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ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos
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Clases de proteínas en función de su estructura
FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal) GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica o globular Poseen varios tipos de estructura secundaria Suelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros b)
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PROTEÍNAS FIBROSAS Tienen forma filamentosa o alargada
Su función es estructural: Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de tejidos animales. Son las principales proteínas de la piel, tejido conjuntivo, y de las fibras animales (pelo, seda) Confieren fuerza y/o elasticidad Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos)
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CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
ESTRUCTURA PRIMARIA Se caracteriza por la repetición, más o menos ordenada, de algunos aminoácidos (principalmente Ala y Gly) ESTRUCTURA SECUNDARIA: es la base fundamental de la estructura de las proteínas fibrosas. Aparecen: Hélices. Ejemplo: a queratina 2.- La triple hélice del colágeno (resistencia amplificada por formación de superhélices y entrecruzamientos covalentes) 3.- Elastina (elasticidad) Hoja b. Ejemplo: fibroína de la seda.
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EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS
1. a-queratina (pelo y uñas) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Monómeros Dímeros Protofilamentos Protofibrillas Hélice a (300 aa) 1 de 4 hidrófobo Enlaces cruzados -S-S- Dureza y flexibilidad variable
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SECCIÓN TRANSVERSAL DE UN PELO
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2. COLÁGENO Principal constituyente del tejido conjuntivo Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo) Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo Poco valor alimenticio ESTRUCTURA: Tiene 3,3 residuos/vuelta (muy extendida): Gly 33% Ala 11% Pro e Hyp 21% Hidroxi-Lys en menor proporción (lugar de unión a polisacáridos) Fragmentos comunes: Gly-Pro-Hyp Gly-X-Pro Gly-X-Hyp Hélice simple y única Es levógira
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ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO
Tropocolágeno ESTABILIZADA POR: Puentes de H intercatenares Repulsiones entre Pro e OH-Pro Enlaces cruzados (Lys-OHLys)(Lys-Lys) Dan dureza “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
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Osteogénesis imperfecta (formación anormal de huesos en bebés)
DEFECTOS GENÉTICOS RELACIONADOS CON EL COLÁGENO Gly-X-Pro Osteogénesis imperfecta (formación anormal de huesos en bebés) Cys en lugar de Gly Síndrome de Ehlers-Danlos (debilidad de las articulaciones) Ser en lugar de Gly
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3. ELASTINA Constituyente de los ligamentos y vasos sanguíneos arteriales ESTRUCTURA: Hélice especial rica en residuos de Gly, Ala y Val Tropoelastina: segmentos de hélice rica en Gly separados por cortas regiones con residuos de Lys y Ala. A diferencia del tropocolágeno posee muchos residuos de Lys y pocos de Pro. Cuatro cadenas laterales de Lys forman la desmosina
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ELASTINA Desmosina Espiral al Azar Estado relajado Estiramiento
Monómero de Elastina Enlace de entrecruzamiento
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EJEMPLO DE PROTEÍNA FIBROSA con hoja b
FIBROÍNA Constituye las fibras tejidas por gusanos de seda y arañas Ha evolucionado hasta una fibra resistente pero flexible SECUENCIA PRIMARIA: Un residuo si y otro no es Gly. El otro es Ala o Ser ESTRUCTURA SECUNDARIA: predomina la lámina b antiparalela y conduce al empaquetamiento de las láminas unas sobre otras Los enlaces entre láminas son interacciones de van der Waals entre cadenas laterales (fibras flexibles)
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FIBROÍNA DE LA SEDA (láminas b apiladas)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
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Estructura Primaria del Colágeno
Aminoácidos especiales: 4-hidroxiprolina (4Hip) 3-hidroxiprolina (3Hip) 5-hidroxilisina (5Hil) Unidad básica Estructura primaria
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Estructura Secundaria del Colágeno
Hélice de Colágeno
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Estructura Terciaria del Colágeno
Tropocolágeno
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Enlaces Covalentes Cruzados del Colágeno
Hélice polipeptídica Triple hélice de tropocolágeno Segmento de la triple hélice Detalle de una microfibrilla de colágeno
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Asociación Polimolecular del Colágeno
Helice de colágeno
