**PROTEINAS ** SEMANA Licda : Isabel Fratti de del Cid

Presentación del tema: "**PROTEINAS ** SEMANA Licda : Isabel Fratti de del Cid"— Transcripción de la presentación:

1 **PROTEINAS ** SEMANA 30 -2019- Licda : Isabel Fratti de del Cid
Diapositivas con cuadros, imágenes y estructuras, proporcionadas por la profesora Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar

2 PROTEINAS Las proteínas son macromoléculas biológicas, formadas por uno o más polímeros lineales de aminoácidos. Son aproximadamente 20 aminoácidos ( -aminoácidos) diferentes los que forman las proteínas Además de carbono, hidrogeno y oxigeno todas las proteínas contienen nitrógeno.( C,H,O,N ) También pueden contener azufre (S), fósforo ( P ) y trazas de otros elementos, pues a veces se hallan asociadas a metales como ( Fe, Mg, Cu, Zn).

3 CLASIFICACIÓN POR SU COMPOSICIÓN
SIMPLES PROTEINAS CONJUGADAS

4 PROTEINAS SIMPLES ALBUMINAS GLOBULINAS SIMPLES HISTONAS
Formadas solamente por aminoácidos por eso su hidrólisis solo libera -aminoácidos.   ALBUMINAS GLOBULINAS SIMPLES HISTONAS ESCLEROPROTEINAS

5 Resumen de Proteínas simples
Características generales y solubilidad. Aporte al organismo Ejemplos Albúminas Las más abundantes, son globulares. Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ayuda a mantener presión sanguínea y osmótica, Transporte de metales, ácidos grasos, colesterol, triglicéridos, etc. Albumina del suero humano- Albumina clara de huevo(función nutritiva) Globulinas Son globulares Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas. Defensa contra infecciones, participan en coagulación sanguínea Gamma globulinas, ( anticuerpos). Fibrinógeno Histonas Proteínas básicas posee alta proporción de aminoácidos básicos lisina, arginina, histidina. Solubles en agua y en soluciones diluidas de Hidróxido de amonio Estabilizan a los ácidos nucleicos, formando Complejos: Ac. Nucleico-proteias Histonas H1, H2A, H2B, H3, H4 asociadas a ácidos nucleicos. Esclero pro teínas Son fibrosas Función estructural y de protección. Queratina de pelo, piel, uñas, garras, pico

6 Proteínas fibrosas ( escleroproteínas)
FIBROSAS generalmente poseen función estructural Están formadas por filamentos, largos y finos. INSOLUBLES en agua FIBROSAS COLAGENOS Se encuentran en los huesos, dientes y tendones. Cuando el tejido se hierve con agua, la porción del colágeno que se disuelve se llama GELATINA. ELASTINAS Se encuentran en ligamentos, paredes de vasos sanguíneos. QUERATINAS Se encuentran en el cabello, lana, uñas, garras, pico, cachos. MIOSINA Proteína del musculo contráctil. FIBRINA La proteína de mayor proporción en coágulos sanguíneos y trombos.

7 Proteinas globulares ( globulinas)
ALBUMINAS Ejemplo, se hallan presentes en: La clara de huevo ( ovoalbúmina) y sangre( seroalbúmina) Solubles en agua y en soluciones salinas diluidas. Incluyen a la serie de globulinas que forman parte del mecanismo de defensa del cuerpo: Anticuerpos, fibrinógeno sanguíneo. Insolubles en agua, pero solubles en soluciones salinas diluidas.

8 CONJUGADAS, Compuestas ó proteínas «plus» Formadas por aminoácidos y por un compuesto no péptico La porción polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético. COMPUESTAS GLUCOPROTEINAS Proteínas con unidades de azúcar, ( ejemplo la mucina de la saliva. CROMOPROTEINAS Con una unidad hem como la hemoglobina y la mioglobina, citocromos de la cadena respiratoria. LIPOPROTEINAS Proteínas que llevan moléculas de lípidos, incluyendo el colesterol. METALOPROTEINAS Proteínas que incorporan un ion metálico, como el caso de muchas enzimas. NUCLEOPROTEINAS Proteínas unidas a ácidos nucleicos como las histonas y las de los ribosomas FOSFOPROTEINAS Proteínas con un grupo fosfato , la caseína es un ejemplo

9 Clasificación de algunas proteínas y sus funciones
Clase de Proteína Función en el cuerpo Ejemplos ESTRUCTURAL Proporciona componentes estructurales Colágeno en tendones y cartílago Queratina en pelo, piel, lana y uñas CONTRACTIL Movimiento de músculos, cilios, flagelos Miosina y actina contraen fibras musculares TRANSPORTE Transporta sustancias esenciales a través del cuerpo Hemoglobina transporta oxigeno, lipoproteínas transporta lípidos ALMACENAMIENTO Almacena nutrientes Caseína almacena proteína en leche. Ferritina almacena hierro en el bazo e hígado HORMONA Regula el metabolismo corporal y el sistema nervioso Insulina regula el nivel de glucosa en la sangre Hormona del crecimiento regula el crecimiento corporal ENZIMA Cataliza reacciones bioquímicas en las células Sacarasa cataliza la hidrólisis de sacarosa . Tripsina cataliza la hidrólisis de proteína PROTECCIÓN Reconoce y destruye sustancias extrañas Inmunoglobulinas participan en respuestas inmunológicas.

10 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Las proteínas presentan las siguientes estructuras ( niveles de organización ) : Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria : está presente solo si la proteína se compone de dos ó mas cadenas peptídicas.

11 ESTRUCTURA PRIMARIA Se refiere al número y secuencia ( orden lineal en que aparecen los aminoácidos en la cadena peptídica) . Este orden está codificado en el ADN y esta información es transferida al ARN (proceso conocido como transcripción)

12 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura que resulta cuando los aminoácidos del péptido establecen entre si interacciones mediante enlaces de hidrógeno, dentro de la misma cadena, o cadenas diferentes como es el caso del colágeno o proteínas con estructura de hoja plegada beta. Los 3 tipos más comunes son: 1 )Hélice α 2) Hoja plegado β. 3)La triple hélice. Estas se estabilizan por puentes de hidrógeno , dentro de la misma cadena ó con otras cadenas diferentes.

13 Hélice  :La espiral se estabiliza por enlaces de hidrogeno entre el hidrogeno unido al Nitrógeno de un enlace peptídico y el oxigeno carboxílico del otro enlace peptídico a cuatro aminoácidos de distancia en el siguiente giro de la hélice. Cada vuelta de la espiral se compone de aproximadamente de 4 unidades de aminoácidos. Los grupos R de los diferentes aminoácidos se extienden al exterior de la hélice. La cadena se enrolla hacia la derecha ( dextrógira).

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15 pe la formación de la hélice alfa y forma un pliegue .
Hoja plegada β Puede formarse entre cadenas peptídicas diferente pero adyacentes. Ejemplo: Fibroína de la seda. O bien dentro de un segmento de la misma cadena cuando la estructura rígida de la prolina interrum pe la formación de la hélice alfa y forma un pliegue .

16 Colágeno Proteína más abundante en el cuerpo humano . Formado por 3 polipéptidos y c/u contiene los siguien- tes aminoacidos: glicina ( 33 %), alanina (12%), prolina (22 %) y cantidades menores de hidroxiprolina e hidroxilisina, éstos últimos dos contienen grupos –OH, que forman puentes de Hidrogeno entre las cadenas laterales y fortalecen la estructura de triple hélice del colágeno. El colágeno se encuentra en el tejido conectivo, vasos sanguíneos, córnea de los ojos , piel, huesos, dientes, ligamentos, cartílago y tendones .

17 Triple hélice. Ej :Colágeno
Los 3 polipéptidos se entretejen como una trenza, cuando muchas hélices triples se asocian, forman las fibrillas que constituyen los tejidos conec tivos y tendones.

18 En una persona joven el colágeno es elástico.
Conforme la persona envejece, entre las fibrillas forman entrecruzamientos adicionales, lo que hace al colágeno menos elástico, provocando arrugas y flacidez de tejidos. .

19 ESTRUCTURA TERCIARIA Estructura tridimensional que resulta de atracciones, repulsiones y enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos de la cadena peptídica. Esto ocasiona que algunos segmentos de la cadena peptídica, se plieguen, originando una forma tridimensional característica, de la que depende la actividad biológica de la proteína. Participan interacciones y atracciones no covalentes como: interacciones hidrofílicas, Interacciones hidrofóbicas, puentes salinos, Puentes de Hidrógeno, y un enlace covalente: enlace disulfuro, formado entre 2 residuos de cisteína. También conocido como : Puente disulfuro.

20 INTERACCIÓN HIDROFILICA INTERACCIÓN HIDROFOBICA
AL AGUA HELICE a PUENTE DE HIDROGENO INTERACCIÓN HIDROFOBICA PUENTE SALINO ENLACES DISULFURO PUENTE DE HIDROGENO HOJA PLEGADA b PUENTE DE HIDROGENO

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22 Relación entre los residuos o los tipos de aminoácidos y los enlaces o interacciones que forman en la estructra terciaria en una proteína.. 1- Interacciones hidrofóbicas : Se forman entre aminoácidos no polares, ya que se alejan del agua y forman una región hidrofóbica en el centro de la proteína. Ej: ala, val, ile, fen. 2-Interacciones Hidrofílicas: Son interacciones entre aminoácidos polares entre ellos ó el medio acuoso, orientandose a la superficie exterior de la proteína. Ej : ser, tre, tir 3- Puentes salinos: Son enlaces iónicos entre aminoácidos polares con carga, como los aminoácidos ácidos ( poseen carga negativa) y básicos (poseen carga positiva), forman puentes salinos ( enlaces iónicos). Ej: Glu, Asp, His, Lis, Arg .

23 4- Enlaces por puentes de Hidrogeno: formados entre el H de un aminoácido polar y el O ó N de un segundo aminoácido polar . Ejemplo : ser, tre, tir ,gln, asn 5- Enlaces por puentes disulfuro: ( -S-S-), son de naturaleza covalente, formados entre dos grupos –SH de dos cisteínas. Debido a que son covalentes, no se rompen durante la desnaturalizan de la proteína y pueden colaborar en la renaturalización de la misma.

24 Estructura Terciaria: Ejemplo Mioglobina:
El polipéptido se pliega en forma tridimensional compacta, estabilizada por interacciones de los grupos R de los aminoácidos. Esta conformación tridimensional característica de cada proteína, le confiere su actividad biológica.

25 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura se observa, únicamente en proteínas que poseen más de una cadena peptídica. Constituye la forma como se adaptan entre sí estas cadenas. Participan los mismos enlaces que estabilizan la estructura terciaria (Interacciones hidrofóbicas, hidrofílicas, puentes salinos, de Hidrogeno, disulfuro)

26 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA GRUPO HEMO ESTRUCTURA TERCIARIA HEMO ESTRUCTURA CUATERNARIA

27 PROTEINA DESNATURALIZADA
DESNATURALIZACION Es todo cambio que altere la conformación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína, sin causar una ruptura de los enlaces peptídicos( se mantiene la estructura primaria). Esto provoca cambios drásticos estructurales en las proteínas incluso puede perder su actividad biológica. DESNATURALIZACION PROTEINA DESNATURALIZADA PROTEINA NORMAL RENATURALIZACION

28 LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE SER CAUSADA POR:
CALOR ( generalmente superior a 50 °C ) Provoca la coagulación de la proteínas globulares. Se alteran enlaces de Hidrogeno, interacciones hidrofóbicas. Ej: Cocinar alimentos, o freír un huevo. Esterilización de material quirúrgico en una autoclave. El valor nutricional de la proteína NO cambia, pero se vuelve más digerible.

29 SOLVENTES : ( Ej:Alcohol etílico, Isopropílico)
Estos solventes pueden destruir los enlaces de hidrogeno intermoleculares , y forman ellos enlaces de Hidrogeno con la molécula. Ejemplo : una solución de alcohol al 70% para limpiar la superficie de la piel antes de una inyección. El alcohol desnaturaliza las proteínas de las paredes y membranas celulares de las bacteria presentes en la piel del área de la inyección. Las bacterias pueden ingresar pero ya no se reproducen dentro del tejido, pues van inactivadas.

30 CAMBIOS DE pH ( ácidos y bases)
Lo ácidos y bases alteran los puentes de Hidrogeno entre grupos polares y enlaces salinos entre aminoácidos con cargas. Ejemplo el ácido láctico formado por bacterias, desnaturaliza la proteína de la leche en la preparación de yogour. Las quemaduras de la piel causadas por ácidos y bases. METALES PESADOS (Hg+2, Ag+ ,Pb+2) estos desnaturalizan porque forman enlaces con grupos R iónicos o reaccionan con puentes disulfuro. La proteína precipita como sal insoluble metal-proteína Ej: envenenamiento con plomo o mercurio , acción antibacterial de los compuestos de plata Ej. AgNO3 que se coloca en ojos de recien nacidos, para evitar se indecten de gonorrea al pasar el conducto vaginal.

31 DESNATURALIZACION DE CABELLO
La queratina ,proteína más abundante en el cabello posee una gran proporción de aminoácidos azufrados, los cuales forman puentes disulfuro entre cadenas peptidicas, éstos pueden ser alterados en los procesos de rizado y alisado del cabello. LISO RISO NATURAL PERMANENTE

32 Otro esquema del rizado del Cabello por efecto del calor y una sustancia reductora se rompen los enlaces disul furo, después se aplica una sustancia oxidante, se vuelven a formar los enlaces disulfuro en la forma del «tubo rizador «

33 Ejemplo de proteinas de importancia biológica
INSULINA Hormona producida por el páncreas, se libera en respuesta al incremento del nivel de azúcar en la sangre. Compuesta por 51 aminoácidos, divididos en dos cadenas. La cadena "A" tiene 21 aminoácidos, y la cadena "B" tiene 30. CADENA SECUENCIA A Gli-Ile-Val-Gln-Gli-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gli-Leu-Gln-Asn-Tir-Cis-Asn B Fen-Val-Asn-Gli-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Gln-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Gln-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Tre-Pro-Lis-Ala

34 Cavidad para el oxigeno
La Mioglobina, proteína globular que almacena Oxígeno en los músculos. Posee una sola Cadena y un grupo Hem, almacena solo una molécula de O2. Cavidad para el oxigeno

35 HEMOGLOBINA La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre ( eritrocitos, glóbulos rojos, hematíes ) su función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares para transferirlo a los tejidosen los tejidos. La hemoglobina A, la principal en los adultos, está compuesta de cuatro cadenas polipeptidicas (dos cadenas alfa y dos beta). Puede transportar hasta 4 moléculas de Oxígeno.

36 La hemoglobina tambien puede transportar CO desde los tejidos hasta los pulmo nes y de manera inversa llevar Oxígeno a los tejidos desde los pulmones.

37 Características comparativas de Mioglobina y Hemoglobina
Proteina Fibrosa/ globular # de cadenas # de grupos Hemo # de moles de O2 unidos a la proteína Niveles estructurales que posee : 1a, 2ª, 3ª, 4ª, Transporta/ almacena Oxígeno Mioglobina globular 1 1ª, 2ª, 3a Almacena Hemoglobina 4 1ª, 2ª, 3ª, 4ª, Transporta

38 ENZIMAS reacciones biológicas.
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones biológicas. El nombre de una enzima generalmente termina con el sufijo –asa. Muchas enzimas conservaron sus nombres comunes , como las enzimas pepsina, tripsina y quimotripsina ; proteasas que hidrolizan proteínas de la dieta, la Papaína de la papaya o la Bromelina de la piña, éstas son proteasas, hidrolizan proteínas; por eso suavizan las carnes, al estar en contacto con ellas.

39 Las enzimas poseen un sitio activo, donde se unen al sustrato.
SITIO ACTIVO: Porción funcional de una enzima. SUSTRATO O REACTIVO: Moléculas o iones sobre los que ejerce la enzima su función catalítica, modifícandolos y transformando los en productos.

40 Algunas enzimas en las que se usan sus nombres comunes:
USO RENINA (del cuajo) Coagulación de la leche para hacer queso BROMELINA ( piña) Ablandamiento de carnes PEPSINA Inicia la digestión de proteínas en el estomago ESTREPTOCINASA Disuelve coágulos sanguíneos PAPAINA (papaya) Ablandamiento de carnes y evita la sedimentación en las cervezas

41 ISOENZIMAS Son diferentes formas de una enzima que catalizan la misma reacción en diferentes células o tejidos. La diferencia son pequeñas variaciones en la estructura cuaternaria, de las cadenas polipéptidicas. Ej.Se conocen 5 formas (isoenzimas) de la enzima lactat deshidrogenasa (LDH), que cataliza la conversión entre lactato y piruvato. ( ver tabla ) Al dañarse los tejidos por enfermedades las células se destruyen y se salen las enzimas, lo que provoca que se eleve su concentración en la sangre y esto se usa para el diagnostico.( Tabla 19.14)

42 Algunas enzimas sericas usadas en el Diagnóstico clínico .
ELEVADAS EN Lactato deshidrogenasa (LDH) Aspartato transaminasa ( AST) Ataque cardíaco o enfermedad hepática Cirrosis, hepatitis Creatin quinasa (CK) Ataque cardíaca Alanina transaminasa (ALP) Hepatitis Fosfatasa acida ( ACP) Antígeno prostático especifico ( PSA) Carcinoma prostático Amilasa pancreática (PA) Colinesterasa (CE) Lipasa (LPS) Enfermedad pancreática Fosfatasa alcalina (ALP) Carcinoma hepático , enfermedad ósea ( raquitismo)

43 CLASIFICACION Comisión Internacional de Bioquímica CLASE
REACCION CATALIZADA EJEMPLOS OXIDO-REDUCTASAS Reacciones de oxidación-reducción Las oxidasas oxidan, las reductasas reducen, las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble enlace ( esto es considerado una oxidación) TRANSFERASAS Transferencia de un grupo entre 2 compuestos Las transaminasas transfiere grupos amino, las quinasas transfieren grupos fosfato HIDROLASAS Reacciones de hidrólisis Las proteasas hidrolizan enlaces peptídicos Las lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los lípidos Las carbohidrasas enlaces glucosídico de los carbohidratos. Las fosfatasas hidrolizan los enlaces éster fosfato. Las nucleasas hidrolizan enlaces presentes en ácidos nucléicos

44 Cont. Clasificación de la CIB para las enzimas
CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS LIASAS Adición o eliminación de un grupo sin hidrolisis Las carboxilasas añaden CO2 Descarboxilasas eliminan CO2 Las desaminasas eliminan NH3 ISOMERASAS Reorganización de los átomos de una molécula para formar un isómero Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a la inversa, Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa LIGASAS Unión de dos moléculas empleando la energía del ATP Las sintetasas enlazan 2 moléculas. Las carboxilasas catalizan la adición de CO2 .

45 Ejemplos de reacciones que catalizan las diferentes clases de enzimas
REACCION CATALIZADA EJEMPLOS OXIDO-REDUCTASAS Reacciones de oxidación-reducción Las oxidasas oxida, las reductasas reducen, las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble enlace TRANSFERASAS Transferencia de un grupo entre 2 compuestos Las transaminasas transfiere grupos amino, las quinasas transfieren grupos fosfato

46 Reacciones de hidrólisis
HIDROLASAS Reacciones de hidrólisis Las proteasas hidrolizan enlaces peptídicos Las lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los lípidos Las carbohidrasas Ej: glucosidasas hidrolizan enlaces glucosídicos de los carbohidratos. Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester fofsfato Las nucleasas hidrolizan enlaces presentes en ácidos nucléicos ( beta-N-Glucosidasas, Fosfoestearasas ) +H3N-CH2CONH-CH2CONHCH2COO Proteasa H3NCH2COO – tripéptido aminoácidos LIASAS Adición o eliminación de grupos a un doble enlace sin hidrolisis Las carboxilasas añaden CO2 Las desaminasas eliminan NH3 CH3-CO-coo - + H  CH3CHO + CO2 Piruvato descarboxilasa

47 Isómero «cis» Isómero «trans»
CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS ISOMERASAS Reorganización de los átomos de una molécula formar un isómero Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a la inversa, Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa LIGASAS Isómero «cis» Isómero «trans» Se adicionó un CO2 a la cadena usando energía del ATP

48 ANEMIA decélulas FALCIFORMEs o Drepanocitica, ejemplo de como una mutación puntual, puede afectar la conformación de una proteina, provocando una enfermedad. Es una enfermedad genética en donde en lugar de un acido glutámico (polar) en la secuencia de una de las cadenas de la hemoglobina parece una valina (apolar). Como la valina es no polar, es atraída hacia las regiones no polares en el interior de la proteína. Los eritrocitos cambian su forma normal (redondeada) por una forma de cuarto creciente ( como una hoz) afectando su capacidad de transportar oxígeno. Estas células anormales, se adhieren unas a otras forman fibras insolubles, tapan capilares, causan inflamación y daño orgánico, en esos tejidos. Los niveles de oxígeno son críticamente bajos. Cadena b normal Val-His-Leu-Thr-Pro- Glu-Glu-Lys Cadena b drepanocitica Val- His-Leu-Thr-Pro -Val-Glu-Lys

49 Los individuos que padeces la enfermedad, deben tener dos copias del gen altera, es decir, se deben heredar ambos genes de la hemoglobina alterada.

50 Priones y enfermedad de las vacas locas.
Encefalitis espongiforme en los bovinos (enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, en humanos) es una enfermedad mortal que afecta el tejido cerebral , formando vacuolas semejando tejido esponjoso ( espongiforme) . La enfermedad es producida por unas «Proteínas infecciosas» conocidas como «Priones». En la forma NO infecciosa del prión PrPc el extremo N-terminal se pliega en forma aleatoria. La forma infecciosa PrPs el extremo N-terminal se pliega en forma de hoja plegada β causando destrozos en cerebro y médula espinal.

51 El agente infeccioso se halla en el tejido nervioso de anImales ( Bovinos), pero No en la carne. La dieta del ganado es herbívora, pero le dan concentrado hecho de animales enfermos y así le transmiten la enfermedad y los humanos la adquieren al comer carne y productos de animales enfermos. En una tribu de Papua Nueva Guinea donde practican el canibalismo,( los «fore»se comen a sus muertos). Si el muerto tenia la enfermedad, se infectan los que se comen los cadáveres.

52 Algunas proteínas que se mencionan en la práctica medica
Proteína C reactiva, producida por el Hígado sus niveles se elevan cuando hay una lesión, infección, inflamación, obesidad, fumadores, enfermedades autoinmunes, no es especifica. La PCR de alta sensibilidad, se usa para evaluar riesgo de enfermedad cardíaca. Crioproteinas (Crioglobulinas ), en personas con enfermedad autoinmune, en climas fríos, estas proteínas se espesan, dificultando la circulación sanguínea en músculos y órganos, causando inflamación y daño a vasos sanguíneos y órganos.