Son biomoléculas formadas básicamente por carbono,

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1 Son biomoléculas formadas básicamente por carbono,
LAS PROTEÍNAS Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre. Son polímeros de los aminoácido. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; Si el n: de aa. no es mayor de 10, se denomina oligopéptido. Si es superior a 10 se llama polipéptido Si el n: es superior a 50 aa. se denomina proteína.

2 LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

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4 o hidrofóbicos

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8 Los 20 aminoácidos que se han identificado en la naturaleza

9 COMPORTAMIENTO QUÍMICO DE LOS AMINOÁCIDOS
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, se ionizan según el pH. como un ácido, liberando protones (-COO-) como base, los grupos -NH2 captan protones (-NH3+)

10 ENLACE PEPTÍDICO Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

11 El enlace peptídico tiene una geometría plana
sólo existe libre rotación en torno al C

12 Las proteínas son polímeros lineales de residuos aminoacídicos
Decimos que la línea de carbonos alfa y enlaces peptídicos es el esqueleto principal, y los grupos R son las cadenas laterales En un extremo de la proteína hay un grupo amino libre, y en el otro, un grupo carboxilo libre

13 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína que componen la cadena polipeptídica. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

14 Estructura de la Insulina Humana

15 Estructuras secundarias
1.-Alfa Hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. 2.- Lámina plegada: En esta disposición los aa no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

16 -hélice los puentes de hidrógeno son paralelos al eje central
de la hélice Los radicales van dirigidos hacia afuera 3,6 aminoácidos / vuelta

17 Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas diferentes lámina antiparalela vista desde arriba Los radicales de los aminoácidos van sobre y bajo el plano medio de la lámina, en forma alternada. Es más estable con aminoácidos con R pequeños. vista lateral

18 Estructura terciaria Corresponde a la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc. Se mantiene por: PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA PUENTE DISULFURO

19 Estructura Terciaria Mioglobina segmentos con a-hélice y otros con
estructura b Mioglobina

20 Estructura cuaternaria
Se mantiene mediante enlaces débiles, se forma de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. tetrámero dímero Hemoglobina

21 Estructuras que puede presentar una proteína

22 ALGUNAS PROPIEDADES DELAS PROTEINAS
Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia. No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos”.

23 Desnaturalización. Pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación y con una interacción máxima con el disolvente. una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

24 La gran variedad de funciones es posible debido a una gran variedad de formas
5 nm

25 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS: formadas solamente por aminoácidos HETEROPROTEÍNAS: formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético HOLOPROTEÍNAS Globulares Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

26 Nucleosomas de la cromatina Ribosomas
HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoproteínas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones

27 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
Estructural Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Enzimática Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. Hormonal Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas aminoacídicas

28 Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche

29 CONCEPTO DE ENZIMA Los enzimas son catalizadores orgánicos muy potentes y eficaces. Químicamente son proteínas. Las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables. No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

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31 Sitio activo de una enzima

32 Energía de activación de una reacción
La energía de activación es la diferencia de energías entre los reactivos y el estado de transición

33 Acción enzimática El estado de transición es el punto máximo de la gráfica. La energía de activación es la diferencia de energías entre los reactivos y el estado de transición. El calor de reacción (ΔG°) es la diferencia entre la energía de los reactivos y la de los productos.

34 Comparación de necesidades energéticas en reacciones catalizadas y no catalizadas
El estado de transición es el punto máximo de la gráfica. La energía de activación (Ea) es la diferencia de energías entre los reactivos y el estado de transición. El calor de reacción (ΔG°) es la diferencia entre la energía de los reactivos y la de los productos.

35 Acción de la catalasa

36 Curvas de una reacción con enzima y sin enzima

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38 CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Enzima + Sustrato        Complejo Enzima-Sustrato        Enzima + Productos

39 CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Las enzimas cambian de forma cuando sus sustratos se unen a ellas. Este efecto se llama "acoplamiento inducido", significando que se requiere la orientación y colocación precisa de la enzima para que su actividad catalítica sea inducida por la unión del sustrato.  Las enzimas tienen centros activos. El centro activo de la enzima es la localización sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde tiene lugar la reacción química catalizada por la enzima.

40 CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Se produce una interacción muy precisa del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, contactos hidrofóbicos y fuerzas de van der Waals). Las enzimas forman complejos con sus sustratos. La unión de un sustrato con su enzima en el centro activo se llama "complejo enzima-sustrato". Una ecuación genérica para la formación del complejo puede formularse: 

41 Especificidad de las enzimas

42 Especificidad de las enzimas

43 Glucosa-6-fosfatasa (GLC-6-Pase) es una enzima que hidroliza la glucosa 6 fosfato resulta en la creación de un grupo fosfato y glucosa libre Esta catálisis completa el paso final en la gluconeogénesis y la glucogenólisis.

44 Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas.
Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica.(muchas vitaminas funcionan como coenzimas).

45 Algunos cofactores

46 Coenzimas Adenosine Triphosphate (ATP) Coenzyme A (CoA)
Flavin Adenine Dinucleotide (FAD) Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate (NADP+) Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD+)

47 Ejemplos de acciones de las coenzimas

48 Enfermedades carenciales
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales C (ácido ascórbico) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sítesis de colágeno Escorbuto B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos Beriberi B2 (riboflavina) Constituyente de las coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las mucosas B3 (ácido pantoténico) Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño

49 B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Depresión, anemia B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoacidos. Fatiga, dermatitis...

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51 EFECTO DEL pH EN LA ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
Las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH. La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH. Situaciones especiales: la pepsina del estómago (pH = 2) la fosfatasa alcalina del intestino (pH = 12)

52 Actividad de algunas enzimas en relación al pH

53 Pepsina 1.5 Tripsina 7.7 Catalasa 7.6 Arginasa 9.7 Fumarasa 7.8 Ribonucleasa 7.8 Enzima pH óptimo

54 EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LA ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
El punto óptimo representa el máximo de actividad cuando se supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque (se desnaturaliza).

55 Actividad de las Enzimas
1.Óxido-reductasas ( Reacciones de óxido-reducción).          Sí una molécula se reduce otra debe oxidarse                                       2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)               aldehidos, glucosilos, fosfatos .                                         3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)                                                       Transforman polímeros en monómeros. Actúan sobre: enlaces éster, glucosídico, peptídico entre C y N

56 4. Liasas (Adicisión a los dobles enlaces)
                                                      Entre C y C Entre C y O Entre C y N 5. Isomerasas (Reacciones de isomerización) 6. Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP)                 Entre : C y O, C y S, C y N, C y C                 

57 Inhibidores de las enzimas
Inhibición reversible: pueden ser inhibidores competitivos, los que se unen a la enzima ingresando en el sitio activo, impidiendo así su enlace con el sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio activo. Sus efectos son reversibles.

58 Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unión es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. Ej: el DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION (insecticida).                                                            

59 El gas nervioso ejerce su efecto letal al unirse con la enzima ACETILCOLINESTERASA, que es la encargada de disociar la molécula de ACETILCOLINA para su posterior síntesis. Este proceso no se puede llevar a cabo sin la primera disociación y sus consecuencias son trágicas. Al no poder ser sintetizada, la Acetilcolina comienza a acumularse en los centros de transmisión, como entre neuronas, ganglios, uniones neuromusculares, impidiendo la transmisión de ordenes a los músculos tanto de acción voluntaria como de acción involuntaria. Así, todos los músculos quedan bloqueados. Finalmente la muerte se produce tras pocos minutos por asfixia. Entre los antídotos, con el fin de reactivar el proceso de síntesis a cargo de la encima acetilcolina, el mas usado es el basado en la ATROPINA, dado que es el único eficaz si se aplica con extrema rapidez.

60 Inhibidores A B A.- Inhibidor competitivo: pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original. B.- Inhibidor no competitivo: alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato.

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62 Inhibición por Retroalimentación

63 Sitio alostérico

64 Saturación de una enzima
La reacción catalizada por una enzima utiliza la misma cantidad de sustrato y genera la misma cantidad de producto que una reacción no catalizada. Las enzimas no alteran en absoluto el equilibrio de la reacción entre sustrato y producto. Las enzimas se saturan. Esto significa que a mayor cantidad de sustrato, mayor número de centros catalíticos estarán ocupados, lo que incrementará la eficiencia de la reacción, hasta el momento en que todos los sitios posibles estén ocupados. En ese momento se habrá alcanzado el punto de saturación de la enzima y, aunque se añada más sustrato, no aumentará más la eficiencia.

65 Saturación de una enzima
Las dos propiedades cinéticas más importantes de una enzima son: el tiempo que tarda en saturarse con un sustrato en particular y la máxima velocidad de reacción que pueda alcanzar. El conocimiento de estas propiedades hace posible hipotetizar acerca del comportamiento de una enzima en el ambiente celular y predecir cómo responderá frente a un cambio de esas condiciones.

66 Curva de Saturación

67 Un nucleótido está formado por:
Los Ácidos Nucleicos Los ácidos nucléicos son grandes moléculas formadas por la repetición de una molécula unidad que es el nucleótido. Un nucleótido está formado por: 1.- Una pentosa (ribosa o dexosirribosa). 2.- Una base nitrogenada (guanina, adenina, citocina, timina y uracilo) 3.- Un ácido fosfórico

68 Ejemplos de ácidos nucléicos son: el ácido dexosirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico (ARN)
   Ambos están compuestos por nucleótidos unidos entre si y difieren en: 1.- La composición de azúcares y bases nitrogenadas. 2.- La presencia en formas monocatenarias (RNA) o de doble cadena (DNA).

69 Azúcares que componen a los Ácidos Nucleicos
RNA DNA

70 Bases Nitrogenadas Bases púricas: Bases pirimidínicas
   Bases púricas: Bases pirimidínicas El ADN contiene adenina-guanina-citosina y timina que se emparejan en la doble hélice una de cada famila A-T y G-C El RNA contiene Uracilo en vez de Timina.   

71 El ADN contiene adenina-guanina-citosina y timina que se emparejan en la doble hélice una de cada famila A-T y G-C El DNA y todas las formas bicatenarias (duplex) de los ácidos nucleicos se unen entre sí gracias a los enlaces de hidrógeno que se establecen entre sus bases. La Timina enlaza con la Adenina con dos enlaces y la Guanina y la Citosina se unen entre sí por tres enlaces de hidrógeno.

72 Estructura del DNA    De acuerdo con el modelo de Watson y Crick, el ADN es una doble hélice, dextrógira, con las bases dirigidas hacia el centro, perpendiculares al eje de la molécula y un esqueleto exterior de azúcar-fosfato a lo largo de los lados de la hélice (que actúa protegiendo a las bases del medio ambiente).    De acuerdo con el modelo  

73 DNA

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76 Estructura del RNA

77 ATP

78 Riboflavina: Coenzimas: FAD FMN

79 NAD NADP