Descargar la presentación
La descarga está en progreso. Por favor, espere
1
El motivo de cremallera de leucina
El motivo de cremallera de leucina. A) Muestra un análisis de rueda helicoidal de una porción carboxilo terminal de la proteína de unión a DNA C/EBP. La secuencia de aminoácido se despliega terminal a terminal por el eje de una hélice α esquemática. La rueda helicoidal consta de siete rayos que corresponden a los siete aminoácidos que comprenden cada dos vueltas de la hélice α. Note que los residuos leucina (L) ocurren en cada séptima posición (en esta C/EBP esquemática residuos aminoácido 1, 8, 15, 22; véase la flecha). Otras proteínas con “cremalleras de leucina” tienen un modelo en rueda helicoidal similar. B) Es un modelo esquemático del dominio de unión a DNA de C/EBP. Dos cadenas polipeptídicas C/EBP idénticas se mantienen en formación de dímero por el dominio de cremallera de leucina de cada polipéptido (denotado por los rectángulos y por los óvalos adosados). Esta asociación se requiere para mantener los dominios de unión a DNA de cada polipéptido (los rectángulos sombreados) en la conformación apropiada para unión a DNA. (Cortesía de S McKnight.) De: Regulación de la expresión de gen, Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición Citación: Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil P. Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición; 2013 En: Recuperado: November 14, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Presentaciones similares
