PROTEINAS SEMANA Licda : Isabel Fratti de del Cid

Presentación del tema: "PROTEINAS SEMANA Licda : Isabel Fratti de del Cid"— Transcripción de la presentación:

1 PROTEINAS SEMANA 30 -2013 Licda : Isabel Fratti de del Cid
Diapositivas con cuadros, imágenes y estructuras, proporcionadas por la profesora Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar

2 PROTEINAS Formadas por uno o más polímeros lineales de aminoácidos.
Las proteínas son macromoléculas biológicas. Formadas por uno o más polímeros lineales de aminoácidos. Son aproximadamente 20 aminoácidos diferentes los que forman las proteínas.. Además de carbono, hidrogeno y oxigeno todas las proteínas contienen nitrógeno. También pueden contener azufre (S), fósforo ( P ) y trazas de otros elementos.

3 CLASIFICACIÓN POR SU COMPOSICIÓN
SIMPLES PROTEINAS CONJUGADAS

4 PROTEINAS SIMPLES ALBUMINAS GLOBULINAS SIMPLES HISTONAS
Formadas solamente por aminoácidos por eso su hidrólisis solo libera -aminoácidos.   ALBUMINAS GLOBULINAS SIMPLES HISTONAS ESCLEROPROTEINAS

5 Proteinas simples : características
Proteína Caracteristícas generales Ejemplos Aporte al organismo Albúminas Las más abundantes, son globulares Albumina del suero, y de la clara de huevo Ayuda a mantener presión sanguínea y osmótica, transporte metales, ácidos grasos, colesterol, triglicéridos, etc. Globulinas Son globulares Gamma globulinas, ( anticuerpos). Fibrinógeno Defensa contra infecciones, participan en coagulación sanguínea Histonas Proteínas básicas , contienen elevada proporción de aminoácidos básicas lisina, arginina Nucleoproteínas asociadas a ácidos nucleícos. Estabilizan a los ácidos nucleícos, formando complejos. Escleropro teínas Son fibrosas Queratina (pelo, piel, uñas ) Función estructural y de protección

6 SOLUBILIDAD FIBROSAS COLAGENOS
FIBROSAS generalmente poseen función estructural Están formadas por filamentos, largos y finos. INSOLUBLES en agua FIBROSAS COLAGENOS Se encuentran en los huesos, dientes y tendones. Cuando el tejido se hierve con agua, la porción de su colágeno que se disuelve se llama GELATINA. ELASTINAS Se encuentran en ligamentos, paredes de vasos sanguíneos. QUERATINAS Se encuentran en el cabello, lana, uñas. MIOSINA Proteína del musculo contráctil. FIBRINA La proteína de un coagulo de la sangre

7 SOLUBILIDAD Se encuentran en la clara de huevo y sangre ALBUMINAS
GLOBULINAS Son compactas y esféricas. INSOLUBLES en agua pero SOLUBLES en solución salina diluida GLOBULINAS ALBUMINAS Se encuentran en la clara de huevo y sangre Incluyen a la serie de globulinas que forman parte del mecanismo de defensa del cuerpo

8 CONJUGADAS Formadas por aminoácidos y por un compuesto no péptico
CONJUGADAS Formadas por aminoácidos y por un compuesto no péptico La porción polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético. COMPUESTAS GLUCOPROTEINAS Proteínas con unidades de azúcar, ( ejemplo la mucina de la saliva. CROMOPROTEINAS Con una unidad hemo como la hemoglobina y la mioglobina, citocromos de la cadena respiratoria. LIPOPROTEINAS Proteínas que llevan moléculas de lípidos, incluyendo el colesterol. METALOPROTEINAS Proteínas que incorporan un ion metalico, como el caso de muchas enzimas. NUCLEOPROTEINAS Proteínas unidas a acidos nucleicos como los ribosomas FOSFOPROTEINAS : Proteínas con une esterfosfato , la caseína es un ejemplo

9 Contracción muscular como la miosina y la actina.
FUNCION BIOLOGICA ENZIMAS Catalizan las reacciones bioquímicas en las células. Tripsina cataliza hidrolisis de proteínas, y sacarasa la hidrolisis de la sacarosa. CONTRACTILES Contracción muscular como la miosina y la actina. HORMONAS Regulan el metabolismo corporal. Hormona del crecimiento, regula el crecimiento, insulina ; regula nivel de glucosa en sangre., PROTECTORAS Inmunoglobulinas, estimulan respuestas defensivas, anticuerpos ALMACENAMIENTO Ferritina almacena hierro en bazo é hígado ; caseina almacena proteínas de la leche. TRANSPORTE Transportan sustancias hemoglobina transporta Oxígeno, Lipoproteinas: transporte de lipidos. ESTRUCTURALES Mantienen unida una estructura del cuerpo, como el colágeno. Queratinas presentes en cabello, piel, lana y uñas.

10 Clasificación de algunas proteínas y sus funciones
Clase de Proteína Función en el cuerpo Ejemplos ESTRUCTURAL Proporciona componentes estructurales Colágeno en tendones y cartílago Queratina en pelo, piel, lana y uñas CONTRACTIL Movimiento de músculos Miosina y actina contraen fibras musculares TRANSPORTE Transporta sustancias esenciales a través del cuerpo Hemoglobina transporta oxigeno, lipoproteínas transporta lípidos ALMACENAMIENTO Almacena nutrientes Caseína almacena proteína en leche. Ferritina almacena hierro en el bazo e hígado HORMONA Regula el metabolismo corporal y el sistema nervioso Insulina regula el nivel de glucosa en la sangre Hormona del crecimiento regula el crecimiento corporal ENZIMA Cataliza reacciones bioquímicas en las células Sacarasa cataliza la hidrólisis de sacarosa . Tripsina cataliza la hidrólisis de proteína PROTECCIÓN Reconoce y destruye sustancias extrañas Inmunoglobulinas estimula respuestas inmunológicas.

11 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Las proteínas presentan estructuras: Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

12 ESTRUCTURA PRIMARIA Se refiere al número y secuencia lineal ( orden en que aparecen en la cadena peptídica) de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Esto está codificado en el ADN.

13 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura que resulta cuando los aminoácidos del polipéptido se unen entre si mediante enlaces de hidrógeno, ya sea dentro de la misma cadena ó con otras cadenas polipeptídicas. Los 3 tipos más comunes son: 1 )Hélice α 2) Hoja plegado β. 3)La triple hélice. Estas se estabilizan por puentes de hidrógeno , dentro de la misma cadena ó con otras cadenas diferentes.

14 Hélice  :La espiral se estabiliza por enlaces de hidrogeno entre el hidrogeno amidico de un enlace peptidico y el oxigeno carboxilico que se halla en la siguiente vuelta de la hélice Cada vuelta de la espiral se compone de aproximadamente de 4 unidades de aminoácidos y las cadenas laterales de estas unidades se proyectan hacia el exterior del esqueleto. La cadena se enrolla hacia la derecha.

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16 Estructura Laminar Hoja plegada β Se forman enlaces peptídicos entre varias cadenas de polipéptidos y esto hace que se mantengan unas al lado de otras, como en una hoja doblada ó plegada: ejs. Fibroína de la seda .

17 Triple Hélice:Ej: Colágeno
es el resultado del entrelazamiento de tres cadenas polipeptidicas, similar a una trenza, un ejemplo es el colágeno.

18 Colágeno Proteína más abundante en el cuerpo humano . Formado por 3 polipéptidos y c/u contiene los siguien tes aminoacidos: glicina ( 33 %), alanina (12%), prolina (22 %) y cantidades menores de hidroxiprolina e hidroxilisina, éstos últimos dos contienen grupos –OH, que forman puentes de Hidrogeno entre las cadenas laterales y fortalecen la estructura de triple hélice del colágeno. El colágeno se encuentra en el tejido conectivo, vasos sanguíneos, córnea de los ojos , piel, huesos, dientes, ligamentos, cartílago y tendones .

19 Colágeno Los 3 polipeptídos se entretejen como una trenza, cuando muchas hélices triples se enredan, forman las fibrillas que constituyen los tejidos conectivos y tendones.

20 En una persona joven el colágeno es elástico.
Conforme la persona envejece, entre las fibrillas se forman entrecruzamientos adicionales, lo que hace al colágeno menos elástico . Los tendones se hacen quebradizos y en la piel se ven arrugas.

21 ESTRUCTURA TERCIARIA Estructura tridimensional que resulta de las atracciones, repulsiones y enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos de la cadena peptídica. Esto ocasiona que algunos segmentos de la cadena peptídica, se plieguen, originando una forma tridimensional característica, de la que depende la actividad biológica de la proteína. Participan interacciones y atracciones no covalentes como: interacciones hidrofílicas, Interacciones hidrofóbicas, puentes salinos, Puentes de Hidrógeno, pero también hay un enlace covalente: enlace disulfuro, formado entre 2 residuos de cisteína. También conocido como : puente de disulfuro.

22 INTERACCIONES HIDROFOBICAS
PUENTE DE HIDROGENO PUENTE DE HIDROGENO PUENTE DE HIDROGENO INTERACCIONES HIDROFOBICAS PUENTES DE DISULFURO INTERACIONES POLARES

23 INTERACCIÓN HIDROFILICA INTERACCIÓN HIDROFOBICA
AL AGUA HELICE a PUENTE DE HIDROGENO INTERACCIÓN HIDROFOBICA PUENTE SALINO ENLACES DISULFURO PUENTE DE HIDROGENO HOJA PLEGADA b PUENTE DE HIDROGENO

24 Estructura Terciaria

25 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura se observa, únicamente en proteínas que poseen más de una cadena peptídica. Constituye la forma como se adaptan entre sí estas cadenas.

26 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA GRUPO HEMO ESTRUCTURA TERCIARIA HEMO ESTRUCTURA CUATERNARIA

27 PROTEINA DESNATURALIZADA
DESNATURALIZACION Es todo cambio que altere la configuración de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteínas, sin causar una ruptura de los enlaces peptidicos( se mantiene la estructura primaria). Esto provoca cambios drásticos en la naturaleza física y bioquímica de las proteínas incluso generalmente se pierde su actividad biológica. DESNATURALIZACION PROTEINA DESNATURALIZADA PROTEINA NORMAL RENATURALIZACION

28 LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE SER CAUSADA POR:
CALOR: Provoca la coagulación de la proteína. Ej: Cocinar o freír un huevo. La esterilización de material quirúrgico en una autoclave.

29 SOLVENTES : (Alcohol etílico e isopropílico)
Estos solventes pueden destruir los enlaces de hidrogeno intermoleculares de la molécula. Ejemplo : una solución de alcohol al 70% para limpiar la superficie de la piel antes de una inyección. El alcohol desnaturaliza las proteínas de las bacteria presente en la piel del área de la inyección.

30 CAMBIOS DE pH Los reactivos ácidos y básicos alteran el estado de ionización de los grupos carboxílicos y amino provocando la coagulación de la proteína Ej: preparación de queso. METALES PESADOS (Hg+2, Ag+ ,Pb+2) Los cationes de estos metales pesados forman enlaces muy fuertes con los aniones carboxilato de los aminoácidos ácidos y con los grupos sulfhidrilo de los aminoácidos que contienen azufre . La proteína precipita como sal insoluble metal-proteína Ej: envenenamiento con plomo o mercurio.

31 DESNATURALIZACION DE CABELLO
La queratina es la proteína del cabello y esta posee una gran propo- ción de aminoácidos que contienen azufre y la forma del cabello se debe en gran parte a los enlaces disulfuro. LISO RISO NATURAL PERMANENTE

32 INSULINA Hormona producida por el páncreas, se libera en respuesta al incremento del nivel de azúcar en la sangre. Proteina compuesta por 51 aminoácidos, divididos en dos cadenas. La cadena "A" tiene 21 aminoácidos, y la cadena "B" tiene 30. CADENA SECUENCIA A Gli-Ile-Val-Gln-Gli-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gli-Leu-Gln-Asn-Tir-Cis-Asn B Fen-Val-Asn-Gli-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Gln-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Gln-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Tre-Pro-Lis-Ala

33 Cavidad para el oxigeno
La Mioglobina, proteina globular que almacena Oxígeno en los músculos esqueléticos, posee una sola cadena. Cavidad para el oxigeno

34 HEMOGLOBINA La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre ( eritrocitos, glóbulos rojos, hematíes ) su función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. La hemoglobina A, la principal en los adultos, está compuesta de cuatro cadenas polipeptidica (dos cadenas alfa y dos beta) que se mantienen unidas por medio de interacciones no covalentes

35 La hemoglobina puede transportar CO desde los tejidos hasta los pulmones y de manera inversa llevar Oxígeno a los tejidos desde los pulmones.

36 Características comparativas de Mioglobina y Hemoglobina
Proteina Fibrosa/ globular # de cadenas # de grupos Hemo # de moles de O2 unidos a la proteína Niveles estructurales que posee : 1a, 2ª, 3ª, 4ª, Transporta/ almacena Oxígeno Mioglobina globular 1 1ª, 2ª, 3a Almacena Hemoglobina 4 1ª, 2ª, 3ª, 4ª, Transporta

37 ENZIMAS Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones biológicas. El nombre de una enzima generalmente termina con el sufijo –asa. Pero muchas enzimas conservaron sus nombres comunes , como la enzima estomacal pepsina, y las enzimas intestinales tripsina y quimotripsina, bién la papaina de la papaya o la bromelina de la piña, éstas dos últimas son proteasas, hidrolizan proteinas, por eso suavizan la carne, al estar en contacto con ellas.

38 ENZIMAS SITIO ACTIVO: Porción funcional de una enzima. SUSTRATO O REACTIVO: Moléculas o iones sobre los que trabaja una enzima.

39 Enzimas empleadas en el Dx clínico
ELEVADAS EN Transaminasas Hepatitis CK-mb (Creatin-fosfoquinasa) Infarto al corazón Lipasa y amilasa Pancreatitis Alanina transaminasa Fosfatasa acida Antígeno prostático especifico Cáncer de próstata Amilasa, lipasa, colinesterasa Enfermedad pancreática

40 CLASIFICACION Comisión Internacional de Bioquímica CLASE
REACCION CATALIZADA EJEMPLOS OXIDO-REDUCTASAS Reacciones de oxidación-reducción Las oxidasas oxida, las reductasas reducen, las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble enlace TRANSFERASAS Transferencia de un grupo entre 2 compuestos Las transaminasas transfiere grupos amino, las quinasas transfieren grupos fosfato HIDROLASAS Reacciones de hidrólisis Las proteasas hidrolizan enlaces peptidicos Las lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los lípidos Las carbohidrasas enlaces glucosídico de los carbohidratos. Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester fofórico Las nucleasas hidroliza ácidos nucléicos

41 CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS LIASAS ISOMERASAS LIGASAS
Adición o eliminación de grupos a un doble enlace sin hidrolisis Las carboxilasas añaden CO2 Las desaminasas eliminan NH3 ISOMERASAS Reorganización de los átomos de una molécula formar un isomero Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a la inversa, Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa LIGASAS Forman enlaces entre las moléculas empleando la energia del ATP Las sintetasas enlazan 2 moléculas

42 Algunas enzimas comunes:
USO TIPICO RENINA (del cuajo) Coagulación de la leche para hacer queso BROMELINA ( piña) Ablandamiento de carnes PEPSINA Inicia la digestión de proteínas en el estomago ESTREPTOCINASA Disuelve coágulos sanguíneos PAPAINA Ablandamiento de carnes y evita la sedimentación en las cervezas

43 ANEMIA FALCIFORME o Drepanocitica
Es una enfermedad genética en donde en lugar de un acido glutámico de la subunidad β-hemoglobina aparece una valina. Los glóbulos rojos cambian su forma normal por una forma aplastada como de una hoz . Cadena b normal Val-His-Leu-Thr-Pro- Glu-Glu-Lys Cadena b drenpanocitica Val- His-Leu-Thr-Pro -Val-Glu-Lys

44 Fin