Energía, Enzimas, y Metabolismo

8 Energía, Enzimas, y Metabolismo 1- Física- biología y energía 2- ATP 3- Enzimas

8.1 La física detrás de la transformación de energía en Biología Física: Energía es la capacidad de hacer trabajo, la capacidad de cambio La enrgía no se crea ni se destruye, solo se transforma Las transformaciones de energía en la célula son transformaciones químicas

Las kinesinas o cinecinas mueven vesículas a lo largo de los microtúbulos, gastando energía (ATP) en el proceso. El ATP represetna una fuente de energía potencial que es transformada en energía cinética, el movimiento de la cinesina que se da gracias a la hidrólisis del ATP en ADP + Pi + Energía Libre

Energía potencial vs cinética Todas las formas de energía se pueden clasificar en dos grupos, energía potencial y energía cinética: Energía potencial es energía guardada en enlaces químicos o gradientes de concentración, energia de estado o posición. Energía cinética es la energía de movimiento, que hace trabajo…..y esto en biología? La bola en la cima d ela montaña representa energía portencial, cuando está rodando representa energía cinética, Conversión En biología?

Reacciones Anabólicas Reacciones Catabólicas Metabolismo Metabolismo Reacciones Anabólicas Reacciones Catabólicas Metabolismo: Suma total de todas las reacciones químicas en un organismo Reacciones Anabólicas: Moléculas complejas se hacen a partir de simples, se necesita energía Reacciones Catabólicas: Moléculas complejas se rompen en sencillas y se libera energía

Metabolismo Una vez que el alimento es sintetizado o ingerido, la mayor parte se degrada para producir la energía que necesitan las células. Los procesos que ocurren en las células son físicos y químicos. El total de todas las reacciones que ocurren en una célula se conoce como metabolismo.

Los procesos que ocurren en las células son físicos y químicos. Las leyes de la termodinámica Nos ayudarán a entender cómo las células capturan y transforman la energía

Las leyes de la termodinámica Primera ley: Energía no se crea ni se destruye. Otra forma de decirlo es: en cualquier conversión de energía de una forma a otra, la energía total antes y despues de la conversión es la misma.

Las leyes de la termodinámica Segunda ley: Cuando la energía se convierte de una forma a otra parte de esta energía no se puede usar para hacer trabajo. Ninguna transformación de energía es 100% eficiente. Entropía es una medida del desorden de un sistema Se requiere de energía para imponer orden en un sistema. Si no se agrega energía, se va a ordenar o desordenar al azar

Segunda ley de la termodinámica Fuente de imagen de cuarto desordenado: http://fc02.deviantart.net/fs29/i/2008/167/f/d/His_messy_room_by_IbrahimAmr.jpg Entropía es una medida del desorden de un sistema Se requiere de energía para imponer orden en un sistema. Si no se agrega energía, se va a ordenar o desordenar al azar

Las leyes de la termodinámica en un sistema cerrado En un sistema cerrado donde podemos medir toda la energía del sistema. Transformaciones sucesivas hacen que en cada paso la cantidad de energía usable disminuya.

Segunda ley de la termodinámica: 8.1 La física detrás de la transformación de energía en Biología Segunda ley de la termodinámica: El desorden tiende a incrementar debido a las transformaciones de energía Los organismos deben tener un constante suministro de energía para mantener el orden. Direccionalidad de las reacciones físicas y químicas Los productos tienen mayor energía que los reactantes

o H = G + TS (T = temperatura absoluta) G = H – TS 8.1 La física detrás de la transformación de energía en Biología En un sistema: Energía total = energía que se puede usar + energía que no se puede usar Entalpía (H) = energía libre (G) + entropía (S) o H = G + TS (T = temperatura absoluta) G = H – TS La energía libre es la que las células necesitan para todas las reacciones químcas de crecimiento celular, división celular, y mantenimiento del buen estado de la célula. H, G y S no se pueden medir de forma absoluta pero podemos medir el cambio en estas cantidades a temperatura constante.

ΔG = Gproductos-Greactantes 8.1 La física detrás de la transformación de energía en Biología Cambio en la energía libre (ΔG) en una reacción es la diferencia en energía libre de los productos y los reactantes ΔG = Gproductos-Greactantes Si ΔG < 0, se libera energía libre Si ΔG > 0, se consume energía libre Si no hay energía libre disponible la reacción no ocurrirá Esos cambios DeltaG se miden en calorías o julios Recuerde la energía no se crea ni de destruye, solo se tranforma. Si lo productos tienen mas energía que los reactantes, alguien tiene que proveer esa energía.

8.1 La física detrás de la transformación de energía en Biología Si en una reacción química se incrementa la entropía, los productos van a ser más desordenados Ejemplo: en la hidrólisis de una proteína en sus aminoácidos, ΔS es positivo. ¿Por qué?

8.1 La física detrás de la transformación de energía en Biología Reacciones Exergónicas reacciones liberan energía libre (–ΔG): Catabolismo; complejidad baja (genera desorden). Reacciones Endergónicas reacciones consumen energía libre (+ΔG): anabolismo; complejidad (orden) incrementa.

Figura 8.3 Reacciones Exergónicas y Endergónicas (Parte 1)

Figura 8.3 Reacciones Exergónicas y Endergónicas (Parte 1)

Al equilibrio químico, ΔG = 0 8.1 La física detrás de la transformación de energía en Biología En principio, las reacciones químicas pueden ir en las dos direcciones Al equilibrio químico, ΔG = 0 Y las reacciones en una dirección y la otra están balanceadas.

Cada reacción tiene un punto de equilibrio específico 8.1 La física detrás de la transformación de energía en Biología Cada reacción tiene un punto de equilibrio específico ΔG se relaciona con el punto de equilibrio: cuanto más lejos esté la reacción del punto de equilibrio, mayor cantidad de energía libre es liberada/necesitada Valores de ΔG cerca a cero son característicos de reacciones reversibles

Figura 8.4 Las reacciones químicas corren al equilibrio Equilibrio dinámico glucosa 1-fosfato glucosa 6-fostato

glucosa 1-fosfato glucosa 6-fostato http://www.chem1.com/acad/webtext/chemeq/index.html

ATP (adenosina trifosfato) captura y transfiere energía libre ATP suelta una gran cantidad de energía cuando se hidroliza ATP puede donar grupos fosfato a otras moléculas (fosforilación).

8.2 El papel de ATP en la bioenergética de las reacciones ATP es un nucleótido Hidrólisis de ATP libera energía libre. ΔG = –7.3 a –14 kcal/mol (célula) (exergónica)

Figura 8.5 ATP (Parte 1)

8.2 El papel de ATP en la bioenergética de las reacciones Bioluminiscencia es una reacción endergónica que se lleva a cabo por la hidrólisis del ATP:

Figura 8.5 ATP (Parte 2)

Sincronía Steven Strogatz http://www.youtube.com/watch?v=aSNrKS-sCE0

La formación de ATP es endergónica: 8.2 El papel de ATP en la bioenergética de las reacciones La formación de ATP es endergónica: La formación y la hidrólisis del ATP acopla las reacciones exergónicas y endergónicas.

Reacciones endergónicas y exergónicas están acopladas Figura 8.6 Acoplando las reacciones Reacciones endergónicas y exergónicas están acopladas

Catalizadores: aceleran tasa de reacción Son proteínas 8.3 Enzimas ¿Qué son? Catalizadores: aceleran tasa de reacción Son proteínas Algunas reacciones son lentas ya que existe una barrera energética- la Energía de activación, la energía necesaria para comenzar la reacción, las enzimas ayudan a sobrepasar esto

Figura 8.8 Ea inicia las reacciones (Parte 1)

Puede resultar de calentar el sistema 8.3 What Are Enzymes? Ea: es energía que cambia los reactivos en formas inestables con energía libre más alta: intermediarios de transición de estado Puede resultar de calentar el sistema OJO: no se cambia el ΔG de la reacción

Sitio activo donde se une el sustrato 8.3 Propiedades: Especificidad Sitio activo donde se une el sustrato Estructura 3D que determina la especificidad Cofactores y coenzimas

Algunas enzimas necesitan otros factores: Cofactores y etc Algunas enzimas necesitan otros factores: Grupos prostéticos: grupos que no tienen aa Cofactores: Iones inorgánicos Coenzimas: Moléculas con carbono que se unen temporalmente a las enzimas

Figure 8.9 Enzimas y Sustratos

8.3 Enzimas El complejo enzima-sustrato (ES) is se mantiene junto por puentes de H, fuerzas eléctricas o uniones covalentes

Figura 8.10 Enzimas bajan la barrera energética

Figura 8.12 Algunas enzimas pueden cambiar su estructura durante la reacción

Enzimas orientan los sustratos Figura 8.11 Sitio activo 3 modos de acción para bajar Ea Enzimas orientan los sustratos

Enzimas pueden desestabilizar enlaces Figure 8.11 Life at the Active Site (B) Enzimas pueden desestabilizar enlaces

Enzimas pueden temporalmente unir grupos químicos Figure 8.11 Life at the Active Site (C) Enzimas pueden temporalmente unir grupos químicos

8.4 ¿Qué grupos? Catálisis Acido-base: Las cadenas laterales de la enzima transfieren H+ al o desde el sustrato haciendo que se rompa un enlace covalente Catálisis covalente: Un grupo funcional en una cadena se une covalentemente al sustrato Catálisis de iones metálicos : Metales en las cadenas laterales pierden o ganan electrones

Figura 8.13 Reacciones con catalizadores alcanzan una tasa máxima Con la tasa máxima se calcula la eficiencia de la enzima

8.5 Regulación y homeostasis Miles de reacciones ocurren en la célula al mismo tiempo, cada una con su enzima Las reacciones están organizadas en rutas metabólicas Estudio de todas ellas y su interconexión y regulación: biología de sistemas Regulación de las enzimas y de las tasas de reacción ayuda a mantener la homeostasis

Figure 8.14 Rutas metabólicas

Los hay reversibles e irreversibles 8.5 Regulación Inhibidores: moléculas que se unen a la enzima y desaceleran las tasas de reacción Los hay reversibles e irreversibles Inhibición irreversible: inhibidor se une covalentemente a las cadenas laterales del sitio activo y permanentemente inactiva a la enzima

Figure 8.15 Irreversible Inhibition

Inhibición reversible: 8.5 Regulación Inhibición reversible: Inhibidores competitivos: Inhibidor se une de manera no covalente al sitio activo e impide que se una el sustrato Inhibidores no competitivos: inhibidor no se une al sitio activo

Figura 8.16 Inhibición Reversible (A)

Figura 8.16 Inhibición reversible (B)

Enzimas (allo, “diferente”; stereos, “forma”) 8.5 Regulación Enzimas (allo, “diferente”; stereos, “forma”) Algunas enzimas pueden existir de dos maneras: Forma Activa— pueden unir el sustrato Forma Inactiva —no pueden unir el sustrato pero sí un inhibidor

SUBUNIDAD CATALITICA (sitio activo) 8.5 Regulación Enzimas alostéricas son en su mayoría proteínas con estructuras cuaternarias SUBUNIDAD CATALITICA (sitio activo) SUBUNIDAD DE REGULACION Inhibidores y actividores se unen acá cambiando la estructura de la enzima (reguladores alostéricos + ó -)

Figura 8.17 Regulación alostérica

Figura 8.18 Alosteridad Las tasas de reacción de enzimas alostéricas son sensibles a cambios pequeños de concentración de sustrato: importante en regulación del metabolismo

8.5 Enzimas y rutas metabólicas Inhibición ¨Feedback inhibition¨ (ó inhibición del producto final): Donde el producto de una reacción enzimática inhibe la actividad de alguna enzima de la ruta metabólica. Este tipo de inhibición puede seguir los patrones competitivos, no competitivos o mixtos. El primer paso es el paso del compromiso

Figura 8.19 Inhibición feedback

pH: influye en la ionización de los grupos funcionales 8.5 Regulación pH: influye en la ionización de los grupos funcionales Ejemplo: a bajo pH (alto H+) —COO– puede reaccionar con H+ para formar — COOH que no está más cargado; esto afecta el plegamiento y por ende la función

Figura 8.20 pH y actividad enzimática

8.5 Regulación Temperatura, enlaces no covalentes se rompen a altas T y se puede llegar a denaturación

Figura 8.21 Temperatura

8.5 Regulación Isoenzimas: Enzimas que catalizan la misma reacción pero tienen diferentes propiedades como la temperatura óptima Organismos pueden usar isoenzimas para adaptarse a cambios de temperatura