AMINOÁCIDOS.

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1 AMINOÁCIDOS

2 AMINOÁCIDOS Definición, estructura y propiedades de los aminoácidos
Aminoácidos esenciales. Enlace peptídico. Péptidos de importancia biomédica Clasificación y estructura de las proteínas. Función biológica y solubilidad Propiedades: tamaño y carga Niveles de estructuración de las proteínas

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4 ESTRUCTURA BÁSICA DE LOS α-AMINOÁCIDO
                                                 ESTRUCTURA BÁSICA DE LOS α-AMINOÁCIDO GRUPO CARBOXILO ATOMO DE HIDROGENO GRUPO AMINO CADENA LATERAL

5 Propiedades Son anfóteros (tiene grupo amino y otro carboxílico)
La mayoría presenta un punto de fusión cercano a 300 ºC Los derivados no iónicos a 100ºC Son compuestos iónicos, por lo tanto son más solubles en solventes polares. Muy solubles en agua Mayoría insolubles en solventes orgánicos.

6 formula

7 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
En la célula existen 150 derivados de los α-aminoácidos que no forma parte de las proteínas. Pero que desempeñan otras funciones específicas como , neurotrasmisores, intermediarios metabólicos, etc. Homoserina Homoscisteína

8 Aminoácidos esenciales y no esenciales

9 Aminoácidos esenciales
Son aquellos que no fabrica el cuerpo o lo hace en cantidades muy limitadas y que, por lo tanto, deben ingerirse a través de los alimentos o de los suplementos

10 Enlaces peptídicos Los α–aminoácidos polimerizan por la
eliminación de una molécula de agua El enlace CO-NH se conoce como e. peptídico A los polímeros compuestos de 3-10 aminoácidos se les llama péptidos Las proteínas presentan una cadena polipeptídica o más. Los polipéptidos son cadenas lineales (modelo cabeza-cola) numero cadenas polipeptídicas posibles= 2 n residuos

11 Histidina (Es extremadamente importante en el crecimiento y reparación de tejidos, en la formación de glóbulos blancos y rojos. También tiene propiedades antiinflamatorias). Triptófano (Ayuda a controlar el normal ciclo de sueño, tiene propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia). Treonina (Es un componente importante del colágeno, esmalte dental y tejidos. También le han encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrópico, evita la acumulación de grasas en el hígado). Leucina (Interviene con la formación y reparación del tejido muscular).

12 Isoleucina (Las mismas propiedades que la Valina, pero también regula el azúcar en la sangre e interviene en la formación de hemoglobina). Lisina (Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorción del calcio, formación de colágeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtención de energía de las grasas y en la síntesis de las proteínas). Valina (Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos).

13 Aminoácidos no esenciales
Los aminoácidos no esenciales los sintetiza (fabrica) el propio cuerpo a partir de otros aminoácidos existentes. Alanina (Interviene en numerosos procesos bioquímicos del organismo que ocurren durante el ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa). Acido aspártico (Ayuda a reducir el nivel de amoníaco en sangre después del ejercicio). Glicina (Es utilizada por el hígado para eliminar fenoles (tóxicos) y para formar sales biliares. Es necesario para el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso central. Incrementa el nivel de creatina en los músculos y también de las somatotrofinas; de esta manera es posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular). Serina (Es fundamental en la formación de algunos neurotransmisores, en la metabolización de las grasas y para mantener un buen nivel del sistema inmunológico). Asparragina (Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central). Acido glutámico (Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico

14 Arginina (Estimula la liberación de hormonas del crecimiento
Arginina (Estimula la liberación de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor recuperación y cicatrización de heridas y un mayor incremento de la masa muscular). Cistina (Es importante en la formación de cabello y piel y también es un agente desintoxicante del amoníaco). Tirosina (Interviene en distintos procesos de regulación del apetito, sueño, reducción del stress. También es un buen antidepresivo y reductor de grasa corporal). Cisteina (Está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre). Glutamina (Se detalla más abajo). Prolina (Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colágeno, piel, tendones y cartílagos).

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16 EJEMPLO DE ENLACE PEPTIDICO

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18 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Hornitina HORMONADECRECIMIENTO

19 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
DOPAMINA: ADICCIONES Y FELICIDAD Funciones: En el SNC: regula la conducta motora, la emotividad y la afectividad y la comunicación neuroendócrina. es un modulador de la función cardíaca y renal, del tono vascular y de la motilidad gastrointestinal. Derivado de la tirosina

20 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Principal inhibitorio de señales al SNC. Deriva del ácido glutámico y actúa como un relajante natural. Analgésicos como la gabampentina son utilizados para el tratamiento de la ansiedad, la epilepsia y ciertas neuropatías tienen estructura similar.

21 ESTAN PRESENTES EN LOS HONGOS Y SON TOXICOS PARA OTRAS FORMAS DE VIDA

22 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
LA CADENA LATERAL DETERMINA LAS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS. Apolares Cadenas R alifaticas y aromáticas 2. Polares no cargadas 3. Polares con carga positiva, Básicos 4. Polares con carga negativa, ácidos

23 ALIMENTOS RICOS EN TODOS LOS AMINOÁCIDOS

24 También podemos combinar

25 LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS
Forma no ionizada pKa de COOH  2 pKa de NH2  10

26 Dependiendo del pH en que se encuentren
los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o negativa. La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá del número de cargas positivas y negativas que sus aminoácidos ionizables presenten a un pH determinado. La existencia de cargas en los aminoácidos de una proteína influye en su capacidad tamponante (amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la proteína en su entorno fisiológico.

27 pH isoeléctrico pI = pK1 + pK2 2
Punto isoeléctrico: es el valor de pH al cuál el aminoácido existe como un zwitterión, a este pH la carga neta del aminoácido es cero. La carga neta: es la suma de todas las cargas positivas y negativas que están en la molécula. El punto isoeléctrico lo calculamos así: pI = pK1 + pK2 2

28 REACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
Identificación y análisis de los aa en los hidrolizados de proteínas. Identificación de los restos de aa que se precisan para su función biológica. Síntesis de los polipeptidos.

29 REACCIÓN CON LA NINHIDRINA
El color obtenido con la ninhidrina , es la base de la prueba colorimétrica que permite la identificación y cuantificación de aminoácidos

30 NOMENCLATURA Acil -aminoácidos 1 2 3 4 5 7 6 8
Arginil-alanil-glicil-arginil-metionil-alanil-glutamil-lisina N-terninal C-terminal Arg-ala-gli-arg-met-ala-glu-lis R-A-G-A-M-A-E-K LA MAYORIA DE LOS AMINOÁCIDOS TIENEN NOMBRES COMUNES

31 PEPTIDOS FUNCION BIOLÓGICA

32 GLUTATIÓN (GSH) El GSH nos ayuda a combatir es estrés oxidativo.
La mayor cantidad de GSH se encuentra en el hígado (5mg) y en segundo lugar en el pulmón. gamma - glutamil – cisteinil – glicina ( γ-Glu-Cis-Gli )

33 150 a 200 veces más dulce que el azúcar
ASPARTAME 150 a 200 veces más dulce que el azúcar

34 HORMONAS PEPTÍDICAS NOMBRE N° RESIDUOS AA FUNCIÓN BIOLÓGICA
ANGIOTENSINA II 8 HIPERTENSORA VASOPRESINA 9 REGULACIÓN BALANCE HÍDRICO OXITOCINA ESTIMULA CONTRACCIÓN UTERINA GASTRINA I 17 ESTIMULA SECRECIÓN DE HCl EN EL ESTOMAGÓ SECRETINA 27 ESTIMULA SECRECIÓN DE JUGO PANCREÁTICO GLUCAGÓN 29 HIPERGLUCEMIANTE CALCITONINA 32 DISMINUYE EL NIVEL DE Ca EN LA SANGRE COLECISTOQUININA 33 ESTIMULA SECRECIÓN DE VESICULA BILIAR PANCREOZININA ESTIMULA SECRECIÓN DE ENZIMAS PANCREÁTICAS

35 HORMONAS PEPTÍDICAS OXITOCINA

36 Oxitocina: llamada “la molécula del amor”
Los niveles de oxitocina en el torrente sanguíneo se disparan en el momento del parto, durante la lactancia y/o en el orgasmo.

37 VASOPRESINA O ADH Tiene poderosos efectos antidiuréticos al estimular la reabsorción de agua por el riñón. También provoca la contracción del músculo liso incrementando la tensión arterial.

38 FACTORES DE CRECIMIENTO
ESTIMULAN A LAS CELULAS PARA QUE AUMENTEN SU VELOCIDAD DE CRECIMIENTO Y DIVISIÓN RENAL HEPÁTICO

39 OTROS PÉPTIDOS SON DEFENSAS NATURALES
CECROPINA MAGAININAS DEFENSINAS

40 estereoisomeria La isomería es una propiedad de ciertos compuestos químicos que con igual fórmula química, es decir, iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su molécula, presentan estructuras moleculares distintas y, por ello, diferentes propiedades. Dichos compuestos reciben la denominación de isómeros. Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural y, por tanto, diferentes propiedades

41 Por ejemplo, el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico son isómeros cuya fórmula molecular es C2H6O.En general a las moléculas que se diferencian por la disposición espacial de sus átomos, se les denomina estereoisómeros.

42 Estereoisomeria Optica   Los isómeros ópticos se diferencian en que desvían el plano de la luz polarizada. Uno hacia la derecha (isómero dextrógiro) y otro a la izquierda (isómero levógiro). Forma racénica: Es la mezcla equimolecular de los isómeros dextro y levo. Esta fórmula es ópticamente inactiva (no desvía el plano de la luz polarizada).  

43 Poder rotatorio específico: Es la desviación que sufre el plano de polarización al atravesar la luz polarizada una disolución que contenga 1 gramo de sustancia por cm³ en un recipiente de 1 dm de longitud. Es el mismo para ambos isómeros

44 Esta propiedad se mide en un aparato llamado polarímetro
Esta propiedad se mide en un aparato llamado polarímetro. Si uno de los isómeros hace girar la luz hacia la derecha, se denomina dextrorrotatorio; el otro isómero lo haráhacia la izquierda y se denomina levorrotatorio.

45 En una mezcla de concentraciones iguales de cada isómero, el ángulo de giro en uno y otro sentido también es igual, luego el efecto se neutraliza y no se presenta desviación del plano de la luz. A esta mezcla equimolecular se la llama racémica; la tarea de separar los isómeros ópticos de una mezcla racémica se llama resolución.  

46 Propiedades ácido-base de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos nitrogenados que se caracterizan por presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono. Estos dos grupos se pueden ionizar en medio acuoso, siendo los responsables del anfoterismo de los aminoácidos, es decir, pueden actuar como ácidos o como bases, en función del pH del medio (los compuestos que son capaces de aceptar COOH NH CH 3 R

47 o ceder protones se denominan anfóteros o anfolitos): el grupo -carboxilo se comporta como un ácido débil y el grupo amino, como una base débil. Por ello, la carga de los aminoácidos varía en función del pH. Además, cinco de los aminoácidos proteinógenos presentan otro grupo ionizable en su cadena lateral: Lys, Arg, His (aminoácidos con carga positiva o básicos), Asp y Glu (Aminoácidos con carga negativa o ácidos).

48 Tal y como se ha descrito previamente, la relación cuantitativa entre la concentración de un ácido débil (HA) y su base conjugada (A-) viene definida por la ecuación de Henderson-Hasselbalch. H2O Log [H O](Log K [AH]) Porlotanto: a[A]

49 Propiedades acido-básicas de los aminoácidos
Sustancia anfótera capaz de actuar como ácido y como base, según pH Zwitterion: Forma dipolar eléctricamente neutra (sin desplazamiento en un campo eléctrico); posibilidad de cristalización

50 En el caso de los aminoácidos neutros, se establecen dos equilibrios en solución acuosa entre tres formas iónicas distintas. Dichos equilibrios vienen determinados por las constantes de equilibrio del grupo carboxilo (KC) y del grupo amino (KN): ++ K   K [A][H3O] [HO]K [AH]

51 ejemplo

52 curvas de titulación de los aminoácidos
Tal y como se ha descrito previamente, la representación gráfica de la variación del pH de una solución por la adición de equivalentes de ácido o de base se denomina curva de titulación. En el caso de los aminoácidos, las curvas de titulación proporcionan la siguiente información (o bien se puede deducir a partir de las mismas): - Medida del pK de los grupos ionizables: se localizan en el punto medio de la zona tampón. - Regiones de capacidad tampón: mesetas donde se localizan los pKs; dichas regiones se encuentran en el intervalo pK ± 1 unidad de pH. - pI: se localiza en el intervalo de viraje. - Formas ionizables del aminoácido en cada rango de pH. - Carga eléctrica del aminoácido en cada rango del pH - Solubilidad relativa del aminoácido en cada rango de pH.

53 Curva de Titulación de la Alamina (aamonoamínicomonocarboxílico) A- +A
pKa2= Carga +1
 pKa1= 2.34 +A=+A- (Ambos grupos protonados: +A) (Carga cero +A-) (Ambos grupos desprotonados: A-)

54 Curva de titulación

55 SEPARACION DE LOS AMINOACIDOS

56 ANÁLISIS DE AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Existen distintos niveles en la estructura peptídica, uno de ellos es la estructura primaria, que consiste en la secuencia ordenada de aminoácidos que forman la cadena completa y que resulta, en gran medida, determinante del resto de los niveles estructurales del péptido o la proteína. - La determinación de ésta, por tanto, ha resultado un enorme avance para la bioquímica (F. Sanger, premio Nobel de Química 1958). La estrategia básica consiste en : Determinar qué aminoácidos están presentes y en qué relación molar. Romper el péptido en pequeños fragmentos, separarlos y determinar su composición en aminoácidos. Identificar los aminoácidos de N y C terminales del péptido original y de cada fragmento. Organizar la información de manera que los fragmentos puedan unirse para revelar la secuencia completa.

57 Hidrólisis parcial del péptido
. Hidrólisis parcial del péptido. La hidrólisis enzimática (petidasas, proteasas o enzimas proteolíticas) es una hidrólisis selectiva que permite convertir el péptido en fragmentos más pequeños. - Por ejemplo, un grupo de enzimas pancreáticas, conocidas como carbopeptidasas, catalizan sólo la hidrólisis del enlace peptídico del aminoácido C-terminal. La tripsina, enzima digestivo del intestino, cataliza sólo la hidrólisis de los enlaces peptídicos que involucran al grupo carboxilo de la lisina o arginina. Así, otras muchas enzimas digestivas se usan en al hidrólisis selectiva de péptidos.

58 Análisis de los residuos terminales
. Análisis de los residuos terminales. Una secuencia de aminoácidos es ambigua a no ser que se conozca el sentido en que debe leerse. Es necesario conocer cuál es el extremo N y C- terminal. Como vimos antes, la hidrólisis catalizada por carbopetidasas rompe el aminoácido C-terminal, lo que permite identificarlo. Para identificar el aminoácido N-terminal se suele aprovechar que el grupo amino puede actuar como nucleófilo (frente a la menor nucleofilia de los N que forman parte de los enlaces amida).

59 3. Análisis de los residuos terminales.
Una secuencia de aminoácidos es ambigua a no ser que se conozca el sentido en que debe leerse. Es necesario conocer cuál es el extremo N y C- terminal. Como vimos antes, la hidrólisis catalizada por carbopetidasas rompe el aminoácido C-terminal, lo que permite identificarlo. Para identificar el aminoácido N-terminal se suele aprovechar que el grupo amino puede actuar como nucleófilo (frente a la menor nucleofilia de los N que forman parte de los enlaces amida).

60 ACTIVIDADES Elabore un mapa mental de los aminoácidos
Mencione que efectos tiene en al organismo Elabore un resumen de la estereoisomeria y propiedades opticas