TEMA 3. LAS PROTEINAS.

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1 TEMA 3. LAS PROTEINAS

2 IMPORTANCIA BIOLÓGICA
CONCEPTO Las proteínas son moléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos: fósforo, hierro, magnesio y cobre. Son polímeros no ramificados de pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos (formados por los anteriores bioelementos) y serían por tanto los monómeros o unidad. IMPORTANCIA BIOLÓGICA Son las más abundantes de los seres vivos, 50 % peso seco de la materia viva. Gran diversidad de funciones. Específicas de cada ser vivo y especie. Gran diversidad morfológica y funcional.

3 I. AMINOACIDOS

4 CONCEPTO Y ESTRUCTURA DE UN AMINOACIDO
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Según el tipo de radical, se distinguen 20 tipos de aminoácidos. Los que forman parte de las proteínas se les llama  aminoácidos:

5 AMINOACIDOS ESENCIALES
Son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos es la ingesta directa a través de la dieta. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la soja. Estos aminoácidos son: Fenilalanina,Metionina, Histidina, Triptófano, Treonina, Leucina, Isoleucina, Lisina, Valina 

6 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
Según el tipo de radical, se distinguen 20 tipos de aminoácidos. - Aminoácidos del grupo I (apolares):

7 - Aminoácidos del grupo II (polares no ionizables):

8 - Aminoácidos del grupo III:
a) Polares ionizables ácidos: b) Polares ionizables básicos:

9 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
1. SÓLIDAS, INCOLORAS Y NO HIDROLIZABLES. 2. CARÁCTER ANFÓTERO: Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Éste es el caso de los aminoácidos: al tener un grupo carboxilo pueden desprender protones (H+) por lo que tienen carácter ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar protones (H+) y, por tanto, también tienen carácter básico. Al pH existente habitualmente en los medios biológicos, cercano a la neutralidad (Ph =7)  ambos grupos suelen estar ionizados y los aminoácidos aparecen como iones dobles. - A un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medio son captados por el grupo carboxilo ionizado, neutralizando éste y quedando únicamente la carga del grupo amino. - A un pH más básico, el grupo amino cederá un H+ al medio y el aminoácido quedará con carga negativa. La cadena lateral (R) puede tener grupos ionizables que participan en la carga eléctrica del aminoácido. El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0, es decir, posee tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico. Cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico diferente, ya que posee cadenas laterales distintas, se puede utilizar un método de separación de aminoácidos, denominado electroforesis, que se basa en este concepto.

10 CARÁCTER ANFOTERO DE LOS AMINOACIDOS

11 3. SOLUBLES EN AGUA: Por las cargas + y – (poco solubles los aas apolares), presentan también un alto punto de fusión. 4. ESTEREOISOMERÍA: El Carbono alfa es asimétrico, lo que hace que tenga propiedades ópticas y una conformación L y otra D. L si el NH2 está a la izquierda y D si está a la derecha. LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS VAN A SER L.

12 II. PÉPTIDOS

13 ENLACE PEPTÍDICO (enlace amida):

14 Átomos del enlace peptídico
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO Los átomos están en un mismo plano. Estructura rígida. El doble enlace es rígido, rotan los C alfa. Enlace covalente. La cadena polipeptídica presenta forma de zigzag. Aas se unen y dan tri,tetra, hasta polipéptidos. Cadena principal y laterales. Inicio, grupo amino libre y final grupo carboxilo libre. La cadena de aminoácidos gira en torno a los carbonos 

15 III. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

16 TIPOS DE PROTEÍNAS Según su forma:
FIBROSAS: forma de hebras alargadas poco plegadas, insolubles en agua, función estructural. Colágeno, queratina. GLOBULARES: muy plegadas, forma casi esférica, solubles en agua, función dinámica y catalizadora. Más adelante las estudiaremos más en detalle.

17 ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes, tipo y el orden en que están enlazados. Todas las proteínas presentan estructura primaria. Hay una cadena principal y laterales. El inicio es el extremo con el grupo amino y el final el extremo con el grupo carboxilo libre.

18 ESTRUCTURA SECUNDARIA Disposición de la secuencia de aas en el espacio, por el C alfa.
ALFA-HÉLICE: - La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma a lo largo de un eje imaginario por los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido, hay 3,6 aas por giro y sentido dextrógiro. - La cadena de forma paralela y los radicales hacia fuera (perpendiculares al eje). - Se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue y a las interacciones electrostáticas de los R de las cadenas. Ej: alfa-queratinas y mioglobina.

19 HOJA PLEGADA (LÁMINA BETA O BETA LAMINAR):
- Disposición de las cadenas en lámina plegada. - Los radicales por encima y debajo de la cadena, los C alfa puntos de plegamiento. - Se mantienen por los puentes de hidrógeno intercatenarios o intracatenarios. - La hola plegada beta puede formarse entre dos cadenas peptídicas o entre diferentes segmentos de una misma cadena peptídica. Ej. fibroína y Acs.

20 TIPOS DE LÁMINA PLEGADA:
Antiparalela: se forma cuando las dos cadenas polipeptídicas corren en dirección opuesta. Paralela: Si las cadenas polipeptídicas adyacentes corren en la misma dirección.

21 HÉLICE TRIPLE DE COLÁGENO
Una alfa hélice extendida, estabilizada por la asociación de 3 hélices empaquetadas. Ej. Colágeno (hueso, dientes, tendones, piel

22 ESTRUCTURA TERCIARIA - FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA: Se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Pueden ser de dos tipos: Covalentes: formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp). No covalentes: interacciones electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares, interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y fuerzas de Van der Waals.

23 - TIPOS: A) Fibrosa: poca modificación de la estructura secundaria, poseen una forma de haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo, la queratina, el colágeno y la elastina

24 B) Globular: presentan una forma esférica o de ovillo, interior compacto apolar y exterior hidrófilo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones de transporte, enzimas, etc. Por ejemplo la hemoglobina, mioglobina,etc.

25 En las proteínas de elevado peso molecular, existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria que presenta segmentos en alfa-hélice y en hoja plegada, que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas, reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica.

26 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se origina mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas recibe el nombre de subunidad. Hemoglobina

27 RESUMEN I. ESTRUCTURAS PROTEÍNAS

28 RESUMEN II. ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

29 IV. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

30 SOLUBILIDAD - Las proteínas globulares forman parte de las dispersiones coloidales debido a su peso molecular. Son solubles porque los grupos R al ionizarse establecen puentes de hidrógeno con el agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos. Son solubles debido a su función dinámica. - Las proteínas fibrosas no son solubles en agua, las moléculas de agua no pueden cubrirlas, se unen entre sí precipitan. Tienen funciones estructurales. - Las membranas biológicas son impermeables a las prteínas.

31 2. ESPECIFICIDAD - Específicas de cada especie e incluso entre individuos (determinadas genes). - Proteínas homólogas, desempeñan la misma función en distintas especies pero cambian algunos de sus aas (permite analizar relaciones evolutivas entre especies. - Responsables de los rechazos de los trasplantes de órganos y transfusiones de sangre. 3. CAPACIDAD AMORTIGUADORA DEL PH Por su carácter anfótero, neutralizan cambios de ph.

32 4. DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), por la ruptura de los enlaces que mantienen dichas estructuras, quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructura tridimensional fija, perdiendo su actividad biológica. FACTORES QUE PRODUCEN LA DESNATURALIZACIÓN Sustancias polares (polaridad del disolvente): Se añaden sustancias como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos. Salinidad (fuerza iónica): un aumento de la fuerza iónica del medio ,provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos compiten por el agua y rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. Es reversible. Ph: Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. Temperatura: Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. .

33 RENATURALIZACIÓN: - Reversible: Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. - Irreversible: En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible. RECONOCIMIENTO DE PROTEÍNAS Reacción de Biuret: Contiene CuSO4, reacciona el Cu ++ con los e- no comprartidos del enlace peptídico, da un color violeta.

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35 V. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

36 - Basada en la forma de las proteínas: a) Proteínas globulares:
Están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas. Son solubles en sistemas acuosos, los aminoácidos hidrofóbicos están usualmente en el interior de la proteína globular, mientras que los hidrofílicos están en el exterior, interactuando con el agua.  Su función dentro de la célula es móvil y dinámica, estas proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte, regulación, protección…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos.  Ejemplos de estas proteínas son los enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc. Existen proteínas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej. : (miosina, fibrinógeno). b)   Proteínas fibrosas: Son aquellas que se hayan constituidas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas ( fibras o láminas). Son resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluidas. La mayor parte desempeñan un papel estructural y/o mecánico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Ejemplos de estas proteínas son la queratina, el colágeno, elastina, etc.

37 - Basada en la composición:
a)     Proteínas Simples u holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptidicas.  b)     Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptídico. En estas proteínas, la porción polipeptídica se denomina apoproteína y la parte no proteica se denomina grupo prostético. De acuerdo al tipo de grupo prostético, las proteínas conjugados pueden clasificarse a su vez en: - Nucleoproteínas: el grupo prostético es un ácido nucleico. - Glucoproteínas: los grupos prostéticos son uno o varios azúcares. - Lipoproteínas: la parte no proteica son fosfolípidos, ácidos grasos u otros lípidos. - Hemoproteínas: el grupo prostético es el grupo hemo. - Fosfoproteínas: el grupo prostético es el ácido fosfórico.

38 VI. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

39 Estructural: forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso y elastina del tejido conjuntivo elástico. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Enzimática: son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo. Transporte: ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. Citocromos que transportan electrones y lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre. Homeostática: mantienen el medio interno constante, fibrinógeno (coagulación sangre) y seroalbúmina (constante el ph). Energética: si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. por gramo. Ejemplos son la lactoalbúmina de la leche o la ovoalbúmina de la clara de huevo. Hormonas: sustancias producidas por las células que realizan su efecto sobre otras que tienen un receptor donde se acopla dicha hormona. Ejemplos son la insulina y el glucagón que regulan el nivel de glucosa en sangre. Contráctil: la contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. La dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Defensiva: ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Reconocimiento celular: proteínas de membrana son receptores de hormonas (neuronas). Crecimiento y diferenciación celular: controlan la fracción del ADN que se va expresar.