Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima. 2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación.

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1 Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.
2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurre espontáneamente. Enzima Substrato Producto

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3 sin catalizador, EA=18 Kcal/mol.
con catalizador inorgánico (platino), EA=12 Kcal/mol. con enzima específico (catalasa).  EA=6 Kcal/mol. el platino acelera la reacción veces la catalasa la acelera veces.

4 Mecanismo de actuación enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática productos sustrato Enzima Enzima inactiva Centro activo Coenzima

5 El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energía de los procesos exergónicos a los endergónicos. E E

6 El NAD+ /NADH y el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que se reduce, G. e- e-

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8 CENTRO ACTIVO DE LA CARBOXIPETIDASA a
CATALÍTICOS DE FIJACIÓN

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10 LISOZIMA CON CENTRO ACTIVO LIBRE Y OCUPADO

11 Mecanismo de acción de la Ribonucleasa pancreática

12 Centro Activo

13 Complejo Enzima-Sustrato
Molécula de ARN

14 Ataque al enlace entre los nucleótidos
His 12 captura un protón del grupo 2'OH del nucleótido pirimidínico His 119 cede su protón al oxígeno en 5' del enlace atacado El P queda con un enlace inestable pentavalente

15 Liberación del producto
Liberación de un Nucleótido Enlace del P pentavalente y cíclico E inestable Las histidinas quedan Ionizadas de manera Diferente a la forma inactiva de la enzima

16 Regeneración de la Enzima
Entrada del agua en el Centro activo El agua atacará al enlace inestable del fósforo

17 Regeneración de la Enzima
Hist 119 capta un protón Del agua que queda como ión Hidroxilo El ión Hidroxilo ataca el Enlace inestable del Fósforo

18 Regeneración de la Enzima
Enlace del fósforo Cíclico, pentavalente, Inestable atacado Por el OH His 119 regenerada

19 Regeneración final de la Enzima
Rotura del enlace del Fósforo inestable His 12 cede un protón al C. 2’ de la ribosa y se regenera

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21 Porfiria Eritropoyética Congénita Albinismo Histidinemia Gota
Fenilcetonuria Porfiria Porfiria Eritropoyética Congénita Albinismo Histidinemia Gota Talasemia Hemofilia Hemofilia A Hemofilia B Hemofilia C Mucopolidosis Enfermedad De Gaucher Citrulinemia Deficiencia De G6pd Enfermedad De Almacenamiento De Glucosa Tipo I Enfermedad De Tay-Sachs Enfermedad De Fabry Xantomatosis Fucosidosis Aciduria Arginosuccinica Galactosemia Hiperglicerolemia Xeroderma Pigmentosum Enfermedad De Pompe Aciduria Metilmalónica Alcaptonuria /Enfermedad de Batten /Síndrome de Lesch-Nyhan /Enfermedad de Niemann-Pick Enzimopatías Eritrocitarias Homocistinuria Hiperplasia Suprarrenal Congenita Hipercolesterolemia familiar Síndrome de Bloom

22 MODELO LLAVE-CERRADURA

23 AJUSTE INDUCIDO HEXOQUINASA

24 Explicación de la curva de Michaelis-Menten
Mecanismo de la acción enzimática Explicación de la curva de Michaelis-Menten

25 Gráfica de Michaelis_Menten
Variación de la actividad enzimática con la concentración de sustrato: Esta gráfica demuestra la formación de un complejo enzima-sustrato Nivel de saturación de la enzima Actividad enzimática Concentración de sustrato

26 Suministro para hacer 4 relojes a la hora.
Para poder explicar la gráfica de Michaelis_Menten hagamos la siguiente analogía: Supongamos que la célula es una fábrica de relojes. En esta fabrica hay 40 obreros y cada uno puede fabricar un reloj a la hora (R/h). El departamento de suministros proporciona una determinada cantidad de piezas para hacer un reloj (S/h) y los obreros fabrican los relojes. En esta analogía, como habrás podido deducir, los obreros son las enzimas, las piezas suministradas los sustrato y los relojes los productos. Suministro para hacer 4 relojes a la hora.

27 Supongamos ahora que la dirección desea aumentar la producción y aumenta progresivamente el suministro de piezas para hacer relojes (S/h) según indica en la gráfica. Tabla de datos 60 50 40 30 20 10 S/ h R/h 10 20 30 40 50 60 70 Gráfica real Relojes fabricados por hora (R/h) Suministro de piezas por hora (S/h)

28 Inhibición no competitiva
sustrato No se produce la catálisis Enzima Enzima Sin inhibidor Con inhibidor inhibidor Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

29 Inhibición competitiva
sustrato inhibidor Enzima Enzima Sin inhibidor con inhibidor Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

30 Inhibición alostérica.
sustrato Enzima activa Sin inhibidor Enzima inactiva Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él. con inhibidor inhibidor

31 envenenadores sustrato envenenador Enzima
Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.

32 activadores productos sustrato Enzima inactiva Enzima activa activador
Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.

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