UNIDADES 16-18 METABOLISMO.

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1 UNIDADES 16-18 METABOLISMO

2 METABOLISMO DEFINICIÓN 2 2

3 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS
SON SECUENCIALES: el producto de una es sustrato de otra PUEDEN SER LINEALES (CONVERGENTES O DIVERGENTES) O CÍCLICAS SON COMUNES A LA MAYORÍA DE ORGANISMOS: evolución. SE CLASIFICAN EN CATABÓLICAS, ANABÓLICAS O ANFIBÓLICAS ESTÁN CATALIZADAS POR ENZIMAS

4 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

5 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

6 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

7 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

8 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS 8 8

9 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

10 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS 10 10

11 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS

12 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS
Diferencias entre metabolismo autótrofo y anabolismo heterótrofo: Fuente de energía

13 METABOLISMO REACCIONES METABÓLICAS CARACTERÍSTICAS 13 13

14 ENZIMAS

15 ENZIMAS DEFINICIÓN Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. 15 15

16 ENZIMAS REACCIONES ENZIMÁTICAS COMPONENTES 16 16

17 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 17 17

18 ENZIMAS CARACTERÍSTICAS
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces. Químicamente son proteínas que actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No realizan reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, el centro activo. 18 18

19 ENZIMAS ESTRUCTURA COMPONENTES
Las enzimas pueden contener sólo cadenas polipeptídicas o estar acompañadas de otras moléculas no proteicas. En el caso de que haya una composición mixta se pueden distinguir: - parte proteica: APOENZIMA - Parte no proteica: su unión puede ser de dos tipos. - COFACTOR, cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas, o COENZIMAS, si son moléculas orgánicas, que se unen TEMPORALMENTE al apoenzima. - Grupo prostético: cuando se une PERMANENTEMENTE a la parte proteica 19 19

20 ENZIMAS ESTRUCTURA COMPONENTES 20 20
20 20

21 ENZIMAS COMPONENTES COENZIMAS

22 ENZIMAS ESTRUCTURA ZONAS FUNDAMENTALES 22 22

23 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Las enzimas son biocatalizadores de todas las reacciones químicas que forman parte del metabolismo celular. Actúan rebajando la energía de activación de las reacciones químicas que catalizan, aumentando la velocidad de la reacción. Intervienen en concentraciones muy bajas.

24 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 24 24

25 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 25 25

26 ENZIMAS ESPECIFICIDAD
Las enzimas son muy específicas. Esto les permite actuar en una RQ determinada sin alterar otras. Actúan siempre a la temperatura ambiente de la célula. Son muy activas, (algunas pueden aumentar la velocidad de una RQ hasta un millón de veces). Presentan elevado PM.

27 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN
Una reacción química A===>B tiene lugar porque cierto número de moléculas A se encuentran con la suficiente energía como para alcanzar un estado activado, que denominamos estado de transición, en el que es muy probable que se establezca o se rompa algún enlace químico y se forme entonces el producto P.

28 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN
La velocidad de la reacción será proporcional a la concentración de moléculas en ese estado de transición. Hay 2 métodos generales mediante los cuales se puede acelerar la velocidad de una reacción química: -Elevar la temperatura: pues se incrementa el nº de moléculas capaces de alcanzar el estado de transición, (inviable en la célula). -Añadir un catalizador: que se combina con los reactivos de forma transitoria y produce un estado de transición con menor energía de activación. (Nota: la energía libre de activación es la diferencia entre la energía libre -G- de 1 mol de sustancia en el estado de transición y la de 1 mol de sustancia en el estado inicial.)

29 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN 29 29

30 ENZIMAS MECANISMO DE ACCIÓN ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

31 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA COMPLEJO ENZIMA - SUSTRATO

32 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DOBLE SUSTRATO P1 P2
E+S1+ S ES1S EP1P E+P1+P2

33 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DOBLE SUSTRATO

34 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CENTRO ACTIVO

35 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CENTRO ACTIVO

36 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CENTRO ACTIVO

37 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN 37 37

38 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN 38 38

39 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN 39 39

40 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

41 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MECANISMO DE ACCIÓN

42 Mecanismo de actuación enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática productos sustrato Enzima Enzima inactiva Centro activo Coenzima

43 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

44 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

45 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

46 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

47 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

48 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES Inhibición competitiva sustrato
inhibidor Enzima Enzima Sin inhibidor con inhibidor Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

49 Inhibidor competitivo
ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES Inhibidor competitivo

50 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

51 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES Inhibición no competitiva
sustrato FACTORES No se produce la catálisis Enzima Enzima Sin inhibidor Con inhibidor inhibidor Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

52 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

53 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES Inhibición alostérica. sustrato
Enzima activa Sin inhibidor Inhibición alostérica. Enzima inactiva Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él. con inhibidor inhibidor

54 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

55 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES envenenadores sustrato
Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.

56 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

57 ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA FACTORES

58 ENZIMAS NOMENCLATURA Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima: - Nombres particulares: Asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba. - Nombres sistemáticos: el nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: - el sustrato preferente - el tipo de reacción realizado - terminación "asa" Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

59 ENZIMAS NOMENCLATURA - Código internacional: propuesto por la comisión enzimática (enzyme comission). El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D- glucosa el que acepta el grupo fosfato.

60 ENZIMAS CLASIFICACIÓN

61 ENZIMAS CLASIFICACIÓN