Las proteínas son polímeros de aminoácidos.

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1 Las proteínas son polímeros de aminoácidos.

2 Son biomóleculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON).
Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros.

3 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

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5 PROTEÍNAS SIMPLES: Formadas solamente por aminoácidos Fibrosas Colágenos: en tejidos conectivos. Cuando se calientan se convierten en gelatinas. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos. Cuando se calientan no se convierten en gelatinas. Queratinas: piel, pelo, uñas, plumas, cuernos. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) Fibrina: Coágulo sanguíneo

6 Globulares Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Globulinas: defensa del cuerpo como gamma globulina, se solubilizan en agua en presencia de sales. Ej. Seroglobulinas (Anticuerpos).

7 HETEROPROTEÍNAS o PROTEÍNAS CONJUGADAS:
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico "grupo prostético” Fosfoproteínas: Aminoácidos y fosforo: no es un fosfolípido ni ácido nucleico. Ej. Caseína (proteína de la leche). Glucoproteína: Aminoácidos y carbohidratos Ej. Mucina y las proteínas del plasma. Cromoproteínas: Aminoácidos más un grupo cromóforo (pigmento). Ej. Hemoglobina

8 Lipoproteínas: Intervienen en el transporte de lípidos en la sangre, se clasifican por su densidad: VLDL, LDL, HDL. Altas [ ] de LDL (Baja densidad) y baja [ ] de HDL (Alta densidad): mayor incidencia de enfermedades cardíacas Nucleoproteínas: aminoácidos más ácidos nucleicos. Ej: Nucleoso-mas de la cromatina

9 POR SU FUNCIÓN E IMPORTANCIA BIOLÓGICA

10 ESTRUCTURAS

11 PRIMARIA    Secuencia de restos de aminoácidos que constituyen una cadena polipeptídica ó de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden de aminoácidos. La función de una proteína depende de su secuencia y de su forma.

12 SECUNDARIA Estructura que resulta cuando los aminoácidos del péptido se unen entre si mediante puentes de hidrógeno, ya sea dentro de la misma cadena ó con otras cadenas peptídicas. Los 3 tipos más comunes son:  hélice, lámina , triple hélice.

13 1. Hélice α espiralada: Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. 2. Lámina β : Se da una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.  

14 Triple hélice:

15 TERCIARIA: Se produce al plegar, doblar o torcer la estructura secundaria. Está estabilizada por fuerzas covalentes y no covalentes como: puentes de hidrógeno, puentes salinos (interacciones iónicas) e interacciones hidrofóbicas (fuerzas de dispersión).

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17 Ejercicio: Identifique las diferentes interacciones presentes:

18 CUATERNARIA Existe en proteínas que contienen más de una cadena de polipéptido, llamado subunidad. Las subunidades se encuentran unidas por las mismas fuerzas no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos e interacciones hidrofóbicas que dan origen a la conformación terciaria. Es una asociación no covalente de subunidades de proteína para formar una proteína funcional. Hemoglobina

19 Cuatro Niveles de Estructura Proteica
Estructura Primaria Secuencia de Aminoácidos

20 Estructura Secundaria Hélice

21 Estructura Terciaria Péptido Individual Doblado

22 Estructura Cuaternaria
Agregado de Dos o Más Péptidos

23 DESNATURALIZACIÓN Proceso de perturbación de las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria de una proteína, que da ordinariamente la pérdida irreversible de su función.

24 La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria.

25 LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE SER CAUSADA POR:
CALOR ( generalmente superior a 50 °C ) Provoca la coagulación de la proteína. Se alteran enlaces de Hidrogeno, interacciones hidrofóbicas. Ej: Cocinar alimentos, o freír un huevo. La esterilización de material quirúrgico en una autoclave.

26 COMPUESTOS ORGÁNICOS: (Alcohol etílico e isopropílico)
Alteran los puentes de hidrógeno intramolecular Ejemplo : una solución de alcohol al 70% para limpiar la superficie de la piel antes de una inyección. El alcohol desnaturaliza las proteínas de las bacteria presentes en la piel del área de la inyección. Las bacterias pueden ingresar pero ya no se reproducen dentro del tejido. 26

27 CAMBIOS DE pH Lo ácidos y bases alteran los puentes de Hidrogeno entre grupos polares y enlaces salinos entre aminoácidos con cargas. Ejemplo el ácido láctico formado por bacterias, desnaturaliza la proteína de la leche en la preparación de yogur y quesos. METALES PESADOS (Hg+2, Ag+ ,Pb+2), alteran enlaces de puentes disulfuro mediante la formación de puentes salinos. La proteína precipita como sal insoluble metal-proteína Ej: envenenamiento con plomo o mercurio. 27

28 Agitación: Alteran los enlaces por puente de hidrógeno e interacciones hidrofóbias Ejemplo: Merengue con claras de huevo

29 El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

30 DESNATURALIZACION DE CABELLO
La queratina, proteína más abundante en el cabello posee una gran proporción de amino ácidos azufrados, los cuales forman puentes disulfuro entre cadenas peptidicas, éstos pueden ser alterados en rizado y alisado del cabello. LISO RISO NATURAL PERMANENTE 30

31 Hemoglobina versus mioglobina
Mioglobina: un solo péptido. Almacena O2 músculo esquelético. Conjugada, un grupo prostético hemo. Hemoglobina: cuatro péptidos Transporta O2 desde pulmones hacia tejidos. Cuatro grupos hemo (uno por péptido)

32 MIOGLOBINA

33 HEMOGLOBINA

34 Ejemplo de proteinas de importancia biológica
INSULINA Hormona producida por el páncreas, se libera en respuesta al incremento del nivel de azúcar en la sangre. Proteina compuesta por 51 aminoácidos, divididos en dos cadenas. La cadena "A" tiene 21 aminoácidos, y la cadena "B" tiene 30. CADENA SECUENCIA A Gli-Ile-Val-Gln-Gli-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gli-Leu-Gln-Asn-Tir-Cis-Asn B Fen-Val-Asn-Gli-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Gln-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Gln-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Tre-Pro-Lis-Ala 34

35 Enzimas Catalizador reacciones bioquímicas. La mayoría son proteínas.
Alta especificidad y velocidad. Sustrato es el reactivo. 1 a 10 millones de veces velocidad no catalizada.

36 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS:
Aceleran la formación del equilibrio bioquímico, sin afectar las concentraciones de las especies químicas. Contiene por lo menos un grupo no proteínico enlazado a la cadena polipeptídica: Son proteínas conjugadas.

37 Se dividen en dos partes: apoenzima + cofactor (holoenzima)
Apoenzima es la parte polipeptídica Cofactor es la parte no proteínica: Que puede ser un ión metálico, molécula orgánica(coenzima), o ambas

38 Clasificación de enzimas

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40 Modelos catalizadores

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42 Algunas enzimas comunes:
USO TIPICO RENINA (del cuajo) Coagulación de la leche para hacer queso BROMELINA ( piña) Ablandamiento de carnes PEPSINA Inicia la digestión de proteínas en el estomago ESTREPTOCINASA Disuelve coágulos sanguíneos PAPAINA Ablandamiento de carnes y evita la sedimentación en las cervezas 42 42

43 Anemia falciforme ó drepanocítica:
Es una enfermedad genética en donde en lugar de un acido glutámico de la subunidad β-hemoglobina aparece una valina.