Enzimas: Una clase especial de proteínas Las células presentan unas proteínas muy especiales llamadas enzimas, capaces de catalizar una reacción siempre y cuando sea termodinámicamente posible.

Enzimas Son catalizadores muy potentes y eficaces. Químicamente son proteínas. Actúan en pequeña cantidad No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución

Observa el siguiente gráfico que relaciona la presencia de la enzima con la cantidad de producto formado y te darás cuenta de la función de ellas

Ejemplos en la velocidad de acción

Acción Enzimática Se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. E + S ES E + P Las moléculas reactivas donde van a actuar las enzimas se denominan sustratos y el resultado de la reacción se denomina producto

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas

Modelos de acción enzimática Modelo Llave y cerradura

Modelo de Encaje inducido

A. Concentración de sustrato

B. Temperatura Al aumentar la temperatura ocurren 2 efectos: La velocidad de reacción aumenta La inestabilidad de la proteína disminuye producto a la inactivación térmica

C. pH El efecto de pH se debe a variaciones en el estado de ionización La velocidad de reacción de una enzima es variable dependiendo de la enzima. Ej. pH óptimos Catalasa 7,6 Arginasa 9,7 Pepsina 2

Regulación de la actividad enzimática

Inhibidores 1. Reversibles Inhibición competitiva Inhibición no competitiva (mixta) Inhibición anticompetitiva 2. Irreversibles

Inhibición reversible (a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva (b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica: Inhibición No Competitiva (c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición Anticompetitiva

Inhibición Irreversible - Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente E + I E’ - A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación del inhibidor. - Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente tóxicos. Por ejemplos: metales pesados, organofosfóricos, reactivos grupos SH, etc.

Importancia de Enzimas y proteínas

Importancia biotecnológica Para determinar la concentración de metabolitos de importancia clínica. Ejemplo: Glucosa, úrea, colesterol, ácido úrico, etc. Determinación de actividades enzimáticas para diagnóstico clínico de algunas enfermedades cardiacas y hepáticas Usos biotecnológicos en industria del pan, bebidas alcohólicas, quesos, ablandadores de carne, detergentes, edulcorantes, industria textil, etc.

Responsables de varias enfermedades Gota: (fosforibosil pirofosfato sintetasa) Sobreproducción de ácido úrico que conlleva a recurrentes artritis Fibrosis quística: (canales de cloruro) Secreción anormal en diversos órganos. Enfermedad pulmonar puede ser letal en jóvenes y niños Anemia falciforme: (Hemoglobina) Dolor muscular y óseos, hinchazón manos y pies, etc.