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ENZIMAS
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ENZIMAS 1.1 Catálisis: 1.2 Catálizador: 1.3 Enzimas:
1.- CONCEPTOS BASICOS 1.1 Catálisis: aumento de la velocidad de una reacción química. elemento que aumenta la velocidad con la que ocurre una reacción química sin este sufrir cambios permanentes por la reacción. 1.2 Catálizador: sustancias orgánicas, en su mayoría de naturaleza proteica, que actúan como catalizadores específicos de las reacciones químicas en los procesos metabólicos de las células vivas. 1.3 Enzimas:
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2.- Términos asociados a las enzimas
.- Reacción química, sustratos y productos Productos Sustratos
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2.- Términos asociados a las enzimas
.- Centro activo= sitio de unión + sitio de catálisis
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3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS
3.1.- Poder Catalítico Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción en factores de 106 a 1018 a) Orientan los sustratos b) Agregan cargas a los sustratos c) Inducen la deformación de los sustratos
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3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS
Alto Grado de Especificidad 3.2.1 Especificidad de acción Una enzima es capaz de catalizar SOLO UNA reacción de UN sustrato específico. 3.2.2 Especificidad de Sustrato Las enzimas actúan sobre su SUSTRATO NATURAL o sobre SUSTRATOS ANÁLOGOS.
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3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS
Su actividad puede regularse. 3.4.- No catalizan reacciones que sean termodinámicamente desfavorables. 3.5.- Su acción no altera el balance energético ni modifica el equilibrio químico de la reacción que catalizan. 3.6.- Actúan en soluciones acuosas en condiciones suaves de temperatura y pH.
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4.1 Por el Sistema Tradicional
4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS 4.1 Por el Sistema Tradicional Nombre de sustrato + sufijo “asa” SUSTRATO NOMBRE DE LA ENZIMA UREA UREASA AMILOSA AMILASA LACTOSA LACTASA
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ENZIMA: 4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS ENZIMA:
4.2 Por el Sistema de la IUBMB Nombre trivial ENZIMA: Nombre sistémico Número de clasificación Enzima ATP + D-glucosa ADP + D-glucosa-6-P Hexoquinasa ENZIMA: ATP: Glucosa fosfotransferasa E.C
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4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
4.2.1 Clases de enzimas según IUBMB 1.-Oxidoreductasas 2.- Transferasas 3.- Hidrolasas 4.- Liasas 5.- Isomerasas 6.- Ligasas
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5.- MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO
5.1 Modelo de Emil-Fisher o de la Llave y la Cerradura
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5.- MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO
5.2 Modelo de Koshland o del Ajuste Inducido
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1.- Concentración del Sustrato 2.-Temperatura 3.- pH del medio
6.- FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA 1.- Concentración del Sustrato 2.-Temperatura 3.- pH del medio 4.- Concentración de la enzima 5.- Presencia de activadores 6.- Presencia de inhibidores
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6.1- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO “CINÉTICA ENZIMÁTICA”
Ecuación Química de Michaelis-Menten
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6.1- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO “CINÉTICA ENZIMÁTICA”
Ecuación Matemática de Michaelis-Menten
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6.2- EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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6.3- EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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6.3- EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Pepsina Tripsina
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6.3- EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Colinesterasa
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6.4- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La velocidad de acción de la enzima (V) será función lineal de la concentración de la enzima [E] siempre y cuando la concentración del sustrato [S] sea alta. Tiempo de la Reacción
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6.5- EFECTO DE LOS ACTIVADORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Tiempo de la Reacción
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6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Inhibir: detener temporalmente una acción. elemento extraño o condición desfavorable a una acción que detiene a la misma . Inhibidor: Inhibición enzimática: REDUCCIÓN o PERDIDA MOMENTÁNEA de la actividad de una enzima debido a la presencia de un elemento extraño o de una condición desfavorable a la reacción.
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6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Tiempo de la Reacción
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6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Competitiva No competitiva Mixta Reversible Irreversible Inhibición Enzimática
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6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Inhibición Competitiva
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6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Aumenta el Km de la reacción
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6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
IInhibición No Competitiva
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6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Disminuye Km y Vmax.
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6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Inhibición Irreversible . Existe modificación química permanente de la enzima. . No se cumple el principio de Michaelis-Menten . Permite reconocer los grupos funcionales reactivos de la enzima inhibida. INHIBICIÓN IRREVERSIBLE = INACTIVACIÓN
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.- Cumplen papeles de reguladores de los procesos metabólicos.
7.- ENZIMAS ALOSTERICOS .- Cumplen papeles de reguladores de los procesos metabólicos. .- No siguen la cinética clásica de Michaelis – Mentén .- Poseen uno o más reguladores o efectores: positivos o negativos. .- Poseen sitios de enlaces para los efectores.
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7.1.- Regulador alostérico positivo.
7.- ENZIMAS ALOSTERICOS 7.1.- Regulador alostérico positivo.
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7.2.-Regulador alostérico negativo
7- ENZIMAS ALOSTERICOS 7.2.-Regulador alostérico negativo
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8- IMPORTANCIA BIOMÉDICA DE LAS ENZIMAS
Análisis Clínicos Asociados a Procesos Patológicos Daño en el tejido Presencia de activadores [ Enzima] en Sangre [ Enzima] en Sangre Deficiencia en el tejido
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8- IMPORTANCIA BIOMÉDICA DE LAS ENZIMAS
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8- IMPORTANCIA BIOMÉDICA DE LAS ENZIMAS
Análisis Clínicos Asociados a Procesos Patológicos ENZIMAS DIAGNOSTGICO Transaminasa SGPT Pruebas de funcionamiento hepático Transaminasa SGOT Infartos al miocardio y afecciones hepáticas Fosfatasa Alcalina Alteraciones de los huesos ( Paget, Osteomalacia) Deshidrogenasa láctica Infartos al miocardio Afecciones musculares Amilasa y Lipasa Pancreática Cuadros de pancreatitis aguda Creatinina Fosfoquinasa CPK
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COENZIMAS Y VITAMINAS
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APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA (inactiva) (activa)
1.- TERMINOS ASOCIADOS APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA (inactiva) (activa) COENZIMAS: son cofactores orgánicos no proteicos que al unirse a una enzima inactiva (APOENZIMA) la transforman en una enzima catalíticamente activa (HOLOENZIMA). Las coenzimas actúan: .- Alineando el sustrato con el centro el activo .- Ofreciendo sitio adicional de enlace para el sustrato .- Interactuando en el mecanismo químico de la catálisis
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2.-CLASIFICACIÓN DE LAS COENZIMAS
2.1.- CLASIFICACIÓN ESTRUCTURAL Coenzimas Nucleotídicas Coenzimas no Nucleotídicas 2.2.- CLASIFICACIÓN FUNCIONAL Coenzimas vitamínicas Coenzimas no vitamínicas
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3.2.- Clasificación de las vitaminas
Sustancias orgánicas, ESENCIALES en su mayoría para los animales superiores, que consumidas en cantidades adecuadas ayudan a garantizar el correcto funcionamiento celular. 3.2.- Clasificación de las vitaminas Vitaminas hidrosubles Vitaminas del complejo B (B1, B2, B3,B5, B6, B8, B9,B12) Vitamina C Vitaminas liposolubles: Vitaminas A, D, E, K
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3.- VITAMINAS Y COENZIMAS QUE GENERAN.
Coenzima que generan Tiamina (B1) Pirifosfato de Tiamina (PPT) Riboflavina (B2) Flavin Adenin Dinucleotido (FAD) Flavin Adenin Mononucleotido (FMN) Niacina (B3) (Ácido Nicotínico) Nicotinamina Adenin Dinucleotido (NAD) Nicotinamina Adenin Dinucleotido Fósfato (NADP) Ácido Pantoténico (B5) Coenzima A Piridoxima (B6) Fosfato de Piridoxal Biotina (B8) Biocitina Cobalamina (B12) Coenzima B12
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3.- VITAMINAS HIDROSOLUBLES. FUNCIONES.
Funciones en el cuerpo Vitamina B1 (tiamina) Coenzima en reacciones metabólicas Vitamina B2 (riboflavina) Constituyente de coenzimas en el metabolismo energético Niacina Constituyente de dos coenzimas en el metabolismo energético Vitamina B6 (piridoxina) Coenzima en el metabolismo de aminoácidos Ácido pantoténico Constituyente de la coenzima A, participa en el metabolismo energético Ácido fólico Coenzima del metabolismo de ácidos nucleicos y aminoácidos Vitamina B12 Coenzima en el metabolismo de ácidos nucleicos Biotina Coenzima para la síntesis de grasas, metabolismo de aminoácidos y formación de glucógeno. Colina Constituyente de fosfolípidos, precursor del neurotransmisor acetilcolina. Vitamina C (ácido ascórbico) Mantenimiento de cartílagos, huesos y dentina, síntesis de colágeno.
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