Pregunta Nº 15 Daniela Espinosa O. Daniela Meléndez B.

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1 Pregunta Nº 15 Daniela Espinosa O. Daniela Meléndez B.
Ana María Muñoz B. Rubén Darío Rangel P. Jesús Eduardo Jaimes S.

2 PREGUNTA 15. El análisis de la composición y cantidad de aminoácidos de dos proteínas de origen diferente, resultó ser el mismo. ¿Se tratará de la misma proteína? ¿Qué se puede inferir sobre su tamaño y función? ¿Qué factores limitan el tamaño de una proteína?

3 Pueden Diferir En primer lugar en sus CARACTERES: QUÍMICO IÓNICO
VALOR NUTRICIONAL

4 Igual Composición Ello se refiere a que en ambas proteínas se encuentran, misma cantidad de: Aminoácidos Esenciales. Aminoácidos No Esenciales.

5 ¿Serán La Misma Proteína?
CAMBIO EN LA ESTRUCTURA = CAMBIO DE FUNCIÓN

6 ¿Por qué si? Pueden ser la misma proteína, pero con isomería entre ellas. Orientación de Aminoácidos (D o L). Conformacional.

7 Por Orientación D o L Grafico de retención del péptido
αA-Crystallin Peptide Grafico de retención del péptido

8 Conformacional En la conformación espacial o plegamiento de la proteína. Recordar: Silla Bote

9 ¿Por qué no? Pueden no ser la misma proteína, si se tiene en cuenta que la organización de dichos aminoácidos es variable, y por lo tanto las combinaciones de estos aminoácidos puede dar origen a diversas proteínas. Isoformas Proteícas Troponina (T/I/C)

10 Tamaño & Función En las proteínas generalmente, entre más grande mas compleja será su función. Transporte y Señalización Respuesta Inmune Enzimatica

11 Limitantes del Tamaño Exactitud de la biosíntesis de las proteínas.
La cantidad de aminoácidos que la conforman. El plegamiento de la proteína. La cantidad y tamaño de tipos de estructuras secundarias que la conforman ( láminas  o  hélices). Capacidad codificadora de los ácidos nucleicos. ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRCUTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA ESTRUCTURA QUINARIA LIMITANTES

12 Pregunta Nº 29 Daniela Espinosa O. Daniela Meléndez B.
Ana María Muñoz B. Rubén Darío Rangel P. Jesús Eduardo Jaimes S.

13 PREGUNTA 29. ¿Cuál es la relación entre las alteraciones conformacionales de las proteínas, la Lisozima y las patologías?

14 ENFERMEDADES CONFORMACIONALES: AMILOIDES
Proteínas Mantienen sus conformaciones originales (nativas). Desnaturalización Renaturalización mediante chaperonas (en parte). 2. Degradación por proteólisis.

15 AMILOIDES  Agregados insolubles de proteínas solubles en ciertos
tejidos. (ALZHEIMER) (ENCEFALOPATÍA) (AMILOIDOSIS)

16 AMILOIDOSIS  ENFERMEDADES AMILOIDES
TRANSTORNOS  DEPÓSITO DE PROTEÍNAS  INTERFERENCIA FUNCIONAL MUERTE CELULAR  INSUFICIENCIA DEL ÓRGANO PROTEÍNAS AMILOIDOGÉNICAS - No relación y amplia diversidad de plegamientos. FORMAS AMILOIDES - Estructura  Fibrillas amiloides CONSECUENCIA CONFORMACIÓN, ESTABILIDAD, ESTRUCTURA NATIVA Y AMILOIDE RADICALMENTE DIFERENTES.

17 AMILOIDOSIS  ENFERMEDADES AMILOIDES
PROTEÍNAS AMILOIDÓGENAS SON FORMAS MUTANTES DE PROTEÍNAS NORMALES. ENZIMA HIDROLIZANTE AMILOIDOSIS VISCERAL FAMILIAR Y AMILOIDOSIS RENAL HEREDITARIA.

18 LISOZIMA AMILOIDÓGENA
* DOS VARIANTES  130 RESIDUOS  I56T – D67H SÓLO PRESENTAN LAS LISOZIMAS ESTAN PRESENTAS EN LAS FIBRILLAS, ESTO ESPLICA LA CALIDAD DOMINANTE DE LA MUTACIÓN. Ambas lisozimas mutantes se asemejan a las enzimas de tipo silvestre. La diferencia es gracias al reemplazo de diferentes aminoácidos que interfieren en la red de enlaces hidrógeno estabilizantes.

19 Karp, Gerald. Biología Celular y Molecular
Karp, Gerald. Biología Celular y Molecular. Ciudad de México: McGrawHill, 2011. Del Riesgo, Lilia; Grazón, Ruth; Castillo, Fabio. Bases Moleculares de la Vida. Bogotá, 2012. Bioquímica de Voet. Referencias