Todo Sobre las PROTEÍNAS Marcela Alarcón 2009.

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1 Todo Sobre las PROTEÍNAS Marcela Alarcón 2009

2 Las proteínas son una serie de compuestos orgánicos principales de las células considerados como esenciales en diversas funciones vitales, tales como las características inmunológicas, las metabólicas o la actividad muscular. Son de estructura muy compleja y elevado peso molecular.

3 Más de la mitad de la masa en seco de los organismos animales son proteínas.
Sólo una parte muy pequeña de ellas contenidas en los organismos humanos han sido descritas detalladamente (albergamos más de tipos de proteínas distintas, cada cual con sus características específicas).

4 Clasificación Euglobulinas Solubilidad Seudoglobulinas Globulares
Fibrosas Reguladoras Protectoras Transporte Estructurales Catalíticas Animales Vegetales Solubilidad Forma Función Origen P R O T E Í N A S

5 SEUDOGLOBULINAS INSOLUBLES EN AGUA
EUGLOBULINAS SOLUBLES EN AGUA

6 albúmina. Fibrosas: poco solubles en agua y son alargadas
GLOBULARES: Son esféricas como la insulina y la albúmina. Fibrosas: poco solubles en agua y son alargadas como el colágeno y la queratina.

7 Las proteínas participan en la creación de tejido corporal, el crecimiento y mantenimiento de las células y la contracción de los músculos, pero también pueden aportar energía si el organismo carece de otras fuentes, tales como las grasas o los hidratos de carbono

8 Cuando se ingiere un exceso de proteínas, las sobrantes se convierten en compuestos que producen energía. …conviene ingerir alimentos de origen animal, pues éstos contienen proteínas completas, es decir, que agrupan los 20 aminoácidos "esenciales" para el organismo. …lo correcto en una dieta equilibrada es combinar las proteínas procedentes de animales y vegetales …en los adultos se considera adecuada una dosis de 0,8 gramos por cada kilo de peso corporal; en la infancia esta tasa se debe multiplicar por dos, y en la lactancia por tres.

9 CARACTERÍSTICAS DE PROTEÍNAS
Macromoléculas de secuencias de aminoácidos. Las encontramos en carnes rojas, pescado, huevo, y leguminosas entre otros. Se forman como resultado de síntesis y deshidratación.

10 Los aminoácidos son como los "ladrillos" que conforman todo el edificio molecular de las proteínas. Son ácidos orgánicos de características sólidas, incoloras, cristalinas y, en general, solubles en agua. Existen 20 aminoácidos diferentes • todos tienen una parte común en su molécula que consisten en un grupo amino (NH3) • y un grupo ácido, (COOH)

11 Aminoáci-dos distinto
En color negro la parte Común En color azul puede verse la parte variable que da a los Aminoáci-dos distinto comportamiento

12 LA CLAVE DE COLORES • color naranjo= aminoácido hidrófobos; • color verde= aminoácidos polares; • color fucsia = aminoácidos ácidos; • color turquesa = aminoácidos básicos

13 Aminoácidos esenciales
Sólo las plantas pueden fabricar sus propios aminoácidos a partir de nitrógeno, dióxido de carbono y otros compuestos, gracias a que ejercen la fotosíntesis, el resto de organismos pueden sintetizar sólo algunos. Por tanto, de los 20 aminoácidos que se combinan para formar las proteínas, los humanos podemos sintetizar sólo unos pocos, lo que se denominan no esenciales (alanina, arginina, ácido aspártico, asparragina, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina). Hay otros, los denominados aminoácidos esenciales o indispensables que, sin embargo, no pueden ser sintetizados por el hombre por lo que tienen que ser aportados por los alimentos, por la dieta, condicionando su esencialidad. Son ocho: Isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. La arginina puede ser esencial para los niños muy pequeños ya que sus requerimientos son mayores que su capacidad para sintetizar este aminoácido.

14 ESTRUCTURAS DE PROTEÍNAS
Estructura primaria: Número y secuencia de aminoácidos. Estructura secundaria: Forma helicoidal. Estructura terciaria: Tendencia a enrollarse sobre sí misma. Estructura cuaternaria: Grado de asociación.

15 Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos.
La estructura primaria de las proteínas viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos. (ver explicación en el cuaderno) Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

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17 Estructura secundaria: La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica realiza debido a varias interacciones como interacción electrostática, enlaces H, interacción hidrofóbica e interacción dipolo-dipolo. La interacción electrostática o la fuerza eléctrica es la responsable de la atracción o repulsión entre objetos con carga eléctrica. Establece que dos cargas del mismo signo se repelen, mientras que dos cargas de signos opuestos se atraen. Un enlace de hidrógeno es la fuerza atractiva entre un átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno generalmente a O, N, F. Covalente: Enlace en que los electrones de enlace son compartidos por ambos átomos, a diferencia de los iónicos En donde se produce la transferencia de electrones de un átomo a otro Interacción hidrofóbica entre los radicales hidrófobos (ver cuaderno) Interacción dipolo-dipolo consiste en la atracción entre el extremo positivo de una molécula polar y el negativo de otra.

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19 Estructura terciaria:
La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.

20 La estructura cuaternaria:
es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos.. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones como puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

21 Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.

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24 FUNCIONES Permiten transportar sustancias entre las células.
TRANSPORTE Permiten transportar sustancias entre las células.

25 La proteína llamada hemoglobina lleva a cabo el transporte del oxígeno desde los pulmones hasta las células y del dióxido de carbono desde las células hasta los pulmones. La mioglobina lo hace dentro de los músculos. Las lipoproteínas transportan la grasa por la sangre, función indispensable ya que de otra manera no sería posible dado que la sangre en su mayor parte no es miscible con la grasa. Colaboran en la asimilación de otros nutrientes, llevando a cabo el transporte a través de las membranas celulares.

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27 E S T R U C A L Forman parte de la estructura de los tejidos: piel, músculos, uñas, pelo, tendones, ligamentos... etc. Actúan confiriendo fuerza o protección a las estructuras biológicas.

28 Colágeno El colágeno es una proteína de estructura fibrosa, además de muy abundante en los vertebrados, muy importante, pues es responsable de sostener los tejidos conjuntivos de la piel, huesos, cartílagos y tendones.  Su disposición molecular confiere a los tendones y a la piel su capacidad de resistencia a la tensión. El calor desvirtúa la naturaleza de las pequeñas y largas fibras que componen el colágeno, reduciendo la longitud de las cadenas y convirtiéndolas en gelatina. Queratina La queratina es una proteína fibrosa muy resistente, rica en cistina y cisteína (proteínas que contienen azufre). Se encuentra abundantemente en variadas formaciones epidérmicas de los vertebrados a modo de protección, constituyendo una proteína fundamental en la composición de las plumas, cuernos, uñas, pezuñas, escamas, etc. Es una sustancia insoluble en agua, e inalterable ante la acción de los jugos gástricos, motivo por el cual se ha utilizado para encapsular medicamentos de vía oral que deben ejercer su función en el intestino, evitando que sean disueltos antes en el estómago por efecto de la digestión gástrica.

29 Fibrinógeno El fibrinógeno es una proteína soluble existente en la sangre y también en otros fluidos del cuerpo. Su función es la coagulación sanguínea. Bajo la acción de una enzima llamada trombina, el fibrinógeno se transforma en una proteína insoluble llamada fibrina, consistente en una estructura que forma los coágulos sanguíneos o trombos, y responsable de que se manifiesten muchos accidentes vasculares. Miosina y actina La miosina y actina son proteínas musculares responsables de la acción contráctil de los músculos y otros movimientos celulares. La miosina es la principal proteína muscular, la cual se combina con la actina para formar la actinomiosina, ejerciendo ambas la contracción muscular, tal como la haría un pistón dentro de un cilindro, es decir, realizándose movimientos entre actina y miosina (una sobre la otra) permitiendo que las fibras musculares se expandan y contraigan.

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33 HORMONAL Las hormonas proteicas son segregadas por las glándulas endocrinas. Funcionan estimulando a determinados órganos fundamentales para que inicien una serie de actividades, generalmente muy importantes, tales como la producción de la leche o el control del ritmo metabólico. Las hormonas proteicas más importantes son la insulina, el glucagón, la tiroxina y la calcitonina:

34 Insulina: es segregada en las células del páncreas por los llamados islotes de Langerhans. Su función es regular el metabolismo de los hidratos de carbono mediante el control de la glucemia, o cantidad de glucosa (un glúcido o azúcar) en la sangre; cuando esta hormona es segregada en forma insuficiente se produce la diabetes (hiperglucemia o exceso de la tasa de glucemia). Glucagón: es segregada por las llamadas células Alfa del páncreas. Es antagónica a la insulina, ya que actúa aumentando la tasa de glucemia por efecto de incrementar la actividad fosfórica del hígado. También se denomina hormona pancreática o hiperglucémica. Tiroxina: es segregada por la glándula tiroides. Regula el metabolismo general. Estimula el consumo de oxígeno. Calcitonina: también es una hormona segregada por la glándula tiroides, en las llamadas células parafoliculares. Su función es reducir la concentración de calcio en la sangre y estimular la mineralización de los huesos.

35 INMUNOLÓGICA Anticuerpos
Los anticuerpos o inmunoglobulinas son sustancias defensivas del organismo. Agrupan a miles de proteínas distintas que son generadas en el suero sanguíneo en respuesta a los antígenos (organismos extraños que invaden el cuerpo). Cada anticuerpo es específico de un determinado antígeno, al cual combate eliminándolo o neutralizándolo.

36 Parte del sistema inmunológico como las
inmunoglobulinas, precursoras de plaquetas

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39 CATALIZACIÓN Enzimas Las enzimas son proteínas globulares con capacidad de combinarse con otras sustancias (los sustratos) para actuar como catalizador de variadas transformaciones bioquímicas ( reacciones químicas del organismo). La actividad de las enzimas favorece estas reacciones, acelerando y regulando el metabolismo en todo el cuerpo con un menor consumo de energía. Se conocen alrededor de unas enzimas, las cuales se clasifican según el carácter del enlace químico sobre el que actúan (oxidación y reducción, descomposición de moléculas, etc.), éstas son las: Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas y Lipasas.

40 enzimas (aceleran una reacción
química

41 a y b

42 a y b

43 REACCIONES IMPORTANTES
HIDRÓLISIS RACCIÓN DE MAILLARD DESNATURALIZACIÓN COAGULACIÓN

44 Se llama así a la reacción química del agua con compuestos orgánicos o inorgánicos, que se basa en la ruptura de un enlace covalente. HIDRÓLISIS Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada La Gelatina es una mezcla coloide (sustancia semisólida), incolora, translúcida, quebradiza y casi insípida que se obtiene a partir del colágeno procedente del tejido conectivo de despojos animales hervidos con agua. La hidrólisis aumenta la solubilidad de las proteínas y su poder espesante disminuya

45 MAILLARD Reacción entre el grupo amino de la proteína y el grupo aldehído del azúcar produciendo un color oscuro. Esta reacción sucede con calor. Coagulación La proteína parcialmente desnaturalizada precipita en gel o masa