BIOQUÍMICA I-2013 Integrantes:

Slides:



Advertisements
Presentaciones similares
Presentación: Contabilidad para el calculo y control de costes
Advertisements

HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
RESPIRACIÓN.
1 TRANSPORTE A TRAVÉS DE LA MEMBRANA Pequeñas sustancias: Pequeñas sustancias: Difusión Difusión Transporte activo Transporte activo Sustancias de gran.
Cómo cargar contenidos en un curso en Moodle
¿Evaluamos bien? Es evidente la necesidad de filtros que permitan una recuperación de información con calidad y alta relevancia. Existe la necesidad de.
VÍCTOR M. VITORIA es PROFESOR JANO
Preparación examen BIOQUÍMICA.
PROTEÍNAS Parte 1 Test de repaso.
PREGUNTAS SOBRANTES TEST
INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO. ATP Y ENZIMAS
Tema 8: Regulación enzimática
Fuente de energía para las células
FUERZAS INTERMOLECULARES
Biometales en proteinas transportadoras y almacenadoras de O2
ENZIMAS Catalizadores Biológicos.
INTERACCIONES MACROMOLECULA - LIGANDO
TEMA 19- ESTRATEGIAS DE CONTROL DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA II.
MODELOS, ESTRATEGIAS Y PROCEDIMIENTOS PARA BÚSQUEDAS EFECTIVAS.
MAPA DE NAVEGACIÓN DE UN SITIO WEB
FISIOLOGÍA DE LA RESPIRACIÓN (Difusión, Transporte de Gases)
CURVAS DE SATURACIÓN DE LA HEMOGLOBINA
AUDITORIA I CODIGO: UNIDAD I
Realizar el ejercicio del archivo: ejercicio E-R.
Maria Fernanda Laverde
Hemoglobina y mioglobina
Vanessa Nieto Natalia Herrera Martha Cetina Jeniffer Sarmiento
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Laura Natalia Cabra Rojas
FISIOLOGÍA 2007 Dra. ELSA NUCIFORA
Estructura de Lewis de H2O
Estructura de Lewis de ClO4-
Guía del Participante Cursos a distancia del Gender Campus.
Cont.. Universidad Católica de El Salvador Centro Regional de Ilobasco Licenciatura en ciencias de la educación con especialidad en matemática. Portafolio.
Pregunta 25. Lida Daniela Rodríguez Muñoz.
Pregunta 20 María Camila Supelano Camila Andrea Gutiérrez.
HEMOGLOBINA 23. ¿Qué enlaces o interacciones débiles, aparte de los pares iónicos, son importantes en las interacciones intramoleculares de la estructura.
INHIBICIÓN REVERSIBLE
Pregunta 25ª Pregunta 27 Mariana Lesmes Miguel Quintero.
Péptidos & Proteínas María Fernanda Laverde Laura Zúñiga
H2O Geometría de H2O Pregunta 8: ¿Cuál es el reparto de cargas formales en la molécula? AYUDA.
PREGUNTA 21 Integrantes: -Daniela Fandiño Cantor
Pregunta 8 Mencione disacáridos de importancia biológica; señale los monosacáridos constituyentes y el tipo de enlace glicosídico que los une.
Dr. Luis Alberto González García
DISOCIACIÒN DE LA HEMOGLOBINA
FUERZAS INTERMOLECULARES
ENZIMAS.
TRANSPORTE DE O2 EN SANGRE
Fisiología de la sangre.
Fundamentos de Biología II Profa. Deborah Parrilla
Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología.
Pregunta 25ª Pregunta 27 Mariana Lesmes Miguel Quintero.
Las enzimas.
ENZIMAS.
FISIOLOGÍA DE LA RESPIRACIÓN (Transporte de gas carbónico Hipoxemia)
INSTRUMENTOS ANALÓGICOS INSTRUMENTACIÓN ELECTRÓNICA ITM
Enzimas Alostéricas. E 1 E 2 E 3 E 4 E 15 A  B  C  D  E  Ez Al menos Un Enzima Regulador Demanda celular E1E1.
Los eritrocitos derivan su color rojizo de la proteína llamada hemoglobina. Tienen una forma bicóncava. Esto hace que su superficie sea relativamente grande.
Enzimas Alostéricas.
MIOGLOBINA.
Hemoglobina Hemoglobina es una Hemeproteína
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
REGULACION A NIVEL ENZIMATICO (ACTIVACION)
ENZIMAS 1. En una reacción catalizada por un enzima:  una reacción catalizada por un enzima: La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
 Daniela Rodríguez Jeisy Puentes.  ¿Que modelo es mas consistente para explicar la transición de los estados T a R de la hemoglobina, el concertado.
ENZIMAS.
Problemas de conjuntos
Difusión de oxígeno en 2-D Curva de disociación de la hemoglobina.
Cátedra de Anatomía y Fisiología Humana
ENZIMAS.
Curva de disociación oxígeno-hemoglobina
Transcripción de la presentación:

BIOQUÍMICA I-2013 Integrantes: Mónica Huertas Zaia Jacqueline Piñeros Haiek Isabella Sierra Lombana

¿Qué tipo de modulador es el oxígeno en la Hb? ¿Cómo la unión del oxígeno causa re-arreglo de los pares iónicos de la molécula de hemoglobina? ¿Por qué la Hb tiene una baja afinidad por la primera molécula de O2 más que por las otras? ¿Qué tipo de modulador es el oxígeno en la Hb?

Tenso (T) vs. Relajado (R) Para tener en cuenta… Tenso (T) vs. Relajado (R) T T 1. Grupos Hemo = Lugar de Unión con el O2 T T 2. Unión reversible 3. Indispensable = Hierro en estado ferroso (Fe2+) R R O2 O2 O2 O2 R R

¿Cómo la unión del oxígeno causa re-arreglo de los pares iónicos de la molécula de hemoglobina? La unión de O2 con una subunidad, afecta la afinidad de unión en los sitios de las restantes subunidades, generando así un cambio conformacional.

¿Por qué la Hb tiene una baja afinidad por la primera molécula de O2 más que por las otras? La fijación subsecuente de O2 se facilita ya que se requiere la ruptura de un menor número de enlaces salinos. Según se une el O2, la afinidad aumenta en los otros lugares de unión de las restantes subunidades. (cooperatividad).

¿Qué tipo de modulador es el oxígeno en la Hb? La hemoglobina cargada de O2 pasa a un medio rico en H+ , induciendo así a un cambio conformacional , influyendo principalmente en la afinidad con el oxígeno. ¿Qué tipo de modulador es el oxígeno en la Hb?

Bibliografía http://campus.usal.es/~dbbm/enzimod/hemoglobina/hemo.htm http://www.oocities.org/pelabzen/hemoglb.html http://themedicalbiochemistrypage.org/es/hemoglobin-myoglobin-sp.php http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/enfermeria/2005359/contenido/respiratorio/11_13.html http://www2.uah.es/sancho/farmacia/temas%2009-10/Tema%205%20-%20proteinas%20estructura%204a%20hemoglobina%20%20farmacia.pdf

Pregunta tipo examen SÓLO ES POSIBLE MARCAR UNA RESPUESTA ·         Si las opciones 1, 2 y 3 son correctas, marque A. ·         Si las opciones 1 y 3 son correctas, marque B. ·         Si las opciones 2 y 4 son correctas, marque C. ·         Si la opción 4 es correcta, marque D. ·         Si todas las opciones son correctas, marque E. ¿Cuál(es) de las siguientes proposiciones es/son verdadera(s)? 1.      La segunda molécula de O2 tiene más afinidad con la Hb que la primera. 2.      La Hb se encuentra en estado T al tener solamente una subunidad unida con oxígeno. 3.      El cambio conformacional sólo puede darse bajo concentraciones relativamente altas de oxígeno. 4.      La unión de la Hb con el O2 es irreversible.