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Estructura Molecular y Macromolecular de la Organización Celular

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Presentación del tema: "Estructura Molecular y Macromolecular de la Organización Celular"— Transcripción de la presentación:

1 Estructura Molecular y Macromolecular de la Organización Celular

2 La materia de los seres vivos se clasifica en dos grandes grupos:
Compuestos inorgánicos: Agua Sales Minerales 2. Compuestos orgánicos: Carbohidratos Lípidos Proteínas Acidos nucleicos.

3 Agua Es el más abundante de todos los compuestos de los seres vivos.
Estructura: Está formada por dos átomos de hidrógeno y un átomo de oxígeno, unidos por un enlace covalente. Entre los dipolos del agua se establecen fuerzas de atracción llamados puentes de hidrógeno, formándose grupos de 3-9 moléculas. Con ello se consiguen pesos moleculares elevados y el agua se comporta como un líquido. El agua, una molécula simple y extraña, puede ser considerada como el líquido de la vida. Es la sustancia más abundante en la biosfera, dónde la encontramos en sus tres estados y es además el componente mayoritario de los seres vivos, pues entre el 65 y el 95% del peso de de la mayor parte de las formas vivas es agua. El agua fue además el soporte donde surgió la vida. La molécula tiene un extraño comportamiento que la convierte en una sustancia diferente a la mayoría de los líquidos, posee una manifiesta reaccionabilidad y posee unas extraordinarias propiedades físicas y químicas que van a ser responsables de su importancia biológica Durante la evolución de la vida, los organismos se han adaptado al ambiente acuoso y han desarrollado sistemas que les permiten aprovechar las inusitadas propiedades del agua. Estructura del agua La molécula de agua está formada por dos átomos de H unidos a un átomo de O por medio de dos enlaces covalentes. La disposición tetraédrica de los orbitales sp3 del oxígeno determina un ángulo entre los enlaces H-O-H aproximadamente de 104'5:, además el oxígeno es más electronegativo que el hidrógeno y atrae con más fuerza a los electrones de cada enlace. El resultado es que la molécula de agua aunque tiene una carga total neutra (igual número de protones que de electrones ), presenta una distribución asimétrica de sus electrones, lo que la convierte en una molécula polar, alrededor del oxígeno se concentra una densidad de carga negativa , mientras que los núcleos de hidrógeno quedan desnudos, desprovistos parcialmente de sus electrones y manifiestan, por tanto, una densidad de carga positiva. Por eso en la práctica la molécula de agua se comporta como un dipolo. Así se establecen interacciones dipolo-dipolo entre las propias moléculas de agua, formándose enlaces o puentes de hidrógeno, la carga parcial negativa del oxígeno de una molécula ejerce atracción electrostática sobre las cargas parciales positivas de los átomos de hidrógeno de otras moléculas adyacentes. Aunque son uniones débiles, el hecho de que alrededor de cada molécula de agua se dispongan otras cuatro molécula unidas por puentes de hidrógeno permite que se forme en el agua (líquida o sólida) una estructura de tipo reticular, responsable en gran parte de su comportamiento anómalo y de la peculiaridad de sus propiedades físicoquímicas

4 Propiedades físico-químicas del agua:
a) Acción disolvente debido a la capacidad para formar puentes de hidrógeno. b) Gran fuerza de cohesión entre sus moléculas, que la convierten en un líquido casi incompresible. c) Elevada fuerza de adhesión, es responsable, junto con la cohesión, de la capilaridad. Propiedades del agua 1. Acción disolvente: El agua es el líquido que más sustancias disuelve, por eso decimos que es el disolvente universal. Esta propiedad, tal vez la más importante para la vida, se debe a su capacidad para formar puentes de hidrógeno con otras sustancias que pueden presentar grupos polares o con carga iónica ( alcoholes, azúcares con grupos R-OH , aminoácidos y proteínas con grupos que presentan cargas + y - , lo que da lugar a disoluciones moleculares. También las moléculas de agua pueden disolver a sustancias salinas que se disocian formando disoluciones iónicas.(figura de arriba) En el caso de las disoluciones iónicas, los iones de las sales son atraídos por los dipolos del agua, quedando "atrapados" y recubiertos de moléculas de agua en forma de iones hidratados o solvatados. La capacidad disolvente es la responsable de dos funciones: Medio donde ocurren las reacciones del metabolismo Sistemas de transporte 2. Elevada fuerza de cohesión: Los puentes de hidrógeno mantienen las moléculas de agua fuertemente unidas, formando una estructura compacta que la convierte en un líquido casi incomprensible. Al no poder comprimirse puede funcionar en algunos animales como un esqueleto hidrostático, como ocurre en algunos gusanos perforadores capaces de agujerear la roca mediante la presión generada por sus líquidos internos. (Figura de abajo) 3. Elevada fuerza de adhesión: Esta fuerza está también en relación con los puentes de hidrógeno que se establecen entre las moléculas de agua y otras moléculas polares y es responsable, junto con la cohesión del llamado fenómeno de la capilaridad. Cuando se introduce un capilar en un recipiente con agua, ésta asciende por el capilar como si trepase agarrándose por las paredes, hasta alcanzar un nivel superior al del recipiente, donde la presión que ejerce la columna de agua , se equilibra con la presión capilar. A este fenómeno se debe en parte la ascensión de la savia bruta desde las raíces hasta las hojas, a través de los vasos leñosos.

5 d) Gran calor específico, por lo que puede absorber grandes cantidades de calor.
e) Elevado calor de vaporización, por lo que se necesita mucha energía para romper los puentes de hidrógeno que forma. f) Elevada constante dieléctrica: por ser una molécula dipolar, es un gran medio disolvente.                                                                                                                                                                                  3. Gran calor específico: También esta propiedad está en relación con los puentes de hidrógeno que se forman entre las moléculas de agua. El agua puede absorber grandes cantidades de "calor" que utiliza para romper los p.de h. por lo que la temperatura se eleva muy lentamente. Esto permite que el citoplasma acuoso sirva de protección ante los cambios de temperatura. Así se mantiene la temperatura constante . 4. Elevado calor de vaporización: Sirve el mismo razonamiento, también los p.de h. son los responsables de esta propiedad. Para evaporar el agua , primero hay que romper los puentes y posteriormente dotar a las moléculas de agua de la suficiente energía cinética para pasar de la fase líquida a la gaseosa. Para evaporar un gramo de agua se precisan 540 calorías, a una temperatura de 20: C. 5. Elevada constante dieléctrica: por ser una molécula dipolar, es un gran medio disolvente. Las figuras presentes en esta diapositiva muestran las estructura dipolar del agua, y cómo es capaz de unirse con otras moleculas o iones mediante esta propiedad.

6 Funciones del Agua Las funciones del agua se relacionan íntimamente con las propiedades anteriormente descritas. Se podrían resumir en los siguientes puntos Soporte o medio donde ocurren las reacciones metabólicas Amortiguador térmico Transporte de sustancias Lubricante, amortiguadora del roce entre órganos Favorece la circulación y turgencia Da flexibilidad y elasticidad a los tejidos Puede intervenir como reactivo en reacciones del metabolismo, aportando hidrogeniones o hidroxilos al medio. Funciones del Agua. Las funciones del agua se relacionan íntimamente con las propiedades anteriormente descritas. Se podrían resumir en los siguientes puntos Soporte o medio donde ocurren las reacciones metabólicas, como ya sabemos, la gran mayoría de las reacciones dentro de la célula ocurren en un medio acuoso. Amortiguador térmico, ya que, debido a su alto calor específico, es capaz de absorber una gran cantidad de calor antes de variar su temperatura en 1ºC Transporte de sustancias Lubricante, amortiguadora del roce entre órganos Favorece la circulación y turgencia Da flexibilidad y elasticidad a los tejidos Puede intervenir como reactivo en reacciones del metabolismo, aportando hidrogeniones o hidroxilos al medio, los que nacen del proceso de disociación del agua. El agua pura tiene la capacidad de disociarse en iones, por lo que en realidad se puede considerar una mezcla de : agua molecular (H2O ) protones hidratados (H3O+ ) e iones hidroxilo (OH-)

7 Osmosis: tipo de difusión pasiva caracterizada por el paso de agua a través de la membrana semipermeable desde la solución más diluida a la más concentrada, hasta que las dos soluciones tengan la misma concentración.                                                                                                                                                                                             Ósmosis y presión osmótica: Si tenemos dos disoluciones acuosas de distinta concentración separadas por una membrana semipermeable (deja pasar el disolvente pero no el soluto ), se produce el fenómeno de la ósmosis que sería un tipo de difusión pasiva caracterizada por el paso del agua ( disolvente ) a través de la membrana semipermeable desde la solución más diluida ( hipotónica ) a la más concentrada (hipertónica ), este trasiego continuará hasta que las dos soluciones tengan la misma concentración ( isotónicas o isoosmóticas ). Y se entiende por presión osmótica la presión que sería necesaria para detener el flujo de agua a través de la membrana semipermeable. La membrana plasmática de la célula puede considerarse como semipermeable, y por ello las células deben permanecer en equilibrio osmótico con los líquidos que las bañan. Cuando las concentraciones de los fluidos extracelulares e intracelulares es igual , ambas disoluciones son isotónicas. Si los líquidos extracelulares aumentan su concentración de solutos se hacer hipertónicos respecto a la célula, y ésta pierde agua, se deshidrata y mueren (plamólisis). Y si por el contrario los medios extracelulares se diluyen, se hacen hipotónicos respecto a la célula, el agua tiende a entrar y las células se hinchan, se vuelven turgentes, llegando incluso a estallar.

8 Agua Estructura Propiedades Funciones Acción disolvente.
Gran fuerza de cohesión. Gran fuerza de adhesión. Gran calor específico. Gran calor de vaporización. Elevada constante dielectrica. Soporte para reacciones Amortiguador Transporte Lubricante Reactivo Dos atomos de H y uno de O unidos por enlace covalente. Se forman dipolos entre los que establecen enlaces de puentes de H.

9 Sales minerales Los Minerales son elementos químicos imprescindibles para el normal funcionamiento metabólico. El agua circula entre los distintos compartimentos corporales llevando electrolitos, que son partículas minerales en solución. Tanto los cambios internos como el equilibrio acuoso dependen de su concentración y distribución. Sales minerales Además del agua existe otras biomoléculas inorgánicas como las sales minerales. En función de su solubilidad en agua se distinguen dos tipos: insolubles y solubles en agua. En el tema que estamos estudiando, nos enfocaremos solo en aquellas que son solubles en el agua. Sales solubles en agua. Estas se encuentran disociadas en sus iones (cationes y aniones ) que son los responsables de su actividad biológica Desempeñan las siguientes funciones: Funciones catalíticas. Algunos iones, como el Cu+, Mn2+, Mg2+, Zn+,...actúan como cofactores enzimáticos Funciones osmóticas. Intervienen en los procesos relacionados con la distribución de agua entre el interior celular y el medio donde vive esa célula. Los iones de Na, K, Cl y Ca, participan en la generación de gradientes electroquímicos, imprescindibles en el mantenimiento del potencial de membrana y del potencial de acción y en la sinapsis neuronal. Función tamponadora. Se lleva a cabo por los sistemas carbonato-bicarbonato, y también por el monofosfato-bifosfato. Cloruro de Sodio

10 COMPUESTOS ORGÁNICOS Aparte del agua, la gran mayoría de las moléculas de una célula son compuestos de carbono, debido a que el carbono: Tiene la capacidad de formar grandes moléculas Su reducido tamaño y los 4 electrones de la capa externa del átomo le permiten formar 4 enlaces covalentes fuertes con otros átomos. Se puede unir a otros átomos de C formando cadenas y anillos. Los otros átomos abundantes en la célula ( H, O, N )también son pequeños y capaces de formar enlaces covalentes fuertes. Los compuestos orgánicos son complejos y responsables en particular de las propiedades celulares de "la vida".        Todos los compuestos orgánicos comparten la característica de poseer un bioelemento base, llamado "CARBONO" en sus moléculas. Esto se debe a que el carbono se une muy fácilmente entre sí, desarrollando esqueletos básicos en todos los compuestos orgánicos. Estas cadenas pueden presentar distintas longitudes y formas. Todo esto se debe a que el carbono: Tiene la capacidad de formar grandes moléculas Su reducido tamaño y los 4 electrones de la capa externa del átomo le permiten formar 4 enlaces covalentes fuertes con otros átomos. Se puede unir a otros átomos de C formando cadenas y anillos. A estas cadenas también se le pueden asociar otros átomos de gran importancia como por ejemplo: Hidrógeno (H) - Oxígeno (O) Nitrógeno (N) - Fósforo (P) - Azufre (S)        Cada átomo de carbono presenta una valencia de 4, lo que aumenta significativamente la complejidad de los compuestos que pueden formar; teniendo la posibilidad de dobles o triples enlaces, aumentando de esta manera la variabilidad de las estructuras y configuración de los compuestos orgánicos.

11 Hidrocarburos Hidrocarburos
Son compuestos formados de C unidos a átomos de H, por esta misma razón son moléculas muy sencillas. Compuestos alifáticos: son cadenas hidrocarbonadas que pueden ser saturadas o insaturadas. Compuestos aromáticos: su estructura básica es un anillo de benceno. Hidrocarburos Son compuestos formados de C unidos a átomos de H, por esta misma razón son moléculas muy sencillas Compuestos alifáticos: son cadenas hidrocarbonadas que pueden ser saturadas o insaturadas. Se clasifican en alcanos, alquenos y alquinos, dependiendo de la cantidad de insaturaciones. No entraremos en mas detalles, ya que estariamos en el campo de la quimica. Basta con saber que son estructuras base para la formacion de otras moleculas. Compuestos aromáticos: su estructura básica es un anillo de benceno. Compuestos heterocíclicos: son anillos que contienen un átomo diferente a C o H Estas estructuras van a estar presentes en la mayoría de las grandes moléculas que componen la célula, por lo que es necesario conocerlas. Compuestos heterocíclicos: son anillos que contienen un átomo diferente a C o H

12 Grupos funcionales Hay otras clases de compuestos donde el C se encuentra combinado con otros átomos distintos al H, estos son: La conformación de conjuntos o familias de compuestos con propiedades químicas fundamentales muy semejantes conduce a la integración de las funciones químicas para los compuestos orgánicos. Las moléculas de los compuestos de una familia en particular se caracteriza por la presencia de cierto grupo de átomos ordenados, que se denomina grupo funcional. Un grupo funcional es la parte de una molécula en la que suceden la mayoría de las reacciones químicas, es la parte que determina las propiedades químicas del compuesto ( y también muchas de sus propiedades físicas). En la tabla se muestran los principales grupos funcionales y su estructura.

13 Carbohidratos Llamados también hidratos de carbono o glúcidos.
Están compuestos por átomos de C, H, O, en una proporción 1:2:1, también pueden presentar algunos otros elementos. Se clasifican en: - Monosacáridos - Disacáridos - Polisacáridos Los carbohidratos: este nombre viene de la fórmula empírica de estos compuestos (CH2O)n — son aldehídos y cetonas de polialcoholes. Se clasifican en función del tipo y número de productos que se forman al hidrolizarse en medio ácido Monosacáridos: carbohidratos que no pueden hidrolizarse. Disacáridos: al hidrolizarse producen dos monosacáridos (iguales o diferentes). Oligosacáridos: al hidrolizarse dan de tres a diez moléculas de monosacáridos. Polisacáridos: al hidrolizarse producen más de diez moléculas de monosacáridos

14 Monosacáridos Son las unidades monoméricas de los carbohidratos.
Son polialcoholes y se les puede clasificar de acuerdo al número de átomos de carbono presentes en ellos: tres-triosa, cuatro-tetrosa, etc. Los más importantes para los organismos vivos son pentosas y hexosas. En forma sólida son de color blanco, cristalinos, muy solubles en agua e insolubles en disolventes no polares. La mayoría tienen sabor dulce. Como hemos visto, no pueden ser hidrolizados en moléculas más sencillas. Son los azúcares más sencillos, son aldehídos (aldosas) o cetonas (cetosas) con dos o más grupos hidroxilo. Los monosacáridos pueden subdividirse en grupos según el número de átomos de carbono que poseen: Triosas (CH2O)3 Tetrosas (CH2O)4 Pentosas (CH2O)5 Hexosas (CH2O)6 Heptosas (CH2O)7 Octosas (CH2O)8

15 Disacáridos Son compuestos formados por dos residuos monosacáridos unidos por un enlace covalente llamado enlace glucosídico. Los disacáridos más importantes son tres: maltosa (glucosa-glucosa); lactosa (glucosa-galactosa) y sacarosa (glucosa-fructosa). maltosa lactosa Los disacáridos son azúcares compuestos por dos residuos de monosacáridos unidos por un enlace glucosídico (éter), con pérdida de una molécula de agua al realizarse dicha unión. El enlace glucosídico es la formación de un acetal entre el -OH anomérico de un monosacárido y un -OH de otro monosacárido; es estable frente a la acción de las bases, sin embargo se hidroliza frente a los ácidos. Los disacáridos más importantes son tres: maltosa (glucosa-glucosa); lactosa (glucosa-galactosa) y sacarosa (glucosa-fructosa). En la diapositiva podemos observar su estructura.

16 Polisacáridos Son largas cadenas de monosacáridos unidos por enlaces glucosídicos. Entre los polisacáridos biológicamente importante encontramos el almidón, el glucógeno y la celulosa. Glucógeno Los polisacáridos están formados por la unión de muchos monosacáridos (puede variar entre 11 y varios miles), mediante enlace O-glucosídico,similar al visto en disacáridos, con pérdida de una molécula de agua por cada enlace. Tienen pesos moleculares muy elevados, no poseen poder reductor y pueden desempeñar funciones de reserva energética o función estructural.Entre los polisacáridos biológicamente importante encontramos los siguientes: almidón (polímero de glucosa ); glucógeno (polímero de glucosa, en animales); celulosa (polímero de glucosa en vegetales). Celulosa

17 ROL BIOLÓGICO Rol energético (fuente primaria de obtención de energía a través de la respiración en los seres vivos) Rol estructural (algunos oligosacáridos presentan roles estructurales en la membrana celular) Los Hidratos de Carbono (HC) representan en el organismo el combustible de uso inmediato. La combustión de 1g de HC produce unas 4 Kcal. Los HC son compuestos con un grado de reducción suficiente como para ser buenos combustibles, y además, la presencia de funciones oxigenadas (carbonilos y alcoholes) permiten que interaccionen con el agua más fácilmente que otras moléculas combustible como pueden ser las grasas. Por este motivo se utilizan las grasas como fuente energética de uso diferido y los HC como combustibles de uso inmediato. En el primer esquema se observa la degradación de los hidratos de carbono. Los oligosacáridos son parte integrante de los glicolípidos y glicoproteínas que se encuentran en la superficie externa de la membrana plasmática y por lo tanto tienen una gran importancia en las funciones de reconocimiento en superficie. En la segunda lamina los podemos observar como constituyentes de la membrana celular.

18 Hidratos de Carbono Funciones Clasificación Monosacáridos Disacáridos
Polisacaridos Energética Estructural Unidades monoméricas Se clasifican de acuerdo al nº de carbonos Los más importantes son pentosas y hexosas Dos monosacáridos unidos por enlace glucosídico Los más importantes son maltosa, lactosa y sacarosa Largas cadenas de monosacáridos Los más importantes son almidón, glucógeno y celulosa

19 Lípidos Formados por C, H, O Oxigeno en baja proporción
Insolubles en agua Solubles en solventes apolares                       Lípidos Compuestos formados fundamentalmente por C, H y O, pero en los cuales el oxígeno está en muy baja proporción, de manera que poseen una gran porción hidrocarbonada lo que determina su baja solubilidada en agua. Tienen la propiedad común de ser: 1.- relativamente insolubles en agua, o sea, hidrofóbicos (apolares). 2.- solubles en los solventes apolares como eter, cloroformo, benceno, etc. Tejido adiposo

20 Clasificación de los lípidos
Saponificables (si poseen ácidos grasos) A) Simples: -glicéridos -ceras B) Complejos:-fosfolípidos -glucolípidos Insaponificables (no poseen ácidos grasos) -Terpenos -Esteroides -Prostaglandinas Clasificación de los lípidos Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean ( Lípidos insaponificables ). Lípidos saponificables Simples :Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono, hidrógeno y oxígeno. Dentro de los lípidos saponificables simples encontramos los acilglicéridos(llamados también glicéridos o grasas simples) y los céridos. Complejos: Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono, hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno,fósforo, azufre o un glúcido. Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana, por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son tammbién moléculas anfipáticas. Dentro de los lípidos saponificables complejos tenemos los fosfolípidos y los glucolípidos Lípidos insaponificables Terpenos Esteroides Prostaglandinas

21 Ácidos Grasos Ácidos carboxílicos alifáticos
Cadena de longitud variable La cadena puede ser *saturada *insaturada Ácidos grasos: Son ácidos carboxílicos alifáticos de cadena de longitud variable. La cadena puede ser: -saturada, es decir, sin dobles enlaces. -insaturada, con uno o más dobles enlaces (poliinsaturados).

22 Ácidos grasos saturados
Su fórmula general es: CH3-(CH2)n-COOH Algunos ejemplos importantes son: -ácido ascético         CH3 –COOH -ácido butírico          CH3-(CH2)2-COOH   /n=2 -ácidoláurico            CH3-(CH2)10-COOH    /n=10 -ácido palmítico       CH3-(CH2)14-COOH      /n=14 -ácido esteárico        CH3-(CH2)16-COOH    /n=16

23 Ácidos grasos insaturados
Se clasifican según el número de los dobles enlaces presentes: Grupo del ácido oleico, con un doble enlace:               CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH 2) Grupo del ácido linólico o linoleico, con dos dobles enlaces (poliinsaturado).               CH3-(CH2)4-CH=CH-CH=CH-(CH2)7-COOH 3) Grupo del ácido linolénico, con tres dobles enlaces (poliinsaturado).               CH3-(CH2-CH=CH)3-(CH2)7-COOH

24 Propiedades de los ácidos grasos importantes en fisiología
- Solubilidad - Esterificación - Saponificación Propiedades de los ácidos grasos importantes en fisiología: Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una zona hidrófila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales. Las propiedades físicas de los lípidos corporales dependen en gran parte de la longitud de las cadenas de carbono y del grado de insaturación de sus ácidos grasos constituyentes. Por tanto, los puntos de fusión aumentan con la longitud de la cadena y disminuyen de acuerdo con la insaturación Un triacilglicerol (triglicerido) que contiene solo ácidos grasos saturados de 12C o más, es sólido a la temperatura del cuerpo. En cambio, si los tres reciduos de los ácidos grasos son con un doble enlace cada uno, es líquido bajo 0°C. En la práctica los glicéridos naturales contienen una mezcla de los ácidos grasos adaptada a sus papeles funcionales. Los lípidos de las membranas, que deben ser fluidos son más insaturados que los de almacenamiento. A su vez, los lípidos de los tejidos que están sujetos a enfriamiento, por ejemplo, en la hibernación o en las extremidades de los animales, son menos insaturados. Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo). Desde el punto de vista químico -Reacción de esterificación Esterificación. Un ácido graso se une a un alcohol mediante un enlace covalente, formando un éster y liberándose una molécula de agua. -Reacción de saponificación Saponificación: Es una reacción típica de los ácidos grasos, en la cual reaccionan con álcalis y dan lugar a una sal de ácido graso, que se denomina jabón.Las moléculas de jabón presentan simultáneamente una zona lipófila o hifrófoba, que rehuye el contacto con el agua, y una zona hidrófila o polar, que se orienta hacia ella, lo que se denomina comportamiento anfipático.

25 LÍPIDOS SAPONIFICABLES A) LÍPIDOS SIMPLES - Glicéridos
Unión entre un alcohol con 3 grupos OH, llamado glicerol y ácidos grasos, a través de síntesis por deshidratación. Glicéridos: Se forman por la unión entre un alcohol con 3 grupos OH, llamado glicerol y ácidos grasos, a través de síntesis por deshidratación. Según el número de ácidos grasos, se distinguen tres tipos de estos lípidos: los monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso los diglicéridos, con dos moléculas de ácidos grasos los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos grasos. Los glicéridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen moléculas de jabón.

26 Triglicéridos Acumulan una cantidad de energía muy superior a la contenida por carbohidratos y proteínas. De los glicèridos los más importantes son los triglicéridos, que tienen la capacidad de acumular energía en el organismo, ya que la liberan en gran cantidad al ser oxidados a CO2  y H2 O. Estas moléculas producen, por gramo, más de dos veces de la energía que liberan carbohidratos y proteínas. La hidrólisis de las grasas, significa un desdoblamiento en glicerol y los correspondientes ácidos grasos. Al realizar la hidrólisis en un ambiente neutro (mediante enzimas), se obtienen los ácidos grasos, que se utilizan para la obtención de energía.

27 Impermeabilidad al agua Consistencia firme
Ceras Impermeabilidad al agua Consistencia firme Ceras: Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes también de cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. Así las plumas, el pelo , la piel,las hojas, frutos, están cubiertas de una capa cérea protectora. Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal.

28 B) LÍPIDOS COMPLEJOS -Fosfolípidos
Lípidos anfipáticos *porción hidrofílica (glicerol) *porción hidrofóbica (ácido graso) Fosfolípidos: Representan una importante clase de lípidos llamados lípidos anfipáticos, los cuales forman las membranas celulares. Una molécula anfipática tiene la característica de presentar una parte polar (hidrofílica) y otra parte apolar (hidrofóbica). Un fosfolípido consata de una molécula de glicerol unida a dos ácidos grasos y a un grupo fosfato, y este último enlazado a una base orgánica tal como la colina. Los fosfolípidos normalmente contienen nitrógeno en la base orgánica. Los dos extremos de la molécula fosfolípido difieren tanto física como químicamente. La porción del ácido graso de la molécula, es hidrofóbica y no es soluble en agua. Sin embargo, la porción compuesta del glicerol y la base orgánica es iónica y altamente soluble en agua. Esta parte de la molécula es hidrofílica.

29 Las propiedades anfipáticas de estas moléculas de lípidos, causan que éstas asuman una cierta configuración en presencia de agua. En las interfases aceite-agua se orientan con el grupo polar en la fase acuosa y el no polar en la fase oleosa, como ocurre en una lipoproteína plasmática típica. Una capa doble de tales lípidos ha sido considerada como una estructura básica en las membranas biológicas.

30 Micelas Emulsiones Cuando se halla una concentración crítica de lípidos polares en un medio acuoso, éstos forman MICELAS . Los agregados de sales biliares en micelas y la formación de micelas mixtas son los productos de la digestión de las grasas (ácidos grasos libres) pueden ser importantes para facilitar la absorción de los lípidos en el intestino. En las EMULCIONES las partículas son mucho más grandes, usualmente formada por lípidos no polares en medio acuoso. Son estabilizadas por agentes emulcionantes como los lípidos polares (por ejemplo, la lecitina) que forma una capa superficial que separa la masa principal del material no polar de la fase acuosa.

31 -Glucolípidos Receptores en neuronas Glucolípidos
Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células, especialmente de las neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular, en donde realizan una función de relación celular, siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.

32 LÍPIDOS INSAPONIFICABLES -Terpenos
Esencias vegetales Vitaminas Pigmentos vegetales Terpenos Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los que se pueden citar: Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol,vainillina. Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K. Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.

33 -Esteroides Esteroides de importancia biológica
Colesterol Ergosterol Esteroides: Son lípidos que derivan del esterano. Aunque los esteroides son clasificados como lípidos su estructura difiere de los ya vistos . Una molécula de esteroides contiene sus átomos de carbono dispuestos en cuatro anillos, tres de estos con seis átomos de carbono y el cuarto contiene cinco. La longitud y estructura de las cadenas laterales que se extienden de estos anillos distinguen a un esteroide de otro, otorgándole distintas funciones en el organismo. Comprenden dos grandes grupos de sustancias: Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales. Algunos esteroides de importancia biológica son: -colesterol: se encuentra ampliamente distribuido en todas las células del organismo pero especialmente en el tejido nervioso. Es un constituyente importante de la membrana celular y de las lipoproteínas plasmáticas. Existe en todas las grasas animales pero no en las vegetales. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides. -ergosterol: existe en vegetales y levaduras es importante por ser precursor de la vitamina  D (vitamina esencuial para absorber el Ca de los alimentos). Cuando es irradiado con luz U.V adquiere características antirraquíticas.

34 Hormonas esteroidales *Hormonas sexuales
-hormonas esteroidales: las hormonas sexuales femeninas y masculinas, las corticosuprarrenales, son también esteroides. Estas hormonas regulan ciertos aspectos del metabolismo en una variedad de animales. Además su liposolubilidad explica el mecanismo de acción. Entre las hormonas sexuales se encuentran la progesterona que prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación y la testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos.

35 Hormonas suprarrenales
Prostaglandinas Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la cortisona, que actúa en el metabolismo de los glúcidos, regulando la síntesis de glucógeno.

36 Rol biológico de los lípidos
Membranas biológicas (bicapas lipídicas) Reserva de energía Aislante térmico Hormonas Vitaminas Mielina (en tejido nervioso) Formación de sales biliares ROL BIOLÓGICO DE LOS LÍPIDOS: Constituyen las unidades básicas de las membranas biológicas (bicapas lipídicas). Los representantes más importantes de esta función son los fosfolípidos. b) Los triglicéridos constituyen un reservorio energético acumulado en el tejido adiposo de los animales (grasas) y rn tejidos vegetales especialmente en semillas (aceites). c) El tejido adiposo subcutáneo constituye un exelente aislante térmico. d) Existen hormonas esteroidales, los corticoides y las hormonas sexuales. e) Las vitaminas A, D, E, K son de naturaleza lipídica. f) La mielina es un lípido que se encuentra asociado al tejido nervioso y provee aislamiento. g) Participan en la formación de las sales biliares.

37 Proteínas Son moléculas constituidas por C, H, O,
N, y en algunos casos poseen átomos de azufre. Constituyentes de tejidos y líquidos orgánicos se desnaturalizan por la acción del calor y ácidos minerales. Son la base de todos los procesos fisiológicos celulares ya que a partir de ellas se regulan la mayoría de los procesos metabólicos. Las proteínas son las moléculas más abundantes y funcionalmente diversas de los sistemas vivientes. Prácticamente cada proceso viviente depende de esta clase de moléculas. Por ejemplo, las enzimas y las hormonas polipeptídicas dirigen y regulan el metabolismo del cuerpo, mientras que las proteínas contráctiles del músculo permiten el movimiento. En el hueso, la proteína colágeno forma un entramado para la deposición de cristales de fosfato de calcio, actuando como los cables de acero en el concreto reforzado. En la sangre, proteínas tales como hemoglobina y albúmina sérica transportan moléculas esenciales para la vida, mientras que las inmunoglobulinas destruyen bacterias infecciosas y virus. En síntesis, las proteínas muestran una variedad increíble de funciones y, sin embargo, todas comparten la característica estructural común de ser polímeros lineales de aminoácidos. Las proteínas constituyen la mitad del peso seco de una célula.

38 Aminoácidos Son las unidades monoméricas de las proteínas.
Formados por un grupo amino de características básicas y un grupo carboxilo con propiedades ácidas. Existen 20 aminoácidos comunes a los seres vivos. Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo. Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos. Si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante. Los 20 Aac.son: Alalina, valina , leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalalina, triptófano, glicina, serina, treonina, cisteína, asparragina, glutamina, tirosina, ác. Aspártico, ác. Glutámico, lisina, arginina, histidina. Aminoácido

39 Los aminoácidos se unen entre si a través de un enlace
covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro, con pérdida de una molécula de agua, a esta unión se le llama enlace peptídico. Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:  Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10. Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. Enlace Peptídico

40 Estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

41 La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína.
Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.

42 Estructura Secundaria
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

43 2.la conformación beta Existen 2 tipos de estructura secundaria
1. la a(alfa)-hélice 2.la conformación beta Existen 2 tipos de estructura secundaria Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente hidrógeno. Las hélices generalmente están formadas por aminoácidos hidrófobos , en razón que son, generalmente, la máxima atracción posible entre dichos aminoácidos y se observan, en variada extensión, prácticamente en todas las proteínas Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las anti-paralelas g En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

44 Informa sobre la disposición de la
Estructura Terciaria Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Lo anterior facilita la solubilidad agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. La conformación globular de las proteínas facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, funcionales, hormonales, etc. La estructura terciaria es la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. La Figura de la derecha corresponde a la proteína triosafosfato isomerasa. La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En otras palabras, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria). Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno ,la queratina del cabello o la fibroína de la seda. En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. La figura inferior de la derecha corresponde a la mioglobina Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes. Los enlaces covalentes pueden deberse a la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp). Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA. Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.

45 Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.  En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela. Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser: Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa. Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora. La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

46 Propiedades de las Proteínas
Especificidad Cada una realiza una determinada función (por una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia) Poseen una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia,por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos“.

47 - Pérdida de la estructura terciaria ( por ruptura de puentes que
Desnaturalización - Pérdida de la estructura terciaria ( por ruptura de puentes que forman la estructura). - Se puede producir por cambios de temperatura,variaciones del pH. - En algunos casos este proceso se puede revertir a través del mecanismo de renaturalización, de esta forma las proteínas pueden recuperar su funcionalidad. La Desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

48 Clasificación de las Proteínas
Se clasifican en : Holoproteínas o proteínas simples Son aquellas compuestas solo por aminoácidos. Holoproteínas o proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 Aa. Dentro de las holoproteínas tenemos: Globulares Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

49 Heteroproteínas o Proteínas conjugadas
Formado por aminoácidos y por un grupo no proteico, llamado grupo prostético y que puede ser otra biomolécula o un metal (glicoproteína, glucoprotrína, etc.) Heteroproteínas o proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína. La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc. Dentro de las heteroproteínas encontramos: Glucoproteínas Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoproteínas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones Hemoglobina, que posee un átomo de Fe en su estructura

50 Funciones y ejemplos de proteínas
Estructural Glucoproteínas que forman parte de las membranas. Histonas que forman parte de los cromosomas Colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. Elastina, del tejido conjuntivo elástico. Queratina de la epidermis.                   

51 Enzimática Hormonal Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. Hormonal - Insulina y glucagón - Hormona del crecimiento - Calcitonina - Hormonas tropas Función Enzimática Regulan todos los procesos metabólicos actuando como catalizadores de reacción, mediante la presencia de centros activos que permiten regular la mayoría de las reacciones bioquímicas. Ello, hace que sean esenciales para los procesos de metabolización de hidratos de carbono, ácidos grasos y proteínas, las cuales se hidrolizan gracias a la producción de enzimas proteolíticas producidas por el hígado, que permiten que estas liberen los aminoácidos que las forman. Función Hormonal Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Acción hormonal en céls. lejanas.

52 Transporte de protones a través de mbs.
Defensiva - Inmunoglobulina - Trombina - Fibrinógeno Transporte - Hemoglobina - Hemocianina - Citocromos Inmunoglobulina G Función Defensiva La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura de la derecha). En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas sse encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario (Figuras inferiores). Función De Transporte Su actividad esencial es facilitar la distribución en el organismo de elementos orgánicos. Son esenciales para el transporte de ácidos grasos en forma de lipoproteinas y de elementos minerales esenciales, para la función del organismo. Proteínas que permiten el transporte de oxigeno a través del sistema circulatorio, conjugadas con un grupo hemo esencial para la actividad de la hemoglobina y mioglobina. Transporte de protones a través de mbs.

53 De Reserva - Ovoalbúmina, de la clara de huevo
- Gliadina, del grano de trigo - Lactoalbúmina, de la leche La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión. Estas, son proteínas de reserva que cuando son necesarias en el organismo, a partir de ellas se produce energía (1 gr. de proteínas aporta 4 Kcal). Además, cuando dichas proteínas son hidrolizadas, especialmente en los procesos de digestión. Liberan aminoácidos que se integran directamente en los procesos de metabolización de hidratos de carbono, contribuyendo por un lado a la biosíntesis fisio1ógica de ácidos grasos y por otro, a la síntesis de compuestos intermedios que actúan como precursores de reacciones. 


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