Enzimas

Control de las reacciones celulares Las enzimas son proteínas globulares Las enzimas controlan la velocidad de las reacciones químicas de la célula. Una enzima es pues un catalizador = un acelerador de las reacciones bioquímicas de la célula. La sustancia sobre la que actúa una enzima se llama sustrato. Una enzima particular actúa sobre cierto sustrato.

Control de las reacciones celulares Las enzimas se encuentran en todas las células. Los organismos vivos producen miles de enzimas diferentes. Esto se debe a que cada reacción química requiere una enzima distinta para actuar en un sustrato. Esta propiedad de las enzimas es llamada especificidad enzima-sustrato. Cada enzima se adhiere al sustrato por una zona llamada sitio activo, en el que se inserta como una llave en su cerradura.

Factores que afectan la actividad enzimática: pH Temperatura Concentración de sustrato

El rango de pH al que actúan las enzimas es amplio, reflejando lo distintos ambientes que se dan en un organismo

Efecto del pH en la actividad enzimática La mayoría de enzimas tienen un pH óptimo donde su actividad es máxima. Esto se notará en la velocidad de la reacción química: más producto en menos tiempo. Si el pH es distinto del óptimo, la actividad enzimática disminuye o para totalmente. pH extremos desnaturalizan la enzima, haciendo que su estructura sea irreversiblemente alterada.

La temperatura afecta la actividad enzimática de dos modos diferentes

Efecto de la temperatura: La temperatura afecta el movimiento de las partículas en un líquido. Al aumentar la temperatura el movimiento es mayor y hay más probabilidades de encuentro entre enzima y sustrato, aumentando la actividad enzimática. El calor puede afectar la estructura de la enzima disminuyendo su actividad o destruyéndola por desnaturalización.

La velocidad de la reacción aumenta con la concentración de sustrato, hasta llegar al punto de saturación

Efecto de la concentración de sustrato Las enzimas solo pueden catalizar las reacciones cuando el sustrato se une al sitio activo. Cuando aumenta la concentración de sustrato, las probabilidades de unión enzima-sustrato aumentan, y se incrementa la velocidad de la reacción. Pero al aumentar el sustrato cada vez más sitios activos están llenos, hasta llegar un punto de saturación en que la velocidad ya no puede aumentar más.

Tarea: Intolerancia a la Lactosa

Intolerancia a la lactosa La lactasa es obtenida de Kluyveromyces lactis, una levadura que crece naturalmente en la leche. con biotecnología se pueden cultivar industrialmente las levaduras para obtener la enzima

Intolerancia a la lactosa La lactosa es el azúcar naturalmente presente en la leche, y puede ser descompuesta en glucosa y galactosa por acción de la enzima lactasa. La intolerancia a la lactosa se presenta cuando el intestino delgado no produce suficiente enzima lactasa. El organismo de los bebés produce esta enzima de tal forma que pueden digerir la leche, incluyendo la leche materna. Antes de que los seres humanos se convirtieran en pastores y procesaran productos lácteos, la mayoría de las personas no seguía consumiendo leche en su vida, de tal manera que no producían lactasa después de las primeras etapas de la infancia. La intolerancia a la lactosa es más común en poblaciones asiáticas, zonas de África, nativos americanos y pueblos del Mediterráneo, que en las poblaciones del norte y occidente de Europa.

¿Es la intolerancia a la lactosa una anomalía? La lactasa es una enzima producida en el intestino delgado y que se sintetiza durante la infancia de todos los mamíferos. Su acción es imprescindible en el proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble (disacárido), en sus componentes glucosa y galactosa. La falta de lactasa origina intolerancia a la lactosa que se considera como una “anomalía” relativamente frecuente. Se ha sugerido que la secreción de lactasa en la etapa adulta humana es una adaptación evolutiva que surgió hace unos miles de años en al menos tres centros distintos del planeta: Norte de Europa, Arabia y el Este de África.

¿Es la intolerancia a la lactosa una anomalía? Puede argumentarse que la intolerancia a la lactosa en adultos es la condición normal de los seres humanos: 1. Ya que solo los mamíferos lactantes necesitan la lactosa, en los adultos el organismo la producción de la enzima declina. 2. Casi el 80% de la humanidad es intolerante. 3. Argumento evolutivo: Las migraciones de los centros de origen pueden haber dispersado la tolerancia.

Distribución de la intolerancia a la lactosa http://nutritionwonderland.com/wp-content/uploads/2009/05/lactose_intolerance.png

Intolerancia a la lactosa Síntomas: Distensión abdominal, Cólicos abdominales, Diarrea, Heces con olor fétido, Gases (flatulencia), Desnutrición, Náuseas, Crecimiento lento, Pérdida de peso. Esto se debe a que la lactosa pasa intacta a través del intestino delgado, y cuando llega al intestino grueso, las bacterias la transforman en CO2 y metano CH4; estos gases son causa de los síntomas. La mayoría de las personas con niveles de lactasa bajos puede tolerar de 2 a 4 onzas de leche una vez (hasta media taza).

About 75 percent of people worldwide are lactose intolerant, meaning they lose the ability to digest the milk sugar lactose after infancy. This shift in enzyme activity is natural. According to the American Academy of Family Physicians, 60–80 percent of African Americans, 50–80 percent of Hispanic Americans, and at least 90 percent of Asian Americans are lactose intolerant. Symptoms can include nausea, cramps, bloating, gas, diarrhea, and other gastrointestinal distress. http://www.pcrm.org/newsletter/jun05/milk_ad.html

Hay dos formas de usar lactasa para producir leche deslactosada 1. La enzima puede agregarse a la leche, pero la enzima permanece allí. 2. La enzima puede ser inmovilizada en una superficie o en camas de material poroso. La leche fluye y recibe la acción de la enzima. Este último método evita contaminar el producto alimenticio con lactasa.

Práctica de Laboratorio: Factores que afectan la actividad de las enzimas

Investigando la actividad de la catecol oxidasa en vegetales Cuando algunas frutas se cortan, la superficie expuesta al oxígeno del aire se vuelve color café. esto es debido a un proceso de dos pasos: 1. Una sustancia llamada catecol es convertida en un pigmento amarillo (benzoquinona?)por acción de la enzima catecol oxidasa. 2. El pigmento amarillo reacciona con el oxígeno convirtiéndose en melanina que es un pigmento color café.

Investigando la actividad de la catecol oxidasa en vegetales La catecol oxidasa es liberada cuando el tejido vegetal es dañado. En condiciones normales catecol (el sustrato) y catecol oxidasa (la enzima) no están en contacto.

Investigando la actividad de la catecol oxidasa en vegetales La benzoquinona es tóxica para las bacterias y ayuda a prevenir la ´pudrición´ de los tejidos.

Investigando la actividad de la catecol oxidasa en vegetales Diseñe un experimento para determinar el efecto de la temperatura en la actividad enzimática. Plantee la pregunta de investigación o la hipótesis del experimento Identifique la variable independiente, la dependiente, y las variables que deberá controlar. ¿Cómo podría medir los cambios en la variables dependiente?

Investigando la actividad de la catecol oxidasa en vegetales Usando papa como fuente de catecol y catecol oxidasa. Efecto de la temperatura.

Investigando la actividad de la catecol oxidasa en vegetales ¿Qué efecto tiene la temperatura en la reacción de la enzima? ¿Qué explicación le encuentra a la diferencia observada entre los tubos 100°C y 40°C? ¿Le encuentra alguna aplicación práctica a los resultados obtenidos?

Investigando la actividad de la catecol oxidasa en vegetales La tirosinasa es una enzima que cataliza la oxidación de fenoles (como la tirosina, que es un aminoácido) y está extendida en plantas y animales. La tirosinasa es una enzima cuprífera presente en tejidos de plantas y animales que cataliza la producción de melanina y otros pigmentos de la tirosina por oxidación Una enzima parecida, la catecol oxidasa, es responsable del ennegrecimiento de una papa o un banano cortados y expuestos al aire.

Investigando la actividad de la catecol oxidasa en vegetales Las tirosinasas han sido aisladas y estudiadas desde una amplia variedad de plantas, animales y especies de hongos. Las tirosinasas de diferentes especies son distintas en términos de sus propiedades estructurales, distribución de tejido y ubicación celular. []Se ha insinuado que no hay una estructura de proteínas común en plantas, animales y tejidos de hongos pues frecuentemente difieren respecto a su estructura primaria, tamaño y características de activación. Sin embargo, todas las tirosinasas tienen en común un centro de cobre dentro de su sitio activo. La actividad de la tirosinasa es similar a la catecol oxidasa.

Investigando la actividad de la catecol oxidasa en vegetales Cuando una persona tiene un gen tirosinasa mutado, padece albinismo, una enfermedad hereditaria que sufre una persona cada 17.000 en los Estados Unidos.