 LN Fabiola Bautista Figueiras Pool sur- 206 Ext 7517 “NUTRIOLOGIA CLÍNICA” LICENCIATURA EN MEDICINA UPAEP “PROTEÍNAS”

Presentación del tema: " LN Fabiola Bautista Figueiras Pool sur- 206 Ext 7517 “NUTRIOLOGIA CLÍNICA” LICENCIATURA EN MEDICINA UPAEP “PROTEÍNAS”"— Transcripción de la presentación:

1  LN Fabiola Bautista Figueiras irmafabiola.bautista@upaep.mx Pool sur- 206 Ext 7517 “NUTRIOLOGIA CLÍNICA” LICENCIATURA EN MEDICINA UPAEP “PROTEÍNAS”

2  PROTEINAS DEFINICION: ES UN NUTRIENTE, FORMADO POR AMINOACIDOS QUE TIENEN FUNCIONES ESTRUCTURALES, ENERGETICAS Y METABOLICAS- SON LAS TRANSPORTADORAS DE VITAMINAS, MINERALES, OXIGENO Y COMBUSTIBLES. Son las hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular. CONSTITUIDAS POR AMINOACIDOS SON LAS ESTRUCTURAS PRIMARIAS DE LAS QUE ESTAN FORMADAS LAS PROTEINAS, COMPUESTOS POR UN GRUPO AMINO, UN GRUPO ACIDO, UN HIDROGENO, CARBONO AL CENTRO Y UN GRUPO LATERAL

3  DESPUES DEL AGUA LAS PROTEINAS OCUPAN LA MAYOR PARTE DE NUESTRO CUERPO. Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias. LA PROTEÓMICA ES UN NUEVO CAMPO QUE ESTUDIA LA EXPRESION COMPLETA DE LAS PROTEINAS DENTRO DE LAS CELULAS U ORGANISMO. ASI COMO LAS VARIACIONES DE SU ESPRESION EN RESPUESTA AL ESTRÉS, CRECIMIENTO, HORMONAS Y ENVEJECIMIENTO

4  Crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno.Las grasas Aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular. Formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.vitaminas Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma. Catalizadores biológicos. Aceleran la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas. Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina). Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños. Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles musculares). Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén. Crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno.Las grasas Aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular. Formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.vitaminas Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma. Catalizadores biológicos. Aceleran la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas. Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina). Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños. Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles musculares). Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén. Las funciones principales de las proteínas son:

5  Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases, son anfolitos (+) (-)

6  Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, en otras palabras, son estructuras que unidas entre sí, por enlace peptídico, forman péptidos (menos de 100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos hasta 300 aprox) que tienen un gran peso molecular y función biológica en la célula. Dependiendo de la secuencia de aminoácidos que se unan dará origen a una u otra proteína. La estructura de los aminoácidos comprende un carbono en el centro al cual se le llama carbono alfa, el que está unido a un hidrógeno, a un grupo funcional amina, un grupo funcional ácido carboxílico y un radical el cual varía según la naturaleza del aminoácido que sea. Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, en otras palabras, son estructuras que unidas entre sí, por enlace peptídico, forman péptidos (menos de 100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos hasta 300 aprox) que tienen un gran peso molecular y función biológica en la célula. Dependiendo de la secuencia de aminoácidos que se unan dará origen a una u otra proteína. La estructura de los aminoácidos comprende un carbono en el centro al cual se le llama carbono alfa, el que está unido a un hidrógeno, a un grupo funcional amina, un grupo funcional ácido carboxílico y un radical el cual varía según la naturaleza del aminoácido que sea. De acuerdo con su composición, los aminoácidos son muy solubles en agua y muy insolubles en solventes orgánicos.

7  El nitrógeno es muy abundante en la naturaleza, se presenta como nitrógeno molecular (N 2 ) formando parte del aire, en los suelos se encuentra en forma de nitratos, amoniaco. ¿Cómo obtienen el nitrógeno los organismos animales? Nosotros no podemos utilizar las formas inorgánicas de nitrógeno y requerimos la utilización de este elemento en formas de compuestos nitrogenados. Las plantas absorben los nitratos y el amoniaco del suelo y sintetizan aminoácidos, así los animales dependen de las plantas para la obtención de nitrógeno metabólicamente útil. Esta transformación que sufre el nitrógeno destaca la relación entre los seres vivos y el medio, constituyendo el ciclo del nitrógeno en la naturaleza. La forma de obtención de nitrógeno metabólicamente útil lo constituye el nitrógeno aminoacídico. El nitrógeno es muy abundante en la naturaleza, se presenta como nitrógeno molecular (N 2 ) formando parte del aire, en los suelos se encuentra en forma de nitratos, amoniaco. ¿Cómo obtienen el nitrógeno los organismos animales? Nosotros no podemos utilizar las formas inorgánicas de nitrógeno y requerimos la utilización de este elemento en formas de compuestos nitrogenados. Las plantas absorben los nitratos y el amoniaco del suelo y sintetizan aminoácidos, así los animales dependen de las plantas para la obtención de nitrógeno metabólicamente útil. Esta transformación que sufre el nitrógeno destaca la relación entre los seres vivos y el medio, constituyendo el ciclo del nitrógeno en la naturaleza. La forma de obtención de nitrógeno metabólicamente útil lo constituye el nitrógeno aminoacídico. EL NITROGENO INVESTIGAR EL CICLO DEL NITROGENO EN LA NATURALEZA

8 Se refiere al balance de proteínas, porque la mayor parte del N corporal está en los aminoácidos que componen las proteínas. Es muy importante entender que un adulto sano no acumula proteínas, de tal manera que si las ingiere en cantidades mayores a sus necesidades, aumentará su excreción de N ureico en la orina. Por la misma razón, si las ingiere en menor cantidad que sus requerimientos, estará en Balance Nitrogenado (BN) negativo que está traduciendo un deterioro en su composición corporal por disminución de su masa magra. Balance nitrogenado:

9  Balance nitrogenado. Situaciones de desequilibrio. Equilibrio Nitrogenado Negativo Equilibrio Nitrogenado Positivo Inanición Niñez (crecimiento y desarrollo) Desnutrición proteica Mujeres gestantes Senectud Período post-inanición Fiebre severa Diabetes no controlada Neoplasias avanzadas Período post-quirúrgico Traumatismos Quemaduras extensas Sepsis e infecciones

10 CONSUMO DIARIO DE PROTEINAS 10% AL 15% CON RESPECTO A: LA EDAD EL SEXO LA TALLA EL PESO IDEAL CÁLCULO EN FUNCIÓN DEL: MB AF 1 GR DE PROTEINA = 4 CALS 1 GR DE PROTEINA POR KG DE PESO

11 ENTRE LOS MICRORGANISMOS, PLANTAS Y ANIMALES EXISTEN 300 AMINOACIDOS CONOCIDOS, PERO EL DNA DEL SER HUMANO SOLO RECONOCE A 20 AMINOACIDOS Los 20 tipos de aminoácidos difieren considerablemente en sus propiedades fisicoquímicas. Estas múltiples características, muchas de las cuales están interrelacionadas, son las responsables de la gran variedad de funciones, estructuras y demás características de las proteínas Los 20 tipos de aminoácidos difieren considerablemente en sus propiedades fisicoquímicas. Estas múltiples características, muchas de las cuales están interrelacionadas, son las responsables de la gran variedad de funciones, estructuras y demás características de las proteínas Estos 20 aminoácidos diferentes se pueden unir en cualquier orden para conformar polipéptidos (proteínas) de cientos de aminoácidos, tienen el extraordinario potencial de producir una gran cantidad de variantes en su conformación.

12 ESENCIALES: LOS OBTENEMOS DE LA DIETA Y SIRVEN PARA SINTETIZAR PROTEÍNAS Y ALGUNOS A.A. NO ESENCIALES NO ESENCIALES: SINTETIZADOS A PARTIR DE PRECURSORES GLUCOCÍDICOS, LÍPIDICOS Y A.A. ESENCIALES. ESENCIALES: LOS OBTENEMOS DE LA DIETA Y SIRVEN PARA SINTETIZAR PROTEÍNAS Y ALGUNOS A.A. NO ESENCIALES NO ESENCIALES: SINTETIZADOS A PARTIR DE PRECURSORES GLUCOCÍDICOS, LÍPIDICOS Y A.A. ESENCIALES. AMINOACIDOS

13 ESENCIALES SE CONOCEN 8 A.A ESENCIALES 1)ISOLEUCINA 2)LEUCINA 3)LISINA 4)METIONINA 5)FENILALANINA 6)TRIPTOFANO 7)TREONINA 8)VALINA HAY DOS A.A QUE NO SON TAN ESENCIALES HISTIDINA Y LA ARGININA (DURANTE LA INFANCIA Y ADOLESCIENCIA) HAY DOS A.A QUE NO SON TAN ESENCIALES HISTIDINA Y LA ARGININA (DURANTE LA INFANCIA Y ADOLESCIENCIA)

14 AMINOACIDOS NO ESENCIALES SE CONOCEN 10 A.A NO ESENCIALES 1)GLICINA 2)ALANINA 3)ASPARRAGINA 4)ACIDO ASPARTICO 5)CISTEINA 6)GLUTAMINA 7)ACIDO GLUTAMICO 8)TIROSINA 9) PROLINA 10) SERINA 1)CLICINA 2)TAURINA 3)ORNITINA 4)CITRULINA 5)CISTINA 6)CREATININA A.A NO PROTEICOS

15

16 DE LOS 8 A.A ESENCIALES LOS QUE SON MAS DIFICILES DE ENCONTRAR EN LAS PROTEINAS DIETETICAS SON: TRIPTOFANO, METIONINA Y LISINA ESTOS A.A SON LOS MENOS ABUNDANTES EN LAS PROTEINAS DE LOS ALIMENTOS QUE CONSUMINOS HABITUALMENTO, POR ESO LAS DIETAS A BASE DE CEREALES Y TUBERCULOS PROVOCAN DEFICIENCIAS LOS NIÑOS SON MAS VULNERABLES A ESTAS CARENCIAS LAS PROTEINAS DE LOS CEREALES (Trigo y Arroz) SON DEFICIENTES EN LISINA, EL MAIZ ADEMAS ES DIFICIENTE EN TRIPTOFANO, Y LAS LEGUMINOSAS (Garbanzos, lentejas y chicharos) SON POBRES EN METIONINA Y CISTEINA

17 SU DEFICIENCIA INTERVIENE CON LA PRODUCCION DE SEROTONINA QUE ES UN O DE LOS NEUROTRANSMISORES MAS IMPORTANTES DEL SNC (CEREBRO) EMFERMEDADES RELACIONADAS CON LA DEFICIENCIA DE TRIPTOFANO Alucinación, depresión, ansiedad, delirio y demencia.--- intentos suicidas El número de alteraciones del metabolismo del triptófano con relación a los efectos del desarrollo cerebral y psiquiátrico han empezado a despertar interés dentro de la comunidad psiquiátrica. El triptófano es el nutriente más estudiado en la comunidad psiquiátrica orientada a la investigación en nuestros días. También se relaciona en ocasiones este aminoácido con la anorexia. Se han encontrado niveles bajos séricos de triptófano frecuentemente en los pacientes anoréxicos. TRIPTOFANO

18 METIONINA Este aminoácido colabora en la síntesis de proteínas y determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular Es importante para la síntesis del ADN, por lo tanto, cualquier alteración tendrá consecuencias clínicas. Este aminoácido colabora en la síntesis de proteínas y determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular Es importante para la síntesis del ADN, por lo tanto, cualquier alteración tendrá consecuencias clínicas. LISINA Es uno de los aminoácidos más importantes ya que, junto con otros, interviene en funciones como el crecimiento y la reparación de tejidos, y colabora en la síntesis de anticuerpos y hormonas

19 Condición Médica Incidencia aproximada(por cada 100,000 nacimientos) DefectoEnzima defectuosa Síntomas y fenotipo Albinismo3síntesis de melanina a partir de tirosina Tirosina 3- monooxigenasa (tirosinasa) Falta de pigmentación; pelo blanco piel rosa Alcaptonuria0.4Degradación de tirosina homogenistato 1,2-dioxigenasa Pigmentación obscura de la orina; desarrollo tardío de artritis Argininemia  0.5 Síntesis de ureaarginasaRetraso mental Acidemia arginosuccinica 1.5Síntesis de ureaArginosuccinato liasa Vómito y convulsiones Deficiencia de la CPSI 0.5  Síntesis de ureaCPS ILetargo *, convulsiones, muerte temprana Homocistinuria0.5Degradación de metionina Cistation beta- sintasa Desarrollo defectuoso de huesos, retraso mental Enfermedad de orina de jarabe de maple+ 0.4Isoleucina, leucina y valina Complejo deshidrogenasa de alfa-ceto ácidos de cadena ramificada Vómito, convulsiones, retraso mental, muerte temprana Acidemia metilmalonica  0.5 Conversión de propionil-CoA a succinil-CoA Metilmalonil-CoA mutasa Vómito, convulsiones, retraso mental, muerte temprana fenilcetonuria8Conversión de fenilalanina a tirosina Fenilalanina hidroxilasa Vómito neonatal, retraso mental Algunos desordenes genéticos humanos que afectan el catabolismo de los aminoácidos

20 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

21 ALGUNAS PROTEINAS FUNCIONLOCALIZACIONALIMENTOS MIOGLOBINA HEMOGLOBINA Trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmonesPlasmaCarnes rojas MIOSINA CASEINA COLAGENO GLUTEN LACTOALBUMINA OVOALBUMINA ACTINA ELASTINA LACTOGLOBULINAS QUITINA FIBROINA FIBRONECTINA ACTOMIOSINA AVENINA ZEINA ARAQUINA VICILINAS HORDEINA GLUTENINA GLIADINA OVOMUCINA SARCOPLASMAMICAS COMPLETAR LA TABLA MATERIAL Bb

22  La calidad de una proteína depende de su contenido en aminoácidos esenciales. Esa calidad está medida por un índice llamado valor biológico. Por lo tanto, una proteína es de alta calidad o tiene un alto valor biológico cuando es rica en aminoácidos esenciales, con la ingesta mínima recomendada El valor biológico El valor biológico de una proteína es la fracción de nitrógeno absorbido que es retenido por el organismo y esto representa la capacidad máxima de utilización de una proteína. En otras palabras, una proteína tiene mayor valor biológico, o es de alta calidad, cuando tiene mayor capacidad de brindar nitrógeno al organismo a través de A.A

23  Mejorar la calidad de las proteínas El mejoramiento de la calidad de una proteína se logra aplicando el método de la suplementación. Este método consiste en la complementación de diferentes proteínas (mezcla entre proteínas) para potenciar su efecto. Para que las proteínas vegetales sean completas deben mezclarse entre sí. Por ejemplo: una legumbre + un cereal o un fruto seco + arroz. En un desayuno, al mezclar la leche con los cereales, la proteína del cereal se completa con las de la leche.

24 A diferencia de los carbohidratos y lípidos la variedad de proteínas que ingresan al organismo es superior y proviene de los tejidos animales y vegetales, así si las proteínas de los alimentos aportan los aminoácidos que contienen, el nitrógeno metabólicamente útil al organismo, determina que estas proteínas de las dietas son un requerimiento nutricional que permite mantener el equilibrio metabólico y posibilita una adecuada reposición de las pérdidas de nitrógeno.

25  La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado. La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible. La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado. La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible. DIGESTION Y ABSORCION

26  Pepsina Hidrolisa Enlaces de los aminoácidos Péptidos de tamaño variables y algunos aminoácidos En el estomago Digestión. La hidrólisis de las proteínas de los alimentos se inicia en el estómago Proteasas pancreáticas Peptidasas de la mucosa intestinal

27  Los aminoácidos obtenidos de la degradación de las proteínas son absorbidas por la mucosa intestinal mediante mecanismos de transporte activo que consume ATP y la presencia de iones sodio. Los aminoácidos libres resultantes son excretados al torrente sanguíneo, de ahí alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior, incluida su degradación.

28 Reacciones generales de los aminoácidos de importancia en el metabolismo. Vías de eliminación de amoníaco: Desaminación oxidativa Transaminación Descarboxilación El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos nitrogenados de bajo peso molecular, origina amoníaco (NH 3) TAREA

29  Desaminación oxidativa: Es la reacción que consiste en la separación del grupo amino de los aminoácidos en forma de amoníaco quedando el cetoácido homólogo al aminoácido desaminado. Transaminación: Consiste en la transferencia del grupo amino, de un aminoácido es transferido a un cetoácido, formándose un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Descarboxilación: Es la separación del grupo carbóxilo del aminoácido en forma de CO 2 Desaminación oxidativa: Es la reacción que consiste en la separación del grupo amino de los aminoácidos en forma de amoníaco quedando el cetoácido homólogo al aminoácido desaminado. Transaminación: Consiste en la transferencia del grupo amino, de un aminoácido es transferido a un cetoácido, formándose un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Descarboxilación: Es la separación del grupo carbóxilo del aminoácido en forma de CO 2 Reacciones generales de los aminoácidos de importancia en el metabolismo.

30 Vías de eliminación de amoníaco: El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos nitrogenados de bajo peso molecular, origina amoníaco (NH 3 ). El mismo se reincorpora al metabolismo, aunque las cantidades que se producen son superiores a la que se elimina por un mecanismo de excreción urinaria. Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una sustancia tóxica cuyo aumento en la sangre y los tejidos puede crear lesiones en el tejido nervioso. Dentro de los mecanismos que dispone el organismo humano para la eliminación del amoníaco se encuentran: La excreción renal El ciclo de la urea. El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos nitrogenados de bajo peso molecular, origina amoníaco (NH 3 ). El mismo se reincorpora al metabolismo, aunque las cantidades que se producen son superiores a la que se elimina por un mecanismo de excreción urinaria. Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una sustancia tóxica cuyo aumento en la sangre y los tejidos puede crear lesiones en el tejido nervioso. Dentro de los mecanismos que dispone el organismo humano para la eliminación del amoníaco se encuentran: La excreción renal El ciclo de la urea.

31  El riñón es capaz de eliminar amoníaco por la orina en forma de sales de amonio. En este órgano, el amoníaco obtenido se combina con iónes H + formando amonio que se elimina combinado con aniones. La excreción urinaria de sales de amonio consume H +, por lo que estas reacciones dependen de los mecanismos renales de regulación del pH sanguíneo. Excreción renal

32  Es el mecanismo más eficaz que dispone el organismo para la eliminación del amoníaco. La síntesis de la Urea se lleva a cabo en el hígado y de este órgano alcanza al riñón, donde se elimina por la orina. La Urea es un compuesto de baja toxicidad. En este proceso 2 moléculas de amoníaco y una de CO2 son convertidas en urea. Es un proceso cíclico que consta de varias etapas que al final se obtiene arginina que al hidrolizarse libera Urea. Síntesis y excreción de Urea.

33  Trastorno derivado del consumo insuficiente de energía y proteína, que al final conduce a caquexia y aumento en la susceptibilidad a infecciones. Este tipo de desnutrición se presenta como Marasmo o Kwashiorkor. Estos difieren en la gravedad de la deficiencia total de energía y proteína, así como en las características clínicas relacionadas. PROBLEMAS DE SALUD RELACIONADOS CON EL CONSUMO DE PROTEINAS 1.- DESNUTRICION PROTEICO-CALORICA

34  Kwashiorkor Trastorno que ocurre sobre todo en niños pequeños con alguna enfermedad y que consumen una cantidad marginal de energía, con deficiencia grave de proteina Edema, debilidad y aumento en la susceptibilidad a infección y enfermedad adicional Pérdida de peso leve a moderada (60 a 80% del PN para la edad) Mantenimiento de algo de musculo y grasa subcutánea Alteración en el crecimiento Inicio rápido Hígado graso El abdomen abombado es debido a ascitis o retención de líquidos en la cavidad abdominal por ausencia de proteínas en la sangre y favorece el flujo de agua hacia el abdomen

35  Marasmo Trastorno resultante de la deficiencia grave de energía y proteína, lo que causa pérdida extrema de las reservas adiposas y masa muscular y fuerza. Es frecuente la muerte por infecciones Pérdida grave de peso Atrofia de músculo y grasa corporal (apariencia de «piel y huesos») Alteración grave del crecimiento (<60% del PN para la edad) Se desarrolla en forma gradual

36  2.- DIETAS RICAS EN PROTEINAS No más del 35% de la dieta No aportan beneficios adicionales a la salud Efecto nocivo a los riñones (excreción de urea y nitrógeno) Dietas a base de carnes rojas (sobre todo embutidos) se relacionan con ciertos cánceres. Propician osteoporosis (pérdida urinaria de calcio) Cuantas más proteínas se ingieren, especialmente si son de origen animal (carne y quesos curados sobre todo), más se acidifica la sangre por acción del ácido láctico y del ácido úrico que se forman al ser metabolizadas. Esto obliga al organismo a emplear parte de sus reservas de calcio en compensar el exceso de acidez, pues una de las funciones del calcio es mantener el equilibrio entre sustancias ácidas y alcalinas en la sangre..

37  Toxicidad en deportistas cuando se suplementan inadecuadamente con aminoácidos complementarios (triptofano, metionina, cisteína e histidina) por que compiten con la absorción (químicamente similares) y producen desequilibrios

38  Como resultado de la desaminación oxidativa de los aminoacidos. El amoníaco es una base fuerte y podría producir un cambio de pH. El rango normal en sangre es de 15 a 45 microgramos por decilitro (mcg/dL). El amoníaco es tóxico y afecta principalmente al sistema nervioso central en altas concentraciones La encefalopatía asociada a defectos severos del ciclo de la urea se debe a aumento de amoníaco en sangre y tejidos. Como el hígado es el principal órgano encargado de la eliminación del amoníaco, cuando hay una falla o insuficiencia hepática grave, la amonemia asciende y se produce un cuadro de intoxicación, que pude llevar al coma e incluso la muerte. A concentraciones mayores de amonio (>0.2 mM): visión borrosa, pérdida de conciencia, letargia, lesiones cerebrales, coma. El mal funcionamiento del ciclo de la urea por deficiencia en alguna de sus enzimas o por patología hepática (por ej cirrosis alcohólica) produce hiperamonemia. INTOXICACION POR AMONIACO

39  Las alergias se deben a la respuesta inmunitaria diseñada para eliminar proteínas (antígenos) de nuestro cuerpo ya sea que hayan entrado a través de los alimentos o del medio ambiente (alérgeno) En algunas personas ciertas proteínas causan reacciones de hipersensibilidad y desencadenan una respuesta. Este respuesta puede variar de persona a persona pero pueden ser: Rinorrea Estornudos Prurito en la piel Urticaria Diarrea Nausea Vomito Algunas personas hacen reacciones muy agresivas que si no son atendidas pueden llegar a la muerte (anafilaxia o choque anafiláctico)