unidad de tiempo y por molécula de enzima UI = moles de S transformados min AE = UI mg de proteína Actividad molar = mol de enzima mmol de S transformados/min

43 ACTIVIDAD ESPECIFICA A B + Prot.Tot: ∑ + Prot.Tot: ∑ + Prot.Tot: ∑ C
A, B y C: pasos de purificación Actividad específica U.I.E. mgr de proteína = Activ. Enzimática Prot. totales Prot.Tot: ∑

44 Factores que afectan la actividad enzimática

45 Factores que afectan la actividad enzimática
pH Temperatura Concentración de Enzima Concentración de Sustrato

46 Influencia del pH sobre la actividad enzimática
actividad por de pH hasta el pH optimo. Actividad enzimática pH óptimo de pH provoca desnaturalización pH

47 Ejemplos de enzimas con diferentes pH óptimos

48 Influencia de la Temperatura sobre la actividad enzimática
actividad por de la temperatura de temperatura provoca desnaturalización T(ºC) Actividad enzimática T. óptima

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51 Efecto de la concentración de enzima sobre la actividad
Act. Enz. o Vo Concentración saturante de sustrato, y a pH yT constantes [E]

52 VARIACION DE LA VELOCIDAD DE REACCION CON LA CONCENTRACION DE SUSTRATO
Vo [S] Leonor Michaelis y Maud Menten Vo (= Act. Enz.)

53 GRÁFICA DOBLE RECÍPROCA O DE LINEWEAVER-BURK
Ordenada al origen = 1/Vmáx. Pendiente= Km/Vmáx Intersección c/eje x = - 1/Km

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