BIOLOMOLÉCULAS 2ª PARTE

Presentación del tema: "BIOLOMOLÉCULAS 2ª PARTE"— Transcripción de la presentación:

1 BIOLOMOLÉCULAS 2ª PARTE
Unidad 2 BIOLOMOLÉCULAS 2ª PARTE EL PRESENTE MATERIAL ES UNA SÍNTESIS QUE NO REEMPLAZA, SINO QUE COMPLEMENTA, AL RESTO DE LOS MATERIALES

2 PROTEÍNAS Tienen muy diversas funciones en los seres vivos, desde transporte de moléculas o iones, estructurales o contráctiles, hasta funciones de receptores o reguladores de la fluidez del citoplasma. Constituyen el 50% del peso seco de la materia viva Son polímeros de aminoácidos. El “plan” para la síntesis de las proteínas se encuentra en la información genética (ADN). Esta información indica el tipo y ubicación de cada aminoácido en las distintas proteínas. AMINOÁCIDOS Grupo carboxilo Grupo amino Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas

3 El enlace peptídico Se une el grupo carboxilo de un aa
La unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos permite formar cadenas peptídicas o péptidos de longitud variable Cada proteína es una macromolécula formada por una o varias cadenas peptídicas En cada célula existen miles de proteínas distintas con funciones específicas Cualquier alteración en la secuencia de aminoácidos (aa), incluso la sustitución de un solo aa por otro, produce alteraciones de diferente importancia en las proteínas Se une el grupo carboxilo de un aa con el grupo amino del siguiente

4 Especificidad de las Proteínas
Las proteínas son específicas Dentro de una misma especie, los individuos pueden tener proteínas diferentes. Por ej. En los glóbulos rojos humanos puede haber proteína A, o proteína B, pueden coexistir ambas (AB) o no estar ninguna (0) Cada especie posee sus propias proteínas, definidas en su información genética

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6 Estructura primaria La estructura primaria de una proteína es una cadena lineal de aminoácidos (aa). Esta secuencia está determinada en el ADN. Todas las proteínas poseen estructura primaria. Luego, de acuerdo a la composición de aa que posean pueden adquirir una estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. La función de las proteínas está asociada a su estructura. Si pierde por alguna razón alguno de sus niveles estructurales, deja de funcionar, es decir, pierde su actividad biológica.

7 Estructura secundaria
La cadena de aa adopta una en forma en espiral o en hoja plegada Se produce por la formación de puentes de hidrógeno y otras fuerzas entre varios aa. Los pliegues en espiral determinan la formación de una “alfa hélice” La otra forma posible es la “hoja plegada” llamada también “beta conformación” Alfa hélice Hoja plegada o Beta conformación

8 Estructura terciaria Es la conformación espacial que forma glóbulos.
Se produce cuando entre los aminoácidos que contienen S (azufre) se forman enlaces disulfuro. Existen sectores (dominios) hidrofóbicos e hidrofílicos. Muchas proteínas con función enzimática forman glóbulos, así como también proteínas con función de transporte en membranas biológicas.

9 Estructura cuaternaria
Es la estructura más compleja, en la cual se unen 2 o más polipéptidos. Ejemplo: hemoglobina, que contiene 4 polipéptidos, y tiene como función el transporte de gases en los glóbulos rojos.

10 Secuencia de estructuras de una proteína

11 Desnaturalización Cuando una proteína se desnaturaliza pierde sus niveles estructurales (secundaria, terciaria o cuaternaria), perdiendo al mismo tiempo su función. La desnaturalización no afecta el enlace peptídico, es decir, la proteína no pierde su estructura primaria. Los factores que las desnaturalizan son: T°, cambios en el pH, radiaciones, agitación o contacto con ciertas sustancias químicas. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible. En la primera la proteína puede recuperar su actividad biológica. En la desnaturalización irreversible se pueden perder grupos funcionales que impiden que la proteína pueda renaturalizarse.

12 Hidrólisis Las uniones entre los monómeros pueden romperse y liberar las moléculas, mediante el mecanismo llamado hidrólisis. Hidrólisis significa “ruptura por el agua”, puesto que en el proceso de separación de monómeros requiere la intervención de una molécula de agua. El producto que se obtiene de la hidrólisis total de una proteína es un conjunto de aminoácidos.

13 En el núcleo celular formando parte de los cromosomas
ÁCIDOS NUCLEICOS En el núcleo celular formando parte de los cromosomas ADN ARN Químicamente son polímeros que resultan de la unión de otros monómeros: los nucleótidos

14 Nucleótidos Los nucleótidos son monómeros formados por:
Una base nitrogenada Uno, dos o tres grupos fosfato. Un azúcar: ribosa (en ARN) o desoxirribosa (en ADN)

15 Funciones de los Nucleótidos
Pueden estar libres en la célula, cumpliendo funciones relacionadas con el transporte de electrones, de protones y de energía. Si el nucleótido libre presenta un fosfato, se llamará mono fosfato. Si presenta dos fosfatos, será un di fosfato y con tres fosfatos, tri fosfato. Un nucleótido libre fundamental para el metabolismo es el ATP (adenosín tri fosfato), que está formado por ribosa, unida a Adenina y a tres fosfatos. Existen nucleótidos de estructura más compleja, como el NAD y el FAD, que intervienen en procesos como la respiración celular y la fotosíntesis.

16 Los polinucleótidos constituyen los Ácidos nucleicos: ARN y ADN.
Los nucleótidos se pueden unir formando largas cadenas o polinucleótidos. El enlace se llama fosfodiéster y se establece entre el oxidrilo del carbono 3´ de un nucleótido, un grupo fosfato y el oxidrilo del carbono 5´ del siguiente. Los polinucleótidos constituyen los Ácidos nucleicos: ARN y ADN.

17 ARN El ARN mensajero es un polinucleótido que tiene como función llevar la información de la estructura primaria de la proteína desde el ADN hasta los ribosomas, que constituyen el sitio donde se sintetizan las proteínas. El ARN ribosomal constituye cadenas que se unen a proteínas para formar las dos subunidades del ribosona (mayor y menor). Ambas subunidades se unen en el citoplasma en el momento de sintetizar una proteína. El ARN de transferencia es una cadena (polinucleótido) plegado que se une de manera específica a los aminoácidos que transporta. Los lleva desde el citoplasma hasta los ribonomas.

18 ADN Está formado por dos cadenas de nucleótidos unidas por las bases.
Las uniones entre las bases nitrogenadas no son al azar: siempre se une una adenina con una timina mediante dos enlaces puente hidrógeno; y una citosina con una guanina mediante tres enlaces. A y T son “complementarias” así como también C y G. 3 enlaces entre G y C

19 El modelo de la Doble Hélice
La molécula de ADN es bicatenaria, complementaria y antiparalela. Las cadenas son antiparalelas porque una va en sentido 5´ 3´y la otra en el sentido contrario, 3´ 5´.

20 Diferencias entre ADN y ARN
Doble cadena helicoidal Un sola cadena, no helicoidal Glúcido de 5 C (pentosa): desoxi-ribosa Glúcido de 5 C (pentosa): ribosa Bases. A, T, G, C Bases. A, U, G, C Se encuentra en el núcleo en eucariontes y en el citoplasma de procariontes Se sintetiza en el núcleo y tiene actividad biológica en el citoplasma de la célula Un solo tipo Hay 3 tipos: ARNm, ARNt, ARNr No abandona el núcleo Participa en la síntesis de proteínas, saliendo del núcleo hacia el citoplasma en células eucariontes En eucariontes está asociado a proteínas llamadas histonas Solo el ARNr está asociado a proteínas 20

21 Complejos Macromoleculares
Las distintas biomoléculas pueden combinarse entre sí y formar moléculas mayores, o complejos macromoleculares. Los ribosomas están constituidos por dos subunidades, una mayor y otra menor. Éstas están formadas varias cadenas polipeptídicas y moléculas de ARN ribosomal ensambladas entre sí. Los complejos formados por la unión covalente de oligosacáridos a una proteína o a un lípido son las glucoproteínas y glucolípidos respectivamente. Se localizan en la membrana celular, con los oligosacáridos hacia al exterior.