BIOQUIMICA I LICENCIATURA: QUÍMICO FARMACOBIOLOGO. Catedrático: Dra. Ana Cañas Urbina Claudia Beatriz Gómez Núñez Yeseli Yanin Morales Díaz Norma Berenice.

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1 BIOQUIMICA I LICENCIATURA: QUÍMICO FARMACOBIOLOGO. Catedrático: Dra. Ana Cañas Urbina Claudia Beatriz Gómez Núñez Yeseli Yanin Morales Díaz Norma Berenice Pérez Sántiz Erika Estrella Pérez Gómez Carlos Roussel Vazquez Chame Yadira Trujillo Cruz Ocozocoautla de Espinosa, Chiapas A 27 de Agosto de 2014

2 (1)En que parte del sistema digestivo actúa: Figura 1.- Resumen de la digestión de los hidratos de carbono (Faller & Shünke, 2006) La amilasa salival o ptialina inicia la digestión en la boca. (Peña, 2004) El almidón que va a continuar su degradación en el intestino delgado específicamente en el duodeno por la presencia de la amilasa pancreática que degrada el almidón hasta maltosa. (Garrido, 2001) (2) – clase- Amilasa Es una enzima hidrolasas, cataliza la descomposición del almidón y el glucógeno. Ataca los enlaces glucosidicos α 1-4 Enzima 3.2.1.1

3 (3) Tipos y Función y (8) sustrato/producto

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5 (4) Estructura de la amilasa (Nombre alternativos: 1,4-α-D-lucano-glucanohidrolasa; glucogenasa).(Nombres alternativos: 1,4-α-D-lucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica).

6 (5) secuencia proteica y genética Amilasa Salival atgaagctcttttggttgcttttcaccattgggttctgctgggctcagtattcctcaaat acacaacaaggacgaacatctattgttcatctgtttgaatggcgatgggttgatattgct cttgaatgtgagcgatatttagctcccaagggatttggaggggttcaggtctctccacca aatgaaaatgttgccattcacaaccctttcagaccttggtgggaaagataccaaccagtt agctataaattatgcacaagatctggaaatgaagatgaatttagaaacatggtgactaga tgcaacaatgttggggttcgtatttatgtggatgctgtaattaatcatatgtgtggtaat gctgtgagtgcaggaacaagcagtacctgtggaagttacttcaaccctggaagtagggac tttccagcagtcccatattctggatgggattttaatgatggtaaatgtaaaactggaagt ggagatatcgagaactataatgatgctactcaggtcagagattgtcgtctgtctggtctt ctcgatcttgcactggggaaggattatgtgcgttctaagattgccgaatatatgaaccat ctcattgacattggtgttgcagggttcagaattgatgcttccaagcacatgtggcctgga gacataaaggcaattttggacaaactgcataatctaaacagtaactggttcccggaaggt agtaaacctttcatttaccaggaggtaattgatctgggtggtgagccaattaaaagcagt gactactttggtaatggccgggtgacagaattcaagtatggtgcaaaactcggcacagtt attcgcaagtggaatggagagaagatgtcttacttaaagaactggggagaaggttggggt ttcatgccttctgacagagcgcttgtctttgtggataaccatgacaatcaacgaggacat ggcgctggaggagcctctatacttaccttctgggatgctaggctgtacaaaatggcagtt ggatttatgcttgctcatccttatggatttacacgagtaatgtcaagctaccgttggcca agatattttgaaaatggaaaagatgttaatgattgggttgggccaccaaatgataatgga gtaactaaagaagttactattaatccagacactacttgtggcaatgactgggtctgtgaa catcgatggcgccaaataaggaacatggttaatttccgcaatgtagtggatggccagcct tttacaaactggtatgataatgggagcaaccaagtggcttttgggagaggaaacagagga ttcattgttttcaacaatgatgactggacattttctttaactttgcaaactggtcttcct gctggcacatactgtgatgtcatttctggagataaaattaatggcaactgcacaggcatt aaaatctacgtttctgatgatggcaaagctcatttttctattagtaactctgctgaagat ccatttattgcaattcatgctgaatctaaattgtaa 1536 nucleótidos 511 aminoácidos MKLFWLLFTIGFCWAQYSSNTQQGRTSIVHL FEWRWVDIALECERYLAPKGFGGVQVSPP NENVAIHNPFRPWWERYQPVSYKLCTRSGNE DEFRNMVTRCNNVGVRIYVDAVINHMCGN AVSAGTSSTCGSYFNPGSRDFPAVPYSGWDF NDGKCKTGSGDIENYNDATQVRDCRLSGL LDLALGKDYVRSKIAEYMNHLIDIGVAGFRI DASKHMWPGDIKAILDKLHNLNSNWFPEG SKPFIYQEVIDLGGEPIKSSDYFGNGRVTEF KYGAKLGTVIRKWNGEKMSYLKNWGEGWG FMPSDRALVFVDNHDNQRGHGAGGASILTFW DARLYKMAVGFMLAHPYGFTRVMSSYRWP RYFENGKDVNDWVGPPNDNGVTKEVTINPDT TCGNDWVCEHRWRQIRNMVNFRNVVDGQP FTNWYDNGSNQVAFGRGNRGFIVFNNDDWTF SLTLQTGLPAGTYCDVISGDKINGNCTGI KIYVSDDGKAHFSISNSAEDPFIAIHAESKL

7 Amilasa Pancreática 1536 nucleótidos atgaagttctttctgttgcttttcaccattgggttctgctgggctcagtattccccaaat acacaacaaggacggacatctattgttcatctgtttgaatggcgatgggttgatattgct cttgaatgtgagcgatatttagctcccaagggatttggaggggttcaggtctctccacca aatgaaaatgttgcaattcacaaccctttcagaccttggtgggaaagataccaaccagtt agctataaattatgcacaagatctggaaatgaagatgaatttagaaacatggtgactaga tgtaacaatgttggggttcgtatttatgtggatgctgtaattaatcatatgtctggtaat gctgtgagtgcaggaacaagcagtacctgtggaagttacttcaaccctggaagtagggac tttccagcagtcccatattctggatgggattttaatgatggtaaatgtaaaactggaagt ggagatatcgagaactacaatgatgctactcaggtcagagattgtcgtctggttggtctt cttgatcttgcactggagaaagattatgtgcgttccaagattgccgaatatatgaatcat ctcattgacattggtgttgcagggttcagacttgatgcttccaagcacatgtggcctgga gacataaaggcaattttggacaaactgcataatctaaacagtaactggttccctgcagga agtaaacctttcatttaccaggaggtaattgatctgggtggtgagccaattaaaagcagt gactactttggaaatggccgggtgacagaattcaagtatggtgcaaaactcggcacagtt attcgcaagtggaatggagagaagatgtcttacctaaagaactggggagaaggttggggt ttcatgccttctgacagagcacttgtctttgtggataaccatgacaatcaacgaggacat ggggctggaggagcctctattcttaccttctgggatgctaggctgtataaaatggcagtt ggatttatgcttgctcatccttatggttttacacgagtaatgtcaagctaccgttggcca agacagtttcaaaatggaaacgatgttaatgattgggttgggccaccaaataataatgga gtaattaaagaagttactattaatccagacactacttgtggcaatgactgggtctgtgaa catcgatggcgccaaataaggaacatggttaatttccgcaatgtagtggatggccagcct tttacaaactggtatgataatgggagcaaccaagtggcttttgggagaggaaacagagga ttcattgttttcaacaatgatgactggacattttctttaactttgcaaactggtcttcct gctggcacatactgtgatgtcatttctggagataaaattaatggcaattgcacaggcatt aaaatctacgtttctgacgatggcaaagctcatttttctattagtaactctgctgaggat ccatttattgcaattcatgctgaatctaaattataa 511 aminoácidos MKFFLLLFTIGFCWAQYSPNTQQGRTSIVHLFEWRWVDIALECERYLAPKGFGGVQVSPP NENVAIHNPFRPWWERYQPVSYKLCTRSGNEDEFRNMVTRCNNVGVRIYVDAVINHMSGN AVSAGTSSTCGSYFNPGSRDFPAVPYSGWDFNDGKCKTGSGDIENYNDATQVRDCRLVGL LDLALEKDYVRSKIAEYMNHLIDIGVAGFRLDASKHMWPGDIKAILDKLHNLNSNWFPAG SKPFIYQEVIDLGGEPIKSSDYFGNGRVTEFKYGAKLGTVIRKWNGEKMSYLKNWGEGWG FMPSDRALVFVDNHDNQRGHGAGGASILTFWDARLYKMAVGFMLAHPYGFTRVMSSYRWP RQFQNGNDVNDWVGPPNNNGVIKEVTINPDTTCGNDWVCEHRWRQIRNMVNFRNVVDGQP FTNWYDNGSNQVAFGRGNRGFIVFNNDDWTFSLTLQTGLPAGTYCDVISGDKINGNCTGI KIYVSDDGKAHFSISNSAEDPFIAIHAESKL

8 AminoácidoAbreviatura (3 letras)Abreviatura (1letra)Codones Acido Aspártico AspDGAC GAU Acido Glutámico GluEGAA GAG Arginina ArgRCGA CGC CGG CGU AGA AGG Lisina LysKAAA AAG Asparagina AsnNAAC AAU Histidina HisHCAC CAU Glutamina GlnQCAA CAG Serina SerSUCA UCC UCG UCU AGC AGU Treonina ThrTACA ACC ACG ACU Alanina AlaAGCA GCC GCG GCU Glicina GlyGGGA GGC GGG GGU Valina ValVGUA GUC GUG GUU Prolina ProPCCA CCC CCG CCU Leucina LeuLCUA CUC CUG CUU UUA UUG Fenilalanina PheFUUC UUU Tirosina TyrYUAC UAU Isoleucina IleIAua auc auu Metionina MetMAUG Triptofano TrpWUGG Cisteína CysCUGC UGU Terminación UAA UAG UGA

9 Se piensa que la enzima actúa por la acción combinada de los grupos carboxilos e histidina del centro activo. Los residuos de la α-amilasa son: aspártico, celulosa y glutámico. Otros son: glutamina N-terminal, Asp197, Glu233 y Asp300 (6) Sitio activo (residuos catalíticos) (9) inhibidores/activadores- pH y temperatura óptima La AMILASA tiene activadores e inhibidores: Activadores: 1)Cloruro 2)Yoduro 3)Bromuro 4)Nitratos 5)aa (el mejor es la asparagina) 6)Calidad de la dieta (rica en HC la estimulan, pero una rica en lípidos y proteínas, no es buen estimulante). Inhibidores: 1)Sales de Hg y Ag (plata) 2)Proteína que está en el germen del trigo Grupos prostéticos Ca y Cl para su activación. Descompone:  Almidon.  Amilopectina: Polisacarido de (cadena ramificada con enlaces α, 1-6 en las ramificaciones)  Amilosa: Cadenas larga no ramificada de glucosa unidas por enlaces 1-4 glucosidicos  Glucogeno.  Maltosa.  Glucosa  Dextrinas (7) Grupo prostético

10 El pH óptimo para la actividad De la  -amilasa es de 6.9- 7.2, pero varía de 5.5-6-5 con diferentes sustratos y es inestable por debajo del pH 4.5 Temperatura óptima es de 50-50°C pero las reacciones pueden ser satisfactorias a 37°C (MacFaddin, 2003) PH y Temperatura optima (10) Manipulaciones comerciales (ejemplos)-implicaciones Amilasas: aceleran la degradación de los residuos de almidón de alimentos como papa, chocolate, etc. En la fabricación de panes: Es utilizada para romper el almidón presente en la harina. En la fabricación de detergentes: Algunas amilasas bacterianas, por ejemplo la amilasa de Bacillus licheniformis es agregada a los jabones en polvo. Se emplean para disolver almidones en determinados procesos industriales.

11 En la fabricación de textiles: Tradicionalmente, el agente que se utilizaba para los tejidos de algodón era el almidón. Los agentes químicos como álcalis o ácidos han sido utilizados tradicionalmente en el “desizing”, pero ahora están siendo reemplazados por enzimas. Se obtiene un beneficio ambiental de la sustitución de agentes químicos fuertes por enzimas. La mayoría de las preparaciones “desizing” tienen: amilasa, proteasa y celulasas. En la fermentación: El proceso de malteado es una forma cara de manufacturar enzimas y no siempre es fácil su control. Enzimas industriales como amilasas, glucanasas y proteasas pueden ser añadidas a la cebada y los resultados serán los mismos que con el malteado, pero de una forma más controlada. En combustibles de etanol: Enzimas como la amilasa, glucoamilasa, invertasa y lactasa hidrolizan almidón, glucosa y lactosa en azúcares fermentables. Los azúcares son luego fermentados con levaduras produciendo etanol.