Proteínas Proteínas: son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen posible las reacciones químicas del metabolismo.

Presentación del tema: "Proteínas Proteínas: son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen posible las reacciones químicas del metabolismo."— Transcripción de la presentación:

1 Proteínas Proteínas: son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que tienen más celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas  diferentes, en una célula humana puede haber 10,000 clases de proteínas  distintas. Químicamente son macromoléculas, polímeros de aminoácidos (más de 100) dispuestos en una secuencia lineal, sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100 aminoácidos se denomina péptido. 

2 Proteínas Sólo 20 aminoácidos diferentes puedan ser ordenados en cualquier orden para formar polipéptidos de cientos de aminoácidos; con ellos se pueden producir una gran cantidad de combinaciones para formar las proteínas. La bacteria Escherichia coli, uno de los organismos biológicos mas simples, tiene mas de 1000 proteínas diferentes trabajando a diferentes tiempos para catalizar las reacciones que sostienen a su vida.

3 Proteínas Valor biológico de las proteínas El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.

4 Proteínas Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja (soya), que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

5 Proteínas Necesidades diarias de proteínas
La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores.

6 Proteínas En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud (OMS) recomienda un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.

7 Proteínas Las raciones, expresadas como ingestas diarias a lo largo del tiempo, están destinadas a cubrir las variaciones individuales entre la mayoría de las personas normales, que viven en Estados Unidos en condiciones de estrés ambiental habitual. La composición de aminoácidos tenida en cuenta para estos cálculos es la típica de la dieta media de los Estados Unidos, que puede ser igualmente aplicable a la dieta de los españoles.

8 Proteínas El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un rendimiento energético igual al de los hidratos de carbono, su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.

9 Proteínas Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los últimos años, han demostrado que los aminoácidos se acumulan en las membranas de los capilares sanguíneos para ser utilizados rápidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de proteínas en la dieta, los aminoácidos resultantes siguen acumulándose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a través de la alimentación de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto desde que se generalizó el consumo indiscriminado de carne.

10 Proteínas Proteínas de origen vegetal o animal?
Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar: Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de origen animal.

11 Proteínas Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo.

12 Proteínas La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares. En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus aminoácidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas suele estar más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.

13 Proteínas A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples formas en el espacio.  La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: a) Estructura primaria b) Estructura secundaria. c) Estructura terciaria d) Estructura cuaternaria. Las uniones peptídicas se establecen entre los grupos amino de un aminoácido y los grupos carboxilo de otro aminoácidos, formando dipéptidos--> tripéptidos--> tetrapéptidos--> polipéptidos. Cada enlace forma un plano 

14 Proteínas Estructura Primaria: las proteínas tienen múltiples niveles de estructura. La básica es la estructura primaria. El primer nivel estructural que se puede delimitar en una proteína, está constituido tanto por el número y la variedad de aminoácidos que entran en su composición, como por el orden también llamado secuencia en que se disponen éstos a lo largo de la cadena polipeptídica, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos

15 Proteínas Estructura secundaria: el segundo nivel estructural se refiere a la relación espacial que guarda un aminoácido con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptídica; en algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas de éste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: a) Hélice alfa b) Lámina beta

16 Proteínas Hélice alfa: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. En esta estructura, el grupo carboxílo (-C=O) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral) se encuentra unido por puente hidrógeno. Lámina beta: En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

17 Proteínas Estructura terciaria: el tercer nivel estructural se refiere a la relación espacial que guardan entre sí las diferentes zonas o áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica. A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.

18 Proteínas Para formar la estructura terciaria, primero se agrupan conjuntos de estructuras  secundarias (hélices alfa y láminas beta) que se unen para formar la estructura terciaria definitiva. Estos plegamientos en la estructura terciaria de las proteínas está facilitado por enlaces denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína; así mismo las uniones se dan a través de puentes de hidrógeno, puentes eléctricos. Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas: a) Proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y b) Proteínas globulares, solubles en agua.

19 Proteínas Estructura cuaternaria: es aquel tipo de proteína que esta compuesta de más de una cadena polipeptídica; se puede considerar un siguiente nivel de organización, que se refiere a la manera en que cada cadena polipeptídica en la proteína se arregla en el espacio en relación con las otras cadenas polipeptídicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria. Un ejemplo de ésta estructura es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo hemo (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar el oxígeno en la sangre)

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22 Proteínas Propiedades de las proteínas: Especificidad: Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica posee algunas proteínas que otros organismos no tienen. Incluso proteínas que presentan la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener una secuencia peptídica algo diferente en distintos organismos. Este hecho posee una gran importancia, ya que el análisis de las semejanzas que existen entre algunas proteínas de diversos grupos de seres vivos permite llevar a cabo estudios filogenéticos y establecer el parentesco evolutivo entre especies. La especificidad de las proteínas se observa incluso en individuos de una misma especie.

23 Proteínas De la misma manera la especificidad se refiere a que cada una de las proteínas lleva a cabo una determinada función y la realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia, por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de su función.

24 Proteínas Desnaturalización: La función biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional, también denominada conformación nativa cuando está intacta. Cualquier cambio que suponga una alteración de esta conformación, como sucede, por ejemplo, cuando se rompen los enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, afecta a la funcionalidad biológica de la proteína. Este proceso recibe el nombre de desnaturalización.

25 Proteínas La desnaturalización puede ser reversible (si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo) o irreversible. En el primer caso es posible recuperar la conformación nativa cuando cesa la acción de los factores que han producido su desnaturalización, proceso conocido como renaturalización. Habitualmente, sin embargo, la desnaturalización suele ser irreversible. Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización de proteínas se encuentran las variaciones de presión y el aumento de temperatura (agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los cambios en la concentración salina (agentes químicos). El efecto del calor sobre la clara de huevo es evidente cuando lo cocemos o freímos.

26 Proteínas Clasificación de las proteínas: dada la gran variedad de proteínas que existen se pueden agrupar clasificándolas de acuerdo a su estructura en: 1) Proteínas globulares: a) Prolaminas: zeína (maíz), gliadina (trigo). b) Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz) c) Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche), etc. d) Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, etc. e) Enzimas: hidrolasas, oxidasas, etc. 2) Proteínas fibrilares: a) Colágenos: en tejidos conjuntivos y cartilaginosos. b) Queratinas: en formaciones epidérmicas como pelos, uñas, plumas, cuernos, etc. c) Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos. d) Fibroínas: en hilos de seda (de arañas e insectos)

27 Proteínas A continuación se presentan algunos ejemplos de proteínas y las funciones que realizan: a) Función estructural: algunas proteínas constituyen estructuras celulares como: las glucoproteínas que forman parte de las membranas, las histonas que forman parte de los cromosomas; otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como por ejemplo: el colágeno, del tejido conjuntivo fibroso, la elastina, del tejido conjuntivo elástico, la queratina de la epidermis, etc.

28 Proteínas b) Función enzimática: son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. c) Función hormonal: son ejemplo de éstas proteínas, la insulina que regula los niveles de glucosa en la sangre, la hormona del crecimiento, la calcitonina que regula el metabolismo del calcio. d) Función defensiva: la inmunoglobulina, que actúa como anticuerpo o antígeno, la trombina y fibrinógeno que contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

29 Proteínas e) Función transporte: la hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados, la hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados, la mioglobina transporta oxígeno a través de los músculos, las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre, los citocromos transportan electrones, etc. f) Función contráctil: la actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular, la dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. g) Función reserva: la ovoalbúmina, de la clara del huevo, gliadina, del grano de trigo; las dos anteriores proteínas constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión