Dra. Flora E. Arana Figueroa

Presentación del tema: "Dra. Flora E. Arana Figueroa"— Transcripción de la presentación:

1 Dra. Flora E. Arana Figueroa
PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLÉICOS Dra. Flora E. Arana Figueroa 2016

2 GLUCIDOS Son sustancias formadas por C, H, O en los mas sencillos, la formula general es CnH2nOn, por la proporción de H y O es igual que el agua, también se les puede llamar hidratos de carbono. En todos los glúcidos siempre hay un grupo carbonilo, es decir, un carbono unido a un oxígeno mediante un doble enlace (C=O). El grupo carbonilo puede ser un grupo aldehído (-CHO), o un grupo cetónico (-CO-).

3 GLUCIDOS Monosacáridos Disacáridos Polisacáridos CLASIFICACIÓN Ribosa
Desoxirribosa Ejemplos Glucosa Galactosa Fructosa Disacáridos Enlace glicosídico Ejemplos Maltosa Lactosa Sacarosa Polisacáridos Vegetal Celulosa (E) Almidón (R) Animal Quitina (E) Glucogeno (R)

4 GLUCIDOS Combustible celular Energía Almacén de reserva energético
FUNCIONES Combustible celular Energía Almacén de reserva energético Componentes estructurales

5 H-(CH2)n -CO-O- R LIPIDOS CONCEPTO
Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y generalmente también oxígeno; pero en porcentajes mucho más bajos. Además pueden contener también fósforo, nitrógeno y azufre . Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos características: Son insolubles en agua. Son solubles en disolventes orgánicos, como éter, cloroformo, benceno, etc. H-(CH2)n -CO-O- R

6 LÍPIDOS CLASIFICACIÓN Grasas Ceras Fosfolípidos Esteroides Saturadas
Insaturadas Ceras Monoalcohol de cadena larga Fosfolípidos Estructura bipolar Bicapas lipídicas Ac. esteárico Esteroides Colesterol Vitamina D Hormonas Ac. oleico

7 LÍPIDOS FUNCIONES Reserva energética Energía
Estructural Bicapas lipídicas Reguladora Hormonas Vitaminas Esteroides

8 PROTEÍNAS

9 Proteínas La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

10 Conformación de las proteínas
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50 % de su peso seco o más que eso en algunos casos. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber clases de proteínas distintas. Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (aa).

11 Conformación de las proteínas
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 aa. Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.

12 Las proteínas son polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos o monómeros unidad. Están formados por: Grupo amino Grupo carboxílico Carbono  Hidrógeno Un radical o residuo R (Elemento que diferencia a los aminoácidos entre sí) Grupo Variable Grupo Ácido Carboxílico Grupo Amino Hidrógeno

13 Aminoácidos Esenciales
EN ADULTOS: 8 Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptófano Valina EN NIÑOS los anteriores y: Arginina Histidina Hay mas de 60 aa, de esos, 20 constituyen las proteínas. Los Esenciales deben tomarlos de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo. Forman dos isómeros D & L ésta última en proteínas Nueve tienen R no polar y 11 el R es polar La Glicina es la única que tienen como R un H

14 Formación de Proteínas a partir de aa
Para poder formar proteínas, los aminoácidos se unen entre sí por medio de enlaces peptídicos. Un enlace peptídico es un enlace covalente formado por condensación (síntesis por deshidratación, figura a). En estos enlaces el grupo amino de un ácido se une al grupo carboxilo de su vecino para formar una cadena (figura b).

15 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Por su composición Por su estructura
Por su función

16 Por su composición...

17 HOLOPROTEÍNAS o PROTEÍNAS SIMPLES: Formadas solamente por aminoácidos
Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

18 HETEROPROTEÍNAS o PROTEÍNAS CONJUGADAS:
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético” Glucoproteínas: Ribonucleasa, Mucoproteínas, anticuerpos Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas:Nucleosomas de la cromatina, ribosomas Cromoproteínas:Hemoglobina, hemocianina, mioglobina (que transportan oxígeno), Citocromos (que transportan electrones).

19 Estructura Primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden de aminoácidos. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

20 SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis proteica y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. Existen dos tipos de estructura secundaria:

21 1. Hélice α espiralada: Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. 2. Lámina β : Se da una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína. 

22 Niveles Estructurales de las Proteínas
Observar: Cadenas lineales (estructura primaria) Hélices Alfa (estructura secundaria) Sábanas Beta (estructura tercearia) Estructura Cuaternaria: Es el nivel más complejo, por lo cual lo tienen las proteínas complejas como las enzimas y los anticuerpos.

23 TERCIARIA Describe la conformación de la proteína íntegra. Los enlaces que estabilizan son: enlaces salinos, enlaces de hidrógeno, enlaces disulfuro, interacciones hidrófobas, interacciones de los grupos polares con el agua. La mayor parte de las proteínas pueden clasificarse como: Puentes de hidrógeno Fibrosas que tienen forma alargada como por ejemplo la colágena y la elastina de tejido conectivos, la queratina del cabello, piel y uñas; la seda. Globulares que poseen forma compacta que facilita la solubilidad en agua que permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

24 CUATERNARIA Se a la unión, mediante enlaces covalentes de disulfuro pero con mayor frecuencia por enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria o subunidades, para formar complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o monómero y pueden ser: a)Con dos subunidades: Homodímeros con dos subunidades idénticas Heterodímeros con dos subunidades no idénticas b)Con múltiples subunidades,ej. Colágeno y Hemogloobina. Hemoglobina Colágeno

25 Clasificación de Proteínas
Según la COMPOSICIÓN: PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS: son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos. PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS: son proteínas que al hidrolizarse producen además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.

26 Clasificación de Proteínas
Según su CONFORMACIÓN: Conformación = orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio. PROTEÍNAS FIBROSAS: se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela; esto puede producir fibras que se trenzan sobre si mismas formando una "macrofibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; o produce la formación de láminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales. PROTEÍNAS GLOBULARES: cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado”, como una macro-estructura de tipo esférico.

27 Recordar Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan. La mayoría las proteínas globulares son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.

28 Proteínas Fibrosas: cabello

29 Proteínas Globulares: enzimas
Hemoglobina Hexoquinasa

30 Funciones de las Proteínas
Estructurales: algunas proteínas pueden contribuir a la conformación de órganos debido a su estructura fibrosa (ejemplo, la queratina en pelo, uñas, cutículas, cuernos, cascos). Movimiento: como el caso de las proteínas Actina y Miosina en los músculos, permiten movimiento de contracción y relajación. Transporte: se pueden unir a moléculas de menor tamaño y llevarlas por medio de la sangre, como por ejemplo la Hemoglobina o el oxígeno. Defensa: por ejemplo los anticuerpos en el torrente sanguíneo. Almacenamiento de sustancias nutritivas, como el caso de la albúmina de la clara de huevo, que se guarda en el hígado. Señales químicas: ejemplo, la hormona del crecimiento en el torrente sanguíneo o la transmisión del impulso nervioso. Catálisis: como por ejemplo las enzimas que catalizan casi todas las reacciones químicas en las células: amilasa, ATP sintetasa. Reguladores: regulan la expresión del ADN; tienen un papel importante en el crecimiento y diferenciación de las células.

31 Propiedades de las Proteínas
ESPECIFICIDAD Referente a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos”.

32 Propiedades de las Proteínas
DESNATURALIZACIÓN Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. Se produce por cambios de factores como temperatura (el ejemplo del huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

33 FUNCIONES...

34 ESTRUCTURAL Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis ENZIMÁTICA Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. Se clasifican en seis grupos por su función.

35 HORMONAL Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina DEFENSIVA Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno TRANSPORTE Hemoglobina Citocromos RESERVA Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche 

36 Relevante

37 PROTEÍNAS CONCEPTO Las proteínas son las macromoléculas que se encuentran en más cantidad en las células vivientes. Son el instrumento molecular a través del cual se expresa la información genética. Todas las proteínas desde las más sencillas hasta las más complejas están constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminoácidos. Las proteínas están constituidas por cadenas de amino ácidos, unidos por un tipo específico de enlace covalente.

38 ESTRUCTURAL TRIDIMENSIONAL
PROTEÍNAS ESTRUCTURAL TRIDIMENSIONAL La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras conservándose solamente la primaria. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.

39 PROTEÍNAS FUNCIONES Estructural Reguladora Contractil
Colágeno Queratina Transportadora Hemoglobina Reguladora Insulina Hormona del crecimiento Contractil Actina/Miosina Defensa inmunitaria Anticuerpos Enzimatica o biocatalizadora

40 PROTEÍNAS ENZIMÁTICAS
CONCEPTO Las enzimas en biología sirven para controlar, acelerándolas, las reacciones químicas. Son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas siempre que sea termodinámicamente posible. En estas reacciones, las moléculas sobre las que actúa la enzima en el comienzo del proceso son llamadas sustratos, y estas los convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas

41 PROTEÍNAS ENZIMÁTICAS
PROPIEDADES Es de destacar que las enzimas son específicas. Una enzima puede actuar sobre un substrato o un grupo de substratos relacionados (especificidad de substrato) pero no sobre otros. Otras enzimas, sin embargo, tienen especificidad de acción al realizar una acción determinada pero sobre múltiples substratos; Debido a esta especificidad de las enzimas existen en la célula miles de enzimas diferentes. La especificidad de las enzimas ha llevado a comparar a éstas con llaves y a los substratos con cerraduras (modelo de la llave y la cerradura).