Conocer la importancia de las proteinas en las reacciones bioquímicas del cuerpo humano. Conocer la estructura de las proteínas Conocer las propiedades.

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1 Conocer la importancia de las proteinas en las reacciones bioquímicas del cuerpo humano. Conocer la estructura de las proteínas Conocer las propiedades de las proteínas. Conocer la importancia de las proteinas en las reacciones bioquímicas del cuerpo humano. Conocer la estructura de las proteínas Conocer las propiedades de las proteínas.

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5 MACRONUTRIENTES MACRONUTRIENTES

6 MICRONUTRIENTES MICRONUTRIENTES

7 Son biomoléculas esenciales para la vida, participan en todas las funciones que ocurren en el cuerpo. Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación, estructural entre otras. Son producto de la decodificación del ARNm en el ribosoma, es decir son el instrumento molecular a través del cual se expresa la información genética. No se concibe la vida sin estas moléculas. Resultan de la condensación (unión) de aminoácidos. Todas las proteínas desde las más sencillas hasta las más complejas están constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminoácidos. Las proteínas están constituidas por cadenas de amino ácidos, unidos por un tipo específico de enlace covalente. De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar proteínas como: enzimas, hormonas, anticuerpos, la membrana proteíca del ojo, plumas, telas de arañas, los cuernos de rinocerontes, proteínas de la leche y un millar de otras sustancias con actividades biológicas distintas Son imprescindibles para la síntesis de proteínas corporales y otros compuestos funcionales como: 1.Hormonas 2.Anticuerpos 3.Neurotransmisores

8 Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y). Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa). Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa. Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas. 8

9 1.- Los aminoácidos  Compuestos orgánicos :  Baja masa molecular que cuando se unen forman proteínas.  Compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Algunos contienen también azufre.  Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino -NH 2 y una cadena lateral unidos todos ellos a un carbono llamado alfa.

10 Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos

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13 1.Los aminoácidos son compuestos sólidos. 2.compuestos cristalinos 3.Presentan un elevado punto de fusión. 4.Son solubles en agua. 5.Tienen actividad óptica 13 6.Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el grupo carboxilo no. Propiedades de los aminoácidos

14 Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno. Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—). 14 Actividad óptica de los aminoácidos

15 Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una configuración L. 15 Estereoisomería de los aminoácidos La disposición L o D es independiente de la actividad óptica. Por ello, un L- aminoácido podrá ser levógiro o dextrógiro, e igual ocurrirá con la configuración D. En la naturaleza, la forma L es la más abundante, y todas las proteínas están formadas por aminoácidos L

16 En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO - ), como una base (los grupos -NH 2 captan protones, quedando como -NH 3+ ) o como un ácido y una base a la vez. En el último caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion. 16 Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas

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19 Th r

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21 Formación enlace peptídico pierdepierde pierdepierde OHH liberalibera H20 PRODUCTO= PÉPTIDO SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- OLIGO- POLIPÉPTIDOS LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS enlace peptídico

22 Explica la forma en que se forma el enlace entre un aminoácido y otro. R: el enlace que se forma es denominado peptídico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido. Esta es una reacción de condensación, por lo que se libera una molécula de agua. Los aminoácidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad. En relación a esto existen cuatro niveles de organización para las proteínas ENLACE PEPTÍDICO

23 Unión de los aminoácidos. Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos. Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc. Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido. Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína. 23

24 24 Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas. C H R C = O OHOH N H H C H R C = O OHOH N H H C N = O H C H R N H H C H R C = O OHOH + H 2 O Unión Peptídica Unión Peptídica entre Aminoácidos CONDENSACIÓN

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26 Son aquellos que los organismos heterótrofos deben tomar de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo (los autótrofos pueden sintetizarlos todos) Las rutas metabólicas para su obtención suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución (resulta menos costoso obtenerlos en los alimentos). EN ADULTOS: 8 – Fenilalanina – Isoleucina – Leucina – Lisina – Metionina – Treonina – Triptófano – Valina EN NIÑOS los anteriores y: – Arginina – Histidina Aminoácidos Esenciales

27 27 Péptidos y oligopéptidos de interés biológico Existen algunos péptidos cortos con función biológica. Entre ellos podemos citar: El tripéptido glutatión (que actúa como transportador de hidrógeno en algunas reacciones metabólicas). Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con actividad hormonal), la insulina y el glucagón que regulan la concentración de glucosa en sangre. Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y valinomicina (antibióticos).

28 Estructura de la proteínas. Se refiere al grado de organización de los aminoácidos en la molécula proteica. Comprende varios niveles: primario, secundario, terciario, cuaternario.

29 Combinaciones de los aminoácidos en la estructura primaria

30 La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme. 30 Estructura primaria

31 31 Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los aminoácidos dan origen a la estructura secundaria. Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios. La estructura secundaria puede ser: – Conformación ɑ (Hélice) – Conformación β (Hoja plegada) Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen otras menos frecuentes. Existen sectores de los polipéptidos cuya estructura no está bien definida: los enroscamientos aleatorios o “ad-random”. Estructura secundaria

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34 Tercer Nivel de Organización: Estructura Terciaria. ¿Qué forma adopta en este nivel una proteína? R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro ¿Qué ejemplos de proteínas con este nivel de organización existen? R: las enzimas tienen esta clase de conformación. Además las subunidades de muchas proteínas de membrana también poseen esta forma de organización.

35 Cuarto Nivel de Oraganización: Estructura Cuaternaria ¿Cuál es la base de la organización de esta proteína? R: es una proteína que está formada por más de un polipéptido, donde cada uno es una subunidad

36 36 En resumen, la estructura de una proteína. Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria SecuenciaConformaciónAsociación Hélice Hoja Plegada Globular Fibrosa Subunidades iguales Subunidades distintas Combinación ilimitada de aminoácidos. Unión Peptídica Puente de Hidrógeno Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas, salinas, electrostáticas. Fuerzas diversas no covalentes.

37 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. 37 PROTEÍNAS Holoproteínas Proteínas filamentosas Proteínas globulares Heteroproteínas Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas

38 Globulares: 1.Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 2.Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). 3.Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) 4.Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina 5.Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas. 38 HOLOPROTEÍNAS Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad celular

39 Fibrosas: 1.Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 2.Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. 3.Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 4.Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 39 HOLOPROTEÍNAS Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y protectoras

40 1.Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante 2.Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. 3.Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. 4.Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos: a)Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones b)No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre) 5.Fosfoproteínas: Tienen PO 4 H 3 en el grupo prostético. La caseína de la leche. 40 HETEROPROTEÍNAS

41 41 1.Estructural 2.Enzimática 3.Hormonal 4.Defensiva 5.Transporte 6.Reserva 7.Función homeostática 8.Anticongelante 9.Actividad contráctil FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

42 Es una de las funciones más características: 1.Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K) 2.Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos. 3.Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. 4.El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos. 5.La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). 6.La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. 7.La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. Es una de las funciones más características: 1.Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K) 2.Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos. 3.Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. 4.El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos. 5.La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). 6.La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. 7.La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. 42 Estructural

43 Es la función más importante. Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. Es la función más importante. Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. 43 Insulina y glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis Calcitonina Insulina y glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis Calcitonina Enzimática Hormonal Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno Defensiva

44 Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre. Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre. 44 Transporte

45 45 En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes. Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones. Reserva Función homeostática

46 Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos. El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: la dineína, en cilios y flagelos, la actina y miosina, responsables de la contracción muscular. El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: la dineína, en cilios y flagelos, la actina y miosina, responsables de la contracción muscular. 46 Anticongelante Función contráctil

47 Desnaturalización  Es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen. Solo se conserva la primaria.  Son ejemplos de desnaturalización la leche cortada debido a la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor. La permanente del pelo.

48 Desnaturalización  Esta ruptura puede ser producida por cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones de la concentración salina del medio...  Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una estructura filamentosa y precipita ( disminución de la solubilidad)  Las proteínas, en este estado, no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, es decir no son funcionales.  La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos; al volver a las condiciones normales, la proteína puede, en algunas ocasiones, recuperar la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.

49 Desnaturalización y renaturalización de una proteína La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. Desnaturalizació n Renaturalización PROTEÍNA NATIVAPROTEÍNA DESNATURALIZADA

50 LAS ENZIMAS PROTEÍNAS MUY ESPECIALES

51 ¿Cómo se nombran las Enzimas? a)Se denominan convencionalmente, por el sustrato en que actúan mas el sufijo “asa”. b)si el sustrato es un lípido, la enzima se llama, lipasa. c)También, se denominan por el tipo de producto que se forma en la RQ, agregando “asa” d) si provocan pérdida de H en el sustrato, la EZ, se denomina deshidrogenasa. e) Las denominaremos, de la primera forma.

52 ¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?

53 Estructura de la Enzima: TERCIARIA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[www.bajaryoutube.com].flv Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[www.bajaryoutube.com].flv Sitio activo sitio activo

54 ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA Sitio activo: zona de la enzima donde se le une el sustrato para provocar cambios en éste. Sustrato, es la molécula sobre la que actúa la enzima.

55 ¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el Sustrato (S) Enzyme_Action_[www.bajaryoutube.com].flv Enzyme_Action_[www.bajaryoutube.com].flv

56 UNIÓN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration) _[www.bajaryoutube.com].flv

57 BIBLIOGRAFÍA Introducción a la bioquímica de los alimentos. J. B. S. Braverman. Omega., S. A. Barcelona, 1980. Proteínas alimentarias. Bioquímica. Propiedades funcionales. Valor nutritivo. Modificaciones químicas. J. C. Cheftel, J. L. Cuq y D. Lorient. Acribia, S. A. Zaragoza, 1989. Química de los alimentos: mecanismos y teoría..D. W.S. Wong. Acribia, S. A. Zaragoza, 1995. Química de los alimentos, 4ª edn. H. D. Belitz y W. Grosch. Acribia, S. A. Zaragoza, 1997.